Tubulina

Cos'è la tubulina?

IL Tubulina È una proteina globulare di dimérica formata da due polipeptidi: alfa tubulina e beta. Sono organizzati sotto forma di un tubo per dare origine ai microtubuli, che insieme ai microfilamenti di actina e ai filamenti intermedi costituiscono il citoscheletro.

I microtubuli si trovano in diverse strutture biologiche indispensabili, come il flagello dello sperma, i prolungazioni degli organismi ciliati, le ciglia della trachea e dei tubi di Falloppio,.

Inoltre, le strutture che forma la tubulina funzionano come rotte di trasporto - analoghe ai binari di un treno e organelli all'interno della cellula. Lo spostamento di sostanze e strutture è possibile grazie alle proteine ​​motorie associate ai microtubuli, chiamati Kinesina e dieina.

Caratteristiche della tubulina

Subunità

Le subunità di tubulina sono 55.000 eterodimeri Daltons e sono i blocchi strutturali dei microtubuli. La tubulina si trova in tutti gli organismi eucariotici ed è stata molto conservata nel corso dell'evoluzione.

Dimero

Il dimero è composto da due polipeptidi chiamati alfa e beta tubulina. Questi sono polimerizzati per formare i microtubuli, che sono costituiti da tredici protofilamenti organizzati in parallelo sotto forma di un tubo cavo.

Una delle caratteristiche più rilevanti dei microtubuli è la polarità della struttura. In altre parole, i due estremi del microtubulo non sono uguali: un'estremità è chiamata fine o "più" e l'altra è lenta o "meno" crescita lenta.

La polarità è importante, poiché determina la direzione del movimento lungo il microtubulo. Il dimero di tubulina è in grado di polimerizzare e depolarizzare nei cicli di assemblaggio rapido. Questo fenomeno si verifica anche nei filamenti di actina.

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Tubulina gamma

Esiste un terzo tipo di subunità: è la tubulina gamma. Questo non fa parte dei microtubuli e si trova nei centri; Tuttavia, partecipare alla nucleazione e alla formazione di microtubuli.

Alfa e beta tubulina

Le subunità alfa e beta sono fortemente associate a formare un eterodimero complesso. In effetti, l'interazione del complesso è così intensa che non è dissociata in condizioni normali.

Queste proteine ​​sono formate da 550 aminoacidi, per lo più acidi. Sebbene le tubuline alfa e beta siano abbastanza simili, sono codificate da geni diversi.

Nella tubulina alfa è possibile trovare residui di aminoacidi con un gruppo acetilico, dando proprietà diverse nei flagelli cellulari.

Ogni subunità tubulina è associata a due molecole: nell'alfa tubulina il GTP non è reversibile e non si verifica l'idrolisi del composto, mentre il secondo sito di legame nella beta tubulina, unisce reversibilmente GTP e lo idrolizza.

L'idrolisi GTP provoca un fenomeno chiamato "instabilità dinamica" in cui i microtubuli sperimentano la crescita e diminuiscono i cicli, a seconda della velocità della dipendenza da tubulina e della velocità dell'idrolisi GTP.

Questo fenomeno si traduce in un alto tasso di sostituzione di microtubuli, dove la mezza vita della struttura è solo pochi minuti.

Funzioni di tubulina

Citoscheletro

I diversi componenti del citoscheletro hanno varie funzioni, ma tra i più importanti sono l'organizzazione interna delle strutture citosoliche

Le subunità alfa e beta della tubulina sono polimerizzate per dare origine ai microtubuli, che fanno parte del citoscheletro.

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Oltre ai microtubuli, il citoscheletro è costituito da altri due elementi strutturali: microfilamenti di actina di circa 7 nm e i filamenti intermedi di 10-15 nm di diametro.

Il citoscheletro è la cornice della cella, lo supporta e mantiene la forma della cellula. Tuttavia, i compartimenti di membrana e subcellulari non sono statici e si trovano in movimenti costanti per essere in grado di eseguire i fenomeni di endocitosi, fagocitosi e secrezione materiale.

La struttura del citoscheletro consente alla cellula di essere ospitata per svolgere tutte le funzioni menzionate.

È il mezzo ideale per gli organelli cellulari, la membrana plasmatica e altri componenti cellulari per svolgere le loro solite funzioni, oltre a partecipare alla divisione cellulare.

Contribuiscono anche ai fenomeni di movimenti cellulari come la locomozione di amebe e in strutture specializzate per lo spostamento come ciglia e flagelli. Infine, è responsabile del movimento dei muscoli.

Mitosi

Grazie all'instabilità dinamica, i microtubuli possono riorganizzarsi completamente durante i processi di divisione cellulare. I microtubuli si organizzano.

La tubulina può essere nuovamente assemblata e originaria del mandrino mitotico, che partecipa alla separazione dei cromosomi.

Ci sono alcuni farmaci, come tappeti, taxol e vinblastina che interrompono i processi di divisione cellulare. Agisce direttamente nelle molecole di tubulina, influenzando il fenomeno dell'assemblaggio e della dissociazione dei microtubuli.

Centraggio

Nelle cellule animali, i microtubuli si estendono al centraggio, una struttura vicina al nucleo formata da una coppia di centrioli (ciascuno orientato perpendicolarmente) e circondata da una sostanza amorfa, chiamata matrice pericentriolare.

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I centriolo sono corpi cilindrici formati da nove terzine di microtubuli, in un'organizzazione simile alle cellule e al flagello cellulare.

Nel processo di divisione cellulare i microtubuli si estendono dai centri, formando così il mandrino mitotico, responsabile della corretta distribuzione dei cromosomi alle nuove cellule figlie.

Sembra che i centrioli non siano indispensabili per l'assemblaggio di microtubuli all'interno delle cellule, poiché non sono presenti nelle cellule vegetali o in alcune cellule eucariotiche, come negli ovuli di alcuni roditori.

Nella matrice pericentriolare l'inizio si verifica per l'assemblaggio dei microtubuli, dove la nucleazione si verifica con l'aiuto della tubulina gamma.

Prospettiva evolutiva

I tre tipi di tubulina (alfa, beta e gamma) sono codificati da geni diversi e sono omologhi a un gene presente nei procarioti che codifica per una proteina di 40.000 Daltons, chiamata FTSZ. La proteina batterica è funzionalmente e strutturalmente simile alla tubulina.

È probabile che la proteina avesse una funzione ancestrale nei batteri ed è stata modificata durante i processi evolutivi, concludendo in una proteina con le funzioni che svolge negli eucarioti.