Caratteristiche della fenilalanina, funzioni, biosintesi, cibo

IL Fenilalanina (Phe, F) è uno dei 9 aminoacidi essenziali, cioè non è sintetizzato endogeno dal corpo umano. Nella sua catena laterale, questo aminoacido ha un composto aromatico non polare che lo caratterizza.

La fenilalanina, o acido propionico β-fenil-α-amino, fu identificato per la prima volta nel 1879 dagli scienziati J. H. Schulze e m. Barbieri da una pianta della famiglia Fabaceae nota come Lupinus luteus o "giallo altramuz".

Struttura chimica della fenilalanina aminoacido (fonte: clavecina [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Il dipéptide L-Fenilalanina-L-aspartil è noto come aspartame o "Nutrasweet", che è un dolcificante prodotto in modo sintetico e ampiamente usato in ristoranti e caffetterie, in genere per addolcire bevande come caffè, tè, limonata e altri bevande.

Nei frutti con caratteristiche riscaldate, la conversione della L-fenilalanina in esteri fenolici come l'eugenolo e i suoi derivati ​​metilici è ciò che dà origine al dolce odore floreale o simile al tipico miele di banane e frutti di banane quando maturi.

A seconda della forma, la fenilalanina può avere sapori diversi. Ad esempio, la forma di l-fenilalanina ha un aroma e un sapore dolci, mentre la D-fenilalanina è leggermente amara e di solito Tood.

Dal momento che ha un forte carattere idrofobico, la fenilalanina è uno dei principali componenti di molte resine in natura, come il polistirolo. Queste resine, quando entrano in contatto con molecole d'acqua, formano una struttura protettiva o di copertura nota come "Clatrato".

I geni che codificano per la via della biosintesi della fenilalanina sono usati dai botanici come orologi evolutivi, poiché è stato scoperto che questi sono legati alla diversificazione morfologica delle piante terrestri.

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Caratteristiche e struttura

La fenilalanina condivide con tutti gli aminoacidi il gruppo carbossilico (-coh), il gruppo amminico (-nh2) e l'atomo di idrogeno (-H) che sono attaccati a un atomo di carbonio centrale noto come carbonio α. Inoltre, ovviamente, ha una catena laterale o un gruppo R caratteristico.

La fenilalanina è uno dei tre aminoacidi che hanno anelli aromatici o benzene come sostituenti nelle catene laterali. Questi composti non sono polari e, quindi, sono altamente idrofobici.

L'amminoacido in questione è particolarmente idrofobo, perché, a differenza della tirosina e del triptofano (gli altri due aminoacidi con anelli aromatici) non hanno gruppi di amino o idrossile uniti al suo anello di benzene.

Il gruppo aromatico, benzoico o di savilalanina di fenilalanina ha la tipica struttura del benzene: l'anello ciclico è strutturato da 6 atomi di carbonio che hanno una risonanza tra loro a causa della presenza di tre doppi legami e tre semplici legami all'interno.

A differenza della tirosina e del triptofano, che possono acquisire un carico positivo e negativo, rispettivamente, la fenilalanina mantiene il suo carico neutro, poiché l'anello di benzene non è ionizzato e i carichi di carbossil e gruppi amminici neutralizzano.

Classificazione

Gli aminoacidi sono classificati in diversi gruppi in base alle caratteristiche che hanno le loro catene laterali o gruppi R, poiché possono variare in dimensioni, struttura, gruppi funzionali e persino in carica elettrica.

Come accennato, la fenilalanina è classificata all'interno del gruppo di aminoacidi aromatici, insieme alla tirosina e al triptofano. Tutti questi composti hanno anelli aromatici nella loro struttura, tuttavia la tirosina e il triptofano hanno gruppi ionizzabili nei sostituenti dei loro gruppi R.

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Le caratteristiche di assorbimento della luce proteica a una lunghezza d'onda di 280 nm sono dovute alla presenza degli aminoacidi classificati all'interno del gruppo di fenilalanina, poiché assorbono facilmente la luce ultravioletta attraverso i loro anelli aromatici.

Tuttavia, è stato dimostrato che la fenilalanina si assorbe in proporzione molto inferiore rispetto alla tirosina e al triptofano, quindi nell'analisi di alcune proteine ​​la sua assorbanza è prevedibile.

