Caratteristiche, struttura e funzioni della tropomiosina

IL tropomiosina È una delle tre proteine ​​che fanno parte dei filamenti sottili nelle miofibrille delle cellule muscolari del muscolo muscolare scheletrico dei vertebrati e delle cellule muscolari di alcuni invertebrati.

È principalmente associato a filamenti di actina nelle miofibrille muscolari, ma ci sono rapporti che indicano che, sebbene in misura minore, può anche essere associato a filamenti di actina del citoscheletro di cellule non muscolose.

Modello atomico della tropomiocina (Fonte: Spend ~ Commonswiki assunto (basato su reclami di copyright). [CC BY-SA 3.0 (http: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/3.0/)] via Wikimedia Commons)

Fu isolato e cristallizzato per la prima volta tra il 1946 e il 1948, attraverso protocolli simili a quelli usati anni prima per ottenere actina e miosina, le due proteine ​​più abbondanti nei miofilamenti.

Nelle cellule muscolari scheletriche, la tropomiosina costituisce, insieme alla troponina, un duo di proteine ​​regolatorie che agisce come un "sensore" di calcio, poiché la sua associazione inibitoria con le fibre di actina è invertita dopo l'Unione con gli ioni di calcio stimoli nervosi che dirigono la contrazione.

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Caratteristiche

Nelle cellule vertebrali, la tropomiosina è invariabilmente, come parte di filamenti sottili nelle miofibrille muscolari, sia del muscolo striato che del muscolo liscio, dove esercita funzioni regolatorie.

Gli scienziati hanno descritto la tropomiosina come una proteina asimmetrica, abbastanza stabile contro il calore (termostabile), la cui polimerizzazione sembra dipendere dalla concentrazione ionica del mezzo in cui si trova.

Appartiene a una grande e complessa famiglia di proteine ​​fibrose e elicoli che sono ampiamente distribuite tra gli eucarioti. Nei vertebrati, le tropomiosine sono classificate in due grandi gruppi:

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- Quelli di alto peso molecolare (tra 284-281 aminoacidi).

- Basso peso molecolare (tra 245-251 aminoacidi).

Tutte le isoforme, quando vengono esaminate separatamente, hanno un numero di rifiuti di aminoacidi che sono 40 40. Vi è ipotesi che proponga che ciascuno di questi "gruppi" di aminoacidi interagisca con un monomero di actina G quando entrambe le proteine ​​stanno formando un complesso in filamenti sottili.

I mammiferi contengono almeno 20 diverse isoforme di tropomiosina, codificate da quattro geni che sono espressi attraverso promotori alternativi e i cui prodotti (RNAM) sono elaborati da tagli e giunzioni alternative ("Giunzione").

Alcune di queste isoforme hanno espressione differenziale. Molti sono tessuti e stadio-stadio, poiché alcuni si trovano nei tessuti muscolari determinati e possono essere il caso in cui sono espressi solo in un specifico momento di sviluppo.

Struttura

La tropomiosina è una proteina di dimérica, composta da due sale alfa polipeptidiche arrotolate insieme, più o meno 284 rifiuti di aminoacidi ciascuno, con un peso molecolare vicino a 70 kDa e una lunghezza di oltre 400 nm.

Poiché potrebbero esserci più isoforme, la sua struttura può essere composta da due molecole uguali o due diverse, formando così rispettivamente una proteina omodimica o eterodimerica. Questi differiscono in termini di "forza" con cui si legano ai filamenti di actina.

Le molecole di tropomiosina, anche in modo filamentoso, si trovano nelle regioni "scanalature" che esistono tra le catene G polimeri di actina che compongono i fili dell'actina f actina dei filamenti fini dei filamenti fini. Alcuni autori descrivono la loro associazione come una "complementarità della forma" tra le due proteine.

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La sequenza di questa proteina è concepita come un "flirt" di epopeptidi (7 aminoacidi) che si ripetono, le cui caratteristiche e proprietà individuali promuovono la confezione stabile dei due eliche che compongono la sua struttura e tra cui si formano i siti dell'Unione Per actina.

L'unione tra le fibre di tropomiosina e actina è principalmente attraverso interazioni elettrostatiche.

L'estremità N-terminale delle tropomiosine è molto conservata tra le diverse isoforme muscolari. Così tanto che otto dei primi nove rifiuti sono identici dall'uomo a Drosophila (La mosca della frutta) e 18 dei primi 20 rifiuti N-terminale sono conservati in tutti i vertebrati.

Funzioni

La tropomiosina e la troponina, come menzionato sopra, costituiscono il duo regolatorio della contrazione muscolare delle fibre scheletriche e cardiache dei vertebrati e alcuni invertebrati.

La troponina è un complesso proteico formato da tre subunità, uno che risponde al calcio e si unisce a questo, un altro che si lega alla tropomiosina e un altro che si lega ai filamenti di actina F.

Ogni molecola di tropomiosina è associata a un complesso di troponina che regola i movimenti del primo.

Quando il muscolo è rilassato, la tropomiosina si trova in una topologia speciale che blocca i siti dell'Unione della miosina nell'actina, il che impedisce la contrazione.

Quando le fibre muscolari ricevono uno stimolo adeguato, aumenta la concentrazione intracellulare di calcio, che provoca un cambiamento conformazionale nella troponina associata alla tropomiosina.

Il cambiamento conformazionale nella troponina induce anche un cambiamento conformazionale nella tropomiosina, che si traduce nella "liberazione" dei siti dell'Unione della miliosina recitazione e consente la contrazione delle miofibrille.

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Nelle cellule non muscolari in cui si trova, la tropomiosina apparentemente svolge funzioni strutturali o nella regolazione della morfologia e della mobilità cellulare.

Tropomiosina come allergene

La tropomiosina è stata sottolineata come una delle proteine ​​muscolari allergeniche più abbondanti nei casi di reazioni allergiche causate dal cibo di origine animale.

È presente nelle cellule muscolari e non musulari, sia vertebrati che invertebrati. Diversi studi rivelano che le reazioni allergiche causate da crostacei come gamberi, granchi e aragoste sono il prodotto del "rilevamento" dei loro epitakes mediante immunoglobuline nel siero di pazienti ipersensibili allergici.

Si pensa che questa proteina si comporti come un allergene di reattività incrociata, poiché i pazienti allergici ai gamberi, ad esempio, sono anche ad altri crostacei e molluschi che hanno una proteina con caratteristiche simili.

Riferimenti

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