Caratteristiche della valina, funzioni, cibi ricchi, benefici

IL Valina Appartiene ai 22 aminoacidi identificati come componenti "di base" delle proteine; È identificato con l'acronimo "Val" e con la lettera "V". Questo aminoacido non può essere sintetizzato dal corpo umano, quindi è catalogato nel gruppo di nove aminoacidi essenziali per l'uomo.

Molte proteine ​​globulari hanno un interno ricco di rifiuti di valina e leucina, poiché entrambe sono associate da interazioni idrofobiche e sono indispensabili per il ripiegamento della struttura e la conformazione tridimensionale delle proteine.

Struttura chimica della valina di aminoacidi (fonte: clavecina [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

La Valina fu purificata per la prima volta nel 1856 da V. Grup-Besanez da un estratto acquoso del pancreas. Tuttavia, il nome "Valina" è stato coniato da E. Fisher nel 1906, quando riuscì a sintetizzarlo artificialmente e osservò che la sua struttura era molto simile a quella dell'acido valoroso, trovata nelle piante comunemente conosciute come "Valerianas".

La valina è uno degli aminoacidi presenti nelle posizioni conservate in alcune proteine ​​condivise dai vertebrati, ad esempio nella posizione 80 del citocromo C dei vertebrati sono leucina, valina, isoleucina e metodo nello stesso ordine nello stesso ordine.

Nei tessuti o biomateriali con caratteristiche resistenti, dure ed elastiche come legamenti, tendini, vasi sanguigni, fili o web, ci sono grandi quantità di valine, che forniscono flessibilità e resistenza grazie alle sue interazioni idrofobiche con altri aminoacidi.

Una sostituzione di un residuo di glutammato con uno di valina nella catena β di emoglobina, la proteina responsabile del trasporto di ossigeno da parte del sangue provoca una cattiva formazione nella struttura proteica, che causa l'emoglobina "s".

Questa mutazione produce anemia falciforme o drepanocitosi, una condizione patologica in cui i globuli rossi acquisiscono una forma di HOZ a mezzaluna o caratteristica, che li differenzia da un aspetto normale, arrotondato e appiattito.

Alcuni degli erbicidi più usati hanno attualmente composti attivi per solfonilurea e metilfometurone, che causano danni all'enzima acetolattato sintasi, necessario per la prima fase della sintesi della valina, la leucina. Il danno causato da questi pesticidi previene che le erbe e le erbacce normalmente possono svilupparsi.

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Caratteristiche

La valina è un aminoacido con uno scheletro a cinque carbonio e appartiene al gruppo di aminoacidi con catene laterali alifatiche. Il suo carattere idrofobico è tale da poter essere paragonato a quello della fenilalanina, quello della leucina e quello dell'isoleucina.

Gli aminoacidi che hanno catene di idrocarburi nelle loro catene di R R o laterali, sono comunemente noti nella bibliografia come aminoacidi a catena ramificata o ramificata. In questo gruppo ci sono valine, fenilalanina, leucina e isoleucina.

Generalmente, gli aminoacidi di questo gruppo sono usati come elementi strutturali interni nella sintesi proteica, poiché questi possono essere associati tra loro attraverso interazioni idrofobiche, "in fuga" dall'acqua e stabilendo la caratteristica piegatura strutturale di molte proteine.

Il suo peso molecolare è di circa 117 g/mol e, poiché il suo gruppo di catena R o latera.

Struttura

La Valina condivide la struttura generale e i tre tipici gruppi chimici di tutti gli aminoacidi: il gruppo carbossilico (COOH), il gruppo amminico (NH2) e un atomo di idrogeno (-H). Nel suo gruppo di catena R o laterale ha tre atomi di carbonio che gli danno caratteristiche molto idrofobiche.

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Come è vero per tutti i composti chimici classificati come "aminoacidi", la valina ha un atomo di carbonio centrale che è chirale e che è noto come α carbonio, a cui menzionati i quattro gruppi chimici.

Il nome IUPAC della valina è 2-3-ammino-3-butanóic.

Tutti gli aminoacidi possono essere trovati nella forma d o l e la valina non fa eccezione. Tuttavia, la forma del valore L è molto più abbondante della forma D-Valleina e, inoltre, è spettroscopicamente più attiva della forma D.

Il valore L è la forma utilizzata per la formazione di proteine ​​cellulari e quindi è, dei due, la forma biologicamente attiva. Esegue funzioni come nutraceutiche, micronutrienti per piante, metabolita per esseri umani, alghe, lieviti e batteri, tra molte altre funzioni.

Funzioni

Valina, nonostante sia uno dei nove aminoacidi essenziali, non svolge un ruolo aggiuntivo nella sua partecipazione alla sintesi proteica e come metabolita nella propria via di degradazione.

Tuttavia, aminoacidi voluminosi come valina e tirosina sono responsabili della flessibilità della fibroina, il componente proteico principale dei fili di seta prodotti dalla specie della specie Bombyx Mori, comunemente noto come vermi di seta o gelso.

Tessuti come legamenti e occhiali arteriosi sono composti da una proteina fibrosa nota come elastina. Questo è costituito da catene polipeptidiche con ripetute sequenze di aminoacidi di glicina, alanina e valina, il residuo più importante con proteina.

Valina partecipa alle principali rotte di sintesi dei composti responsabili dell'odore caratteristico dei frutti. Le molecole di valina vengono trasformate in derivati ​​metilati e ramificati di esteri e alcoli.

Nell'industria alimentare

Esistono molti additivi chimici che usano la valina in combinazione con il glucosio per ottenere odori appetitosi in alcuni preparativi culinari.

A una temperatura di 100 ° C, questi additivi hanno un odore caratteristico di segale e più di 170 ° C odore di cioccolata calda, quindi sono popolari nella produzione alimentare nell'industria del fornaio e della pasticceria (pasticceria).

Questi additivi chimici usano L-Vlin sintetizzati artificialmente.

Biosintesi

Tutti gli aminoacidi a catena ramificati come valina, leucina e isoleucina sono principalmente sