Caratteristiche dell'isoleucina, funzioni, biosintesi, cibo

IL isoleucina (Ile, i) è uno dei 22 aminoacidi presenti in natura come parte delle proteine. Alla luce del fatto che il corpo umano, come quello di alcuni altri mammiferi, non può sintetizzarlo, l'isoleucina è tra i 9 aminoacidi essenziali che devono essere ottenuti con la dieta.

Questo aminoacido fu isolato per la prima volta nel 1903 dallo scienziato f. Ehrlich dai componenti dell'azoto della barbabietola o della melassa di barbabietola. Successivamente, lo stesso autore ha separato l'isoleucina dai prodotti di decomposizione della fibrina e di altre proteine.

Struttura chimica dell'amminoacido isoleucina (fonte: clavecina [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

È un aminoacido non polare presente in gran parte delle proteine ​​cellulari degli organismi viventi, inoltre fa parte degli aminoacidi della catena ramificata BCAA (inglese BRanch CHain AIl mio no ACids), Insieme a Leucina e Valina.

Ha funzioni nella creazione della struttura terziaria di molte proteine ​​e, inoltre, partecipa alla formazione di vari precursori metabolici legati al metabolismo dell'energia cellulare.

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Caratteristiche

L'isoleucina è classificata all'interno del gruppo di aminoacidi non polari con gruppi o catene di natura aifatica, cioè con catene idrocarburi idrocarburi.

A causa di questa caratteristica, gli aminoacidi di questo gruppo come Alanina, Valina e Leucina tendono a rimanere vicini l'uno all'altro, il che contribuisce alla stabilizzazione di proteine ​​che fanno parte per mezzo di interazioni idrofobiche.

Questo aminoacido non polare pesa circa 131 g/mol ed è presente nelle proteine ​​in proporzione vicino al 6%, spesso "sepolta" al centro di esse (grazie alle sue qualità idrofobiche).

Struttura

L'isoleucina è un α-aminoacido che, come gli altri aminoacidi, ha un atomo di carbonio centrale chiamato α (che è chirale), a cui sono uniti quattro diversi gruppi: un atomo di idrogeno, un gruppo amminico (-nh2), a gruppo carbossilico (-coh) e una catena laterale o r grupo.

Il gruppo di isoleucina R è costituito da un semplice idrocarburo ramificato di 4 atomi di carbonio (-ch3-ch2-ch (CH3)) nella cui catena c'è anche un atomo di carbonio quile.

A causa di questa caratteristica, l'isoleucina ha quattro modi possibili: due di essi sono gli isomeri ottici noti come L-isoleucina e d-isoleucina e gli altri due sono diastereoisomeri di L-isoleucina. La forma predominante nelle proteine ​​è L-isoleucina.

La formula molecolare dell'isoleucina è C6H13NO2 e il suo nome chimico è α-amino-β-metil-β-etilpropionico o 2-ammino-3-metil pentatonico acido acido o acido acido.

Funzioni

L'isoleucina ha molteplici funzioni fisiologiche negli animali, incluso il

- Guarigione delle ferite

- Disintossicazione dei rifiuti di azoto

- Stimolazione delle funzioni immunitarie e

- Promozione della secrezione di diversi ormoni.

È considerato un aminoacido glicogeno, poiché funge da molecola precursore per la sintesi di intermediari del ciclo di acido agrumi (ciclo di Krebs) che successivamente contribuiscono alla formazione di glucosio nel fegato.

Per questo motivo si ritiene che l'isoleucina partecipi alla regolazione dei livelli di glucosio plasmatico, che ha importanti implicazioni dal punto di vista energetico corporeo.

L'isoleucina contribuisce alle rotte di sintesi di glutammina e alanina, lavorando a favore dell'equilibrio tra aminoacidi a catena ramificata.

Nel campo clinico, alcuni autori sottolineano che un aumento delle concentrazioni di isoleucina, leucina, tirosina e valina può essere marcatori caratteristici di cellule colpite tumorali, seguito da un aumento dei livelli di glutamina.

Altre funzioni

Diverse ricerche scientifiche hanno dimostrato che l'isoleucina è necessaria per la sintesi dell'emoglobina, la proteina che è responsabile del trasporto di ossigeno nel sangue di molti animali.

Inoltre, questo aminoacido attiva l'ingresso di nutrienti nelle cellule; Alcuni studi rivelano che durante il digiuno prolungato è in grado di sostituire il glucosio come fonte di energia e, inoltre, è un aminoacido chetogenico.