Stereochimica

Tutti gli aminoacidi hanno un carbonio quile centrale, che ha quattro atomi o gruppi uniti e, come già detto, questo atomo è identificato come carbonio α. Sulla base di questo carbonio, si possono trovare almeno due stereoisomeri di ciascun amminoacido.

Gli stereoisomeri sono molecole con immagini speculatori, che hanno la stessa formula molecolare, ma che non si sovrappongono tra loro come, ad esempio, mani e piedi. I composti che ruotano sperimentalmente il piano leggero polarizzato destro sono indicati con la lettera D e quelli che lo fanno a sinistra, con la lettera L.

È importante commentare che la distinzione tra le forme d-fenilalanina e l-fenilalanina è la chiave per comprendere il metabolismo di questo aminoacido nel corpo dei vertebrati.

La forma di l-fenilalanina viene metabolizzata e sfruttata per la costruzione di proteine ​​cellulari, mentre la D-fenilalanina è stata trovata nel flusso sanguigno come agente protettivo contro le specie reattive dell'ossigeno (ROS).

Funzioni

Negli anni '90 si pensava che la fenilalanina fosse solo in alcune specie vegetali. Tuttavia, oggi è noto che è presente in quasi tutti i domini idrofobici delle proteine, in effetti, la fenilalanina è la componente principale delle specie chimiche aromatiche di proteine.

Nelle piante, la fenilalanina è un componente essenziale di tutte le proteine; Inoltre, è uno dei precursori di metaboliti secondari come i fenilpropanoidi (che fanno parte dei pigmenti) di molecole difensive, flavonoidi, biopolimeri come lignina e suberina.

La fenilalanina è la struttura di base per formare molte delle molecole che mantengono l'omeostasi neuronale, tra cui peptidi come vasopressina, melanotropina ed encefalina. Inoltre, questo aminoacido è direttamente coinvolto nella sintesi dell'ormone adrenocortopico (ACTH).

Come gran parte degli aminoacidi proteici, la fenilalanina fa parte del gruppo di aminoacidi chetogenici e glucogenici, poiché fornisce lo scheletro di carbonio degli intermediari del ciclo di Krebs, necessario per il metabolismo delle energie cellulari e del corpo.

Quando in eccesso, la fenilalanina viene trasformata in tirosina e successivamente in fumarato, un intermediario del ciclo di Krebs.

Biosintesi

La fenilalanina è uno dei pochi aminoacidi che non possono essere sintetizzati dalla maggior parte degli organismi vertebrati. Al momento, solo le rotte biosintetiche sono note per questo aminoacido negli organismi procariotici, nei lieviti, nelle piante e in alcune specie di funghi.

I geni responsabili della via della sintesi sono molto conservati tra piante e microrganismi, quindi la biosintesi ha passaggi simili in quasi tutte le specie. Anche alcuni enzimi sulla rotta sono presenti in alcuni animali, tuttavia, questi non sono in grado di sintetizzarlo.

Biosintesi della fenilalanina nelle piante

Nelle specie vegetali, la fenilalanina viene sintetizzata attraverso una via metabolica interna nei cloroplasti noti come "percorso predetena". Questo percorso è metabolicamente correlato a "The Shikimato Route", attraverso la L-Arogenato, uno dei metaboliti prodotti durante quest'ultimo.

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L'enzima are di Inhydratasa catalizza una reazione in tre fasi, in cui trasforma l'anello aromatico dell'arogenato nel caratteristico anello benzenico della fenilalanina.

Questo enzima catalizza una transaminazione, disidratazione e decennio.

Il predeneato accanto al fenilpiruvato accumulato all'interno (la luce) del cloroplasto, può essere convertito in fenilalanina mediante reazione catalizzata dall'enzima aminotransferasi, che trasferisce un gruppo aminole alla sintesi della fenilalanina.

In alcune specie di Pseudomonas Percorsi alternativi sono stati descritti a quelli del Profenato, che usano enzimi diversi ma i cui substrati per la sintesi della fenilalanina sono anche il predetenate e l'arogenato.

Degradazione

La fenilalanina può essere metabolizzata in più modi dal cibo. Tuttavia, la massima quantità di studi si concentra sulla loro destinazione sulle cellule del tessuto nervoso centrale e sui tessuti renali.

Il fegato è l'organo principale per il degrado o il catabolismo della fenilalanina. Negli epatociti c'è un enzima noto come idrossilasi fenilalanina, in grado di trasformare la fenilalanina in tirosina o nel composto L-3,4-diidrossifenilalanina (L-DOPA).

