Caspasas cosa sono, struttura, tipi, funzioni

Quali sono le caspasi?

IL Caspasas Sono proteine ​​effettrici della morte cellulare programmata o dell'apoptosi. Appartengono a una famiglia di proteasi ad aspartato-aspartato dipendenti e altamente conservate, da dove proviene il suo nome.

Usano un residuo di cisteina nel loro sito attivo come nucleofilo catalitico.

Struttura Caspasa-3 (Fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute [Dominio pubblico] tramite Wikimedia Commons)

L'apoptosi è un evento molto importante negli organismi multicellulari, poiché svolge un ruolo importante nel mantenimento dell'omeostasi e dell'integrità dei tessuti.

Il ruolo delle capanine nell'apoptosi contribuisce ai processi critici dell'omeostasi e della riparazione, nonché al Claive.

Questi enzimi sono stati descritti per la prima volta C. Elegans e poi sono stati trovati i geni correlati nei mammiferi, dove le loro funzioni sono state stabilite attraverso diversi approcci genetici e biochimici.

Struttura di Caspasas

Ogni caspasi attiva deriva dall'elaborazione e dall'autoassociazione di due zimogeni precursori. Questi precursori sono molecole tripartite con un'attività catalitica "addormentata" e con un peso molecolare compreso tra 32 e 55 kDa.

Le tre regioni sono note come P20 (grande dominio centrale interno di 17-21 kDa e contenente il sito attivo della subunità catalitica), P10 (dominio C-terminale di 10-13 kDa noto anche come subunità catalitica) e dominio DD (DD (dominio DD Dominio della morte, 3-24 kDa, situato all'estremità N-terminale).

In alcuni domini Pro-mappatura i domini P20 e P10 sono separati da una piccola sequenza di spaziatura. Le morti di morte o DD all'estremità N-terminale hanno 80-100 rifiuti che costituiscono i motivi strutturali della superfamiglia coinvolti nella trasduzione di segnali apoptotici.

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Il dominio DD, a sua volta, è diviso in due sotto-domini: l'effetto della morte effettrice (DED) e il dominio di Caspasas reclutano altre proteine ​​mediante interazioni elettrostatiche o idrofobiche.

Caspasses hanno molti rifiuti conservati che sono responsabili della creazione generale della struttura e della sua interazione del ligando durante l'assemblaggio e l'elaborazione di Zimogenos, nonché con altre proteine ​​regolatori.

Pro-Caspasas 8 e 10 hanno due domini. Pro-Casasas 1, 2, 4, 5, 9, 11 e 12 hanno un dominio della carta. Entrambi i domini sono responsabili della recluta.

Attivazione

Ogni mappatura a favore viene attivata rispondendo a segnali specifici e elaborazione proteolitica selettiva in specifici rifiuti di acido aspartico. L'elaborazione termina con la formazione di proteasi omodimeriche che iniziano il processo apapatotico.

Le caspasi iniziator sono attivate dalla dimerizzazione, mentre gli effettori sono attivati ​​da inter-dominioni. Esistono due percorsi per l'attivazione delle caspasi; L'estrinseco e l'intrinseco.

La via estrinseca o la via del recettore della morte, implica la partecipazione del complesso di segnalazione della morte come complesso di attivatore per Pro-Capital-8 e 10 e 10.

La via intrinseca o la via mediata dai mitocondri utilizza l'apoptosoma come complesso di attivatore per il Pro-Capital-9.

Tipi di caspasi

I mammiferi hanno circa 15 tappeti diversi, dalla stessa famiglia genetica. Questa superfamiglia comprende altre sottofamiglie che sono classificate a seconda della posizione dei domini pro e delle loro funzioni.

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In genere, sono note 3 sottoclassi di caspasi nei mammiferi:

1-infiammatorio o gruppo I: caspasas con grandi pro-domini (Caspasa-1, Caspasa-4, Caspasa-5, Caspasa-12, Caspasa-13 e Caspasa-14) che hanno un ruolo fondamentale nella maturazione delle citochine e in La risposta infiammatoria.

2-Casepasas Iniziatori di apoptosi o gruppo II: hanno un lungo proc e caspasa-9)

3 convenienti o Gruppo III: hanno prosoni brevi (20-30 aminoacidi).

Funzioni di Caspasas

La maggior parte delle funzioni dei singoli casimas sono state chiarite da esperimenti di silenziamento genetico o ottenimento di mutanti, stabilendo funzioni particolari per ciascuno.

Funzioni apoptotiche

Sebbene ci siano rotte apoptotiche indipendenti dalle caspasi, questi enzimi sono critiche per molti degli eventi di morte cellulare programmati, necessari per il corretto sviluppo di gran parte dei sistemi di organismi multicellulari.

Nei processi apoptotici, le caspasi iniziative sono trattini.

Il suo obiettivo intracellulare specifico.

Funzioni non apoptotiche

Caspasas non solo svolge un ruolo apapatotico nella cellula, poiché l'attivazione di alcuni di questi enzimi è stata dimostrata in assenza di processi di morte cellulare. Il suo ruolo non apopotico implica funzioni proteolitiche e non proteolitiche.

Partecipano all'elaborazione proteolitica degli enzimi al fine di evitare lo smantellamento delle cellule; Tra i suoi bianchi ci sono proteine ​​come citochine, chinasi, fattori di trascrizione e polimerasi.

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Queste funzioni sono possibili grazie all'elaborazione post-traslazionale di Pro-Capital o al loro bersaglio proteolitico.

Funzione immunitaria

Alcune caspasi partecipano all'elaborazione di importanti fattori nel sistema immunitario, tale è il caso di CaspASA-1 che elabora il pro-interleucina-1β per formare l'IL-1β maturo, che è un mediatore chiave per la risposta infiammatoria.

Caspasa-1 è anche responsabile dell'elaborazione di altre interleuchine come IL-18 e IL-33, che partecipano alla risposta infiammatoria e alla risposta immunitaria innata.

Nella proliferazione cellulare

In molti modi, le caspasi sono coinvolte nella proliferazione cellulare, specialmente nei linfociti e in altre cellule del sistema immunitario, essendo la caspasi-8 uno degli enzimi più importanti coinvolti.

Caspasa-3 sembra anche avere funzioni nella regolazione del ciclo cellulare, poiché è in grado di elaborare l'inibitore della chinasi dipendente dalle cicline (CDK) p27, il che contribuisce alla progressione dell'induzione del ciclo cellulare.

Altre funzioni

Alcune caspasi partecipano al progresso della differenziazione cellulare, in particolare le cellule che entrano in uno stato post-immagine, che a volte è considerato un processo di apoptosi incompleta.

Caspasa-3 è fondamentale per la differenziazione appropriata delle cellule muscolari e altri cappelli partecipano anche alla differenziazione di mieloidi, monociti ed eritrociti.

Riferimenti

1. Chowdhury, io., Tharakan, n., & Bhat, G. K. (2008). Caspasses: un aggiornamento. Biochimica comparativa e fisiologia, parte B, 151, 10-27.
2. Degrev, a., Boyce, m., & Yuan, J. (2003). Un decennio di caspasi. Oncogene, 22, 8543-8567.