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Gli aminoacidi chetogeni sono quelli i cui scheletri di carbonio possono essere conservati come acidi grassi o carboidrati, quindi funzionano nella riserva di energia.

L'isoleucina e altri aminoacidi a catena ramificata (oltre ai fattori di crescita e alle condizioni ambientali) lavorano sull'attivazione della via di segnalazione bianca o bersaglio della rapamicina, mTOR (inglese MTananistico TArget OF RAPAMICIN).

Questa via è un'importante via di segnalazione negli eucarioti in grado di controllare la crescita e il metabolismo cellulare, nonché la sintesi proteica ed eventi di autofagia. Inoltre, controlla l'avanzamento dell'invecchiamento e alcune patologie come il cancro o il diabete.

Biosintesi

Gli esseri umani e altri animali non sono in grado di sintetizzare l'isoleucina, ma questo fa parte delle proteine ​​cellulari grazie alla loro acquisizione dal cibo che consumiamo quotidianamente.

Piante, funghi e la maggior parte dei microrganismi sono in grado di sintetizzare questo aminoacido da percorsi un po 'complessi che di solito sono interconnessi con quelli di altri aminoacidi considerati essenziali anche per l'uomo.

Esistono, ad esempio, modi per la produzione di isoleucina, lisina, metionina e treonina dall'aspartato.

Nei batteri, in particolare, l'isoleucina viene prodotta dall'amminoacido di treonina, attraverso il piruvato, attraverso una via che implica la condensazione di 2 dei carboni piruvato con una molecola di α-ecctobutirato che deriva dalla treonina.

La reazione inizia con l'azione dell'enzima deidratasi, che catalizza la disidratazione della treonina per produrre α-ecotobutirato e ammonio (NH3). Successivamente, gli stessi enzimi che partecipano alla biosintesi della valina contribuiscono alle fasi di

- Transaminazione

- Decarbossilazione ossidativa dei chetoacidi corrispondenti e

- Deidrogenazione.

In questo tipo di microrganismi, la sintesi di aminoacidi come lisina, metionina, treonina e isoleucina è molto coordinata e regolata, specialmente da un feedback negativo, in cui i prodotti di reazioni inibiscono l'attività degli enzimi coinvolti.

Sebbene l'isoleucina, come la leucina e la valina, siano aminoacidi essenziali per l'uomo, gli enzimi aminotransfera presenti nei tessuti corporei possono interconnersi in modo reversibile ai corrispondenti α-Zo-spot, che possono eventualmente sostituirli nella dieta.

Degradazione

Come gran parte degli aminoacidi noti in natura, l'isoleucina può essere degradata per formare intermediari di diversi percorsi metabolici, tra cui il ciclo di Krebs (che fornisce la massima quantità di coenzimi che operano per la produzione di energia o per la biosintesi di altri composti ).

Sia l'isoleucina che il triptofano, la lisina, la fenilalanina, la tirosina, la treonina e la leucina possono essere utilizzate per produrre acetil-CoA, un intermediario metabolico chiave per reazioni cellulari multiple.

A differenza di altri aminoacidi, gli aminoacidi a catena ramificati (leucina, isoleucina e valina) non sono degradati nel fegato, ma sono ossidati come carburanti nel muscolo, cerebrale, reni e tessuto adiposo.

Questi organi e tessuti possono usare questi aminoacidi grazie alla presenza di un enzima di aminotransferasi in grado di agire sui tre e produrre il loro corrispondente aminoacido α-ZO.

Una volta prodotti questi derivati ​​aminoacidi ossidati, il complesso enzimatico α-ketoacidico catalizza la decarbossilazione ossidativa di essi, dove rilascia una molecola di anidride carbonica (CO2).

Patologie legate al metabolismo dell'isoleucina

I difetti nel metabolismo dell'isoleucina e di altri aminoacidi possono causare diversità di patologie strane e complesse come la malattia ""Urina di sciroppo d'acero"(Urina con sciroppo di arce) o ketoaciduria a catena ramificata.

Come suggerisce il nome, questa malattia è caratterizzata dall'aroma distintivo delle urine dei pazienti che ne soffrono, oltre a vomito, convulsioni, ritardo mentale e morte prematura.

Deve fare, in particolare, con errori nel complesso enzimatico della deidrogenasi α-cetoacidica, in modo che gli aminoacidi a catena ramificati come l'isoleucina e i suoi derivati ​​ossidati siano escreti nelle urine.

