Isomerasi ciò che è, funzioni, nomenclatura, tipi

IL Isomerasi Sono una classe di enzimi coinvolti nel re-arglo strutturale o posizionale di isomeri e stereoisomeri di diverse molecole. Sono praticamente presenti in tutti gli organismi cellulari che soddisfano le funzioni in vari contesti.

Gli enzimi di questa classe agiscono su un singolo substrato, sebbene alcuni possano essere associati in modo covalente a cofattori, ioni, tra gli altri. La reazione generale, quindi, può essere vista come segue:

X-Y → Y-X

Le reazioni catalizzate da questi enzimi implicano una riorganizzazione interna dei collegamenti, che può significare cambiamenti nella posizione dei gruppi funzionali, nella posizione dei doppi legami tra carboni, tra gli altri, senza cambiamenti nella formula molecolare del substrato.

L'isomerasi svolge varie funzioni in una varietà di processi biologici, all'interno delle quali è possibile includere rotte metaboliche, divisione cellulare, replicazione del DNA, per citarne alcuni.

Le isomerasi furono i primi enzimi usati industrialmente per la produzione di sciroppi e altri cibi zuccherati, grazie alla loro capacità di interconvertire gli isomeri di diversi tipi di carboidrati.

Processi biologici a cui partecipano gli isomerati

Le isomerasi partecipano a più processi cellulari vitali. Tra i più importanti ci sono la replica e l'imballaggio del DNA, catalizzati dalle topoisomerasi. Questi eventi sono cruciali per la replicazione dell'acido nucleico, nonché per la sua condensazione prima della divisione cellulare.

La glicolisi, una delle rotte metaboliche centrali nella cellula, include almeno tre enzimi isomeri, vale a dire: isomerasi fosfoglucosio, isomerasi triosa-fosfato e fosfoglicerate mutasa.

La conversione UDP-galattosio in UDP-glucosa nel percorso del catabolismo del galattosio è ottenuta dall'azione di un'ephemerasi. Nell'uomo questo enzima è noto come UDP-Glucosa 4-Epimerasa.

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Il ripiegamento delle proteine ​​è un processo essenziale per il funzionamento di molti enzimi in natura. L'enzima di isomease proteina-disolfuro frequenta il ripiegamento delle proteine ​​che contengono ponti disolfuro modificando la loro posizione nelle molecole utilizzate come substrato.

Funzioni delle isomerane

La funzione principale degli enzimi appartenenti alla classe isomerasi può essere vista come la trasformazione di un substrato attraverso un piccolo cambiamento strutturale, al fine di renderlo suscettibile all'ulteriore elaborazione mediante enzimi a valle su una via metabolica, ad esempio.

Un esempio di isomerizzazione è il cambiamento del gruppo fosfato in posizione 3 in carbonio nella posizione 2 del 3-fosfoglicerato per trasformarlo in 2-fosfoglicerato, catalizzato dall'enzima fosfoglicerato mutasi nella via glucolitica, che genera un composto di maggiore energia che è substrato funzionale di enolasa.

Nomenclatura

La classificazione delle isomerasi segue le regole generali della classificazione degli enzimi proposti dalla Commissione per gli enzimi (Commissione enzimatica) Nel 1961, in cui ogni enzima riceve un codice numerico per la classificazione.

La posizione dei numeri in quel codice indica ciascuna delle divisioni o categorie nella classificazione e questi numeri sono preceduti dalle lettere "EC".

Per le isomerasi il primo numero rappresenta la classe enzimatica, il secondo indica il tipo di isomerizzazione che eseguono e il terzo il substrato su cui agiscono.

La nomenclatura della classe isomerata è EC.5. Ha sette sottoclassi, quindi gli enzimi saranno trovati con il codice da EC.5.1 a EC.5.6. C'è una sesta "sotto-classe" conosciuta come "altre isomerasi", il cui codice è EC.5.99, poiché include enzimi con varie funzioni isomariche.

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La denotazione delle sottoclassi è fatta principalmente in base al tipo di isomerizzazione che questi enzimi eseguono. Nonostante ciò, possono anche ricevere nomi come Racamas, Epiceases, Cis-trans-Isomerasi, isomerasi, tautomerasi, mutasas o ciclo isomerasi.

Tipi/sottoclassi isomerasas

Ci sono 7 classi di enzimi all'interno della famiglia Isomeraft:

EC.5.1 racemas ed epimerasas

Catalizzano la formazione di miscele Rankic basate sulla posizione del carbonio α. Possono agire su aminoacidi e derivati ​​(EC.5.1.1), su gruppi e derivati ​​idrossiacidi (EC.5.1.2), su carboidrati e derivati ​​(EC.5.1.3) e altri (EC.5.1.99).

EC.5.2 Cis-trans-Isomerasi

Catalizzano la conversione tra le forme isomeriche Cis E trans di molecole diverse.

EC.5.3 isomasi intramolecolari

Questi enzimi sono responsabili dell'isomerizzazione di porzioni interne nella stessa molecola. Ci sono alcuni che eseguono reazioni di riduzione dell'ossidio, in cui l'accettore del donatore e degli elettroni è la stessa molecola, quindi non sono classificati come ossiduarduttasi.

Possono agire diventando aldose e ketosas (EC.5.3.1), sui gruppi di keto- ed enol- (EC.5.3.2), modificando la posizione dei collegamenti doppi C-C (EC.5.3.3), di collegamenti disolfuro S-S (EC.5.3.4) e altri "ossidorredottasi" (EC.5.3.99).

EC.5.4 transrasi intramolecolari (Mutasas)

Questi enzimi catalizzano i cambiamenti di posizione di vari gruppi all'interno della stessa molecola. Sono classificati in base al tipo di gruppo che "si muove".

Ci sono fosfomutas (EC.5.4.1), quelli che trasferiscono i gruppi amminici (EC.5.4.2), quelli che trasferiscono i gruppi idrossilici (EC.5.4.3) e quelli che trasferiscono altri tipi di gruppi (EC.5.4.99).

EC.5.5 LIA intramolecolari

Catalizzano l '"eliminazione" di un gruppo che fa parte di una molecola, ma che è ancora covalentemente collegato ad essa.

EC.5.6 isomerasi che alterano la conformazione macromolecolare

Possono agire alterando la conformazione dei polipeptidi (EC.5.6.1) o acidi nucleici (EC.5.6.2).

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EC.5.99 altre isomerasi

Questa sottoclasse raccoglie enzimi come isomerasi tiocianato e 2-idrossi-2-carbossilato isomerasi.

Riferimenti

1. Isomerasi. Preso da Britannica.com
2. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2009). Principi di biochimica Lechinger. Omega Editions (5 ° ed.).