Il composto L-DOPA è un precursore di noradrenalina, epinefrina e altri ormoni e peptidi con attività nel sistema nervoso.

La fenilalanina può essere ossidata nelle cellule cerebrali mediante l'enzima tirosina idrossilasi, che è responsabile della catalizzazione della conversione della fenilalanina in dopacromo in presenza di acido l-ascorbico.

In precedenza si pensava che la tirosina idrossilasi idrossilasi solo tirosina, tuttavia, si è scoperto che questa fenilalanina e tirosina idrossyle nella stessa proporzione e che l'idrossilazione della fenilalanina inibisce l'idrossilazione della tirosina.

Al momento è noto che elevate proporzioni di tirosina inibiscono l'attività enzimatica della tirosina idrossilasi, ma lo stesso non è vero per la fenilalanina.

Alimenti ricchi di fenilalanina

Tutti gli alimenti ricchi di proteine ​​hanno un contenuto di fenilalanina tra 400 e 700 mg per la porzione di alimenti ingeriti. Alimenti come olio di merluzzo, tonno fresco, aragoste, ostriche e altri bivalvi contengono più di 1.000 mg per porzione di cibo ingerito.

I bovini e la carne di maiale hanno anche alti livelli di fenilalanina. Tuttavia, non sono alti come le concentrazioni presenti negli animali marini. Ad esempio, pancetta, manzo, fegato, pollo e prodotti lattiero -caseari hanno tra 700 e 900 mg di fenilalanina per razione di cibo.

Noci come arachidi e noci di diversi tipi sono altri alimenti che hanno una buona quantità di fenilalanina. Grani come soia, ceci e altri legumi possono fornire tra 500 e 700 mg di fenilalanina per porzione.

Come fonte alternativa, la fenilalanina può essere metabolizzata da aspartame.

Vantaggi della tua assunzione

La fenilalanina si trova in tutti gli alimenti ricchi di proteine ​​che consumiamo. Il consumo minimo giornaliero per gli adulti e le dimensioni medie è di circa 1000 mg, necessario per la sintesi proteica, ormoni come dopamina, di diversi neurotrasmettitori, ecc.

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Il consumo di questo eccesso di aminoacido è prescritto per le persone che hanno disturbi depressivi, dolori articolari e malattie della pelle, poiché il suo consumo aumenta la sintesi di proteine ​​e trasmette biomolecole come epinefrina, noradrenalina e dopamina.

Alcuni studi suggeriscono che la fenilalanina consumata in eccesso non produce miglioramenti significativi in ​​nessuno di questi disturbi, ma la loro conversione in tirosina, che viene utilizzata anche per la sintesi di molecole di segnalazione, può spiegare gli effetti positivi sulla segnalazione cellulare nel sistema nervoso nel sistema nervoso nel sistema nervoso nel sistema nervoso sistema nervoso.

I farmaci formulati contro la costipazione hanno nuclei strutturati da fenilalanina, tirosina e triptofano. Generalmente questi farmaci contengono miscele di questi tre aminoacidi nelle loro forme-.

Disturbi da carenza

I livelli di fenilalanina nel sangue sono importanti per mantenere il corretto funzionamento del cervello, poiché la fenilalanina, la tirosina e il triptofano sono i substrati per l'assemblaggio di diversi neurotrasmettitori.

Alcuni disturbi si riferiscono, piuttosto, con deficit nel metabolismo di questo aminoacido, che ne genera un eccesso, anziché una carenza.

La fenilcetonuria, una malattia ereditaria insolita nelle donne, colpisce l'idrossilazione epatica della fenilalanina e rende eccessivi i livelli plasmatici di quell'aminoacido, in modo che un'apoptosi neuronale sia indotta e influisce sul normale sviluppo del cervello.

Se una donna con fenilcetonuria rimane incinta, il feto può presentare ciò che è noto come "Iperfenilalaninemia" Sindrome fetale "materna".

Questo perché il feto ha alte concentrazioni di fenilalanina nel sangue (quasi il doppio degli standard), la cui origine è correlata all'assenza di fenilalanina epatica idrossilasi del feto, che non si sviluppa fino alle 26 settimane di gestazione.

Sindrome fetale mediante iperfenilalaninemia materna, produce microcefalia fetale, aborti ricorrenti, malattie cardiache e persino malformazioni renali.

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