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Insieme, le patologie legate al catabolismo di aminoacidi a catena ramificati come l'isoleucina sono conosciute come acidurio organici, sebbene quelle direttamente correlate a questo aminoacido siano piuttosto rari.

Alimenti ricchi di isoleucina

Questo aminoacido è abbondante nei tessuti muscolari degli animali, in modo che carni di origine animale come mucca, maiale, pesce e altri simili come agnello, pollo, tacchino, cervi, tra gli altri.

Si trova anche nel caseificio e nei suoi derivati ​​come il formaggio. È nelle uova e anche in diversi tipi di semi e noci, come parte essenziale delle proteine ​​che le costituiscono.

È abbondante nei semi di soia e nei piselli, nonché negli estratti di lieviti usati con vari scopi alimentari.

I livelli plasmatici di isoleucina per un essere umano adulto sono compresi tra 30 e 108 μmol/L, per bambini e giovani tra i 2 e i 18 anni sono compresi tra 22 e 107 μmol/L e per i bambini tra 0 e 2 anni tra 26 anni e 86 μmol/L.

Questi dati suggeriscono che il consumo di cibi ricchi in questo e in altri aminoacidi correlati è necessario per il mantenimento di molte delle funzioni fisiologiche dell'organismo, poiché gli esseri umani non sono in grado di sintetizzarlo di novo.

Vantaggi della tua assunzione

Gli integratori nutrizionali con isoleucina di solito contengono altri aminoacidi essenziali della catena ramificata come valina o leucina o altro.

Tra gli esempi più comuni di consumo di isoleucina ci sono gli integratori nutrizionali utilizzati dagli atleti per aumentare la percentuale di massa muscolare o sintesi proteica. Tuttavia, le basi scientifiche su cui sono supportate queste pratiche sono costantemente discusse e i loro risultati non sono pienamente garantiti.

L'isoleucina, tuttavia, viene utilizzata per contrastare gli effetti metabolici della carenza di vitamina (pelagra) caratteristiche dei pazienti che hanno un ricco soluvo e diete di mais, che sono alimenti con alto contenuto di leucina, che possono influenzare il metabolismo del triptofano e dell'acido nicotinico nell'uomo nell'uomo.

Gli effetti del pelagra sui ratti sperimentali, ad esempio, comportano ritardi di crescita, che sono superati con l'integrazione di isoleucina.

- Nell'industria della produzione animale

Nell'area della produzione animale, aminoacidi come lisina, treonina, metionina e isoleucina sono stati utilizzati nei test pilota per l'alimentazione degli suini in condizioni controllate.

L'isoleucina, in particolare, sembra avere effetti sull'assimilazione dell'azoto, sebbene non contribuisca all'aumento di peso di questi animali da allevamento.

- In alcune condizioni cliniche

Alcune pubblicazioni suggeriscono che l'isoleucina è in grado di ridurre i livelli di glucosio plasmatico, quindi la loro assunzione è raccomandata nei pazienti che soffrono di disturbi come il diabete o bassi tassi di produzione di insulina.

Infezione virale

L'integrazione di Isooleucine si è rivelata utile nei pazienti infettati da rotavirus che causano malattie come la gastroenterite e la diarrea nei bambini piccoli e in altri giovani animali.

Studi recenti concludono che il consumo di questo aminoacido da parte degli animali da esperimento con le caratteristiche di cui sopra (infettata dal rotavirus) aiuta nella crescita e nelle prestazioni del sistema immunitario innato grazie all'attivazione di rotte di segnalazione PRR o recettori con riconoscimento del riconoscimento del riconoscimento di Modelli.

Disturbi da carenza

Carenza di isoleucina può trasportare problemi nella visione, nella pelle (come la dermatite) e sull'intestino (evidente come diarrea e altre manifestazioni gastrointestinali)).

In considerazione del fatto che si tratta di un aminoacido essenziale per la formazione e la sintesi dell'emoglobina, nonché per la rigenerazione degli eritrociti (cellule del sangue), gravi carenze nell'isoleucina possono avere gravi conseguenze fisiologiche, in particolare correlate alle anemie e ad altre anemie e altre ematologiche malattie.

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Ciò è stato dimostrato sperimentalmente nei roditori "normali" a cui sono state fornite cattive diete in questa isoleucina, che termina con lo sviluppo di importanti dipinti anemici.

Tuttavia, l'isoleucina partecipa alla formazione di emoglobina solo nei neonati, poiché la proteina dell'essere umano adulto non ha quantità importanti di tale aminoacido; Ciò significa che la mancanza di isoleucina è più evidente durante le prime fasi di sviluppo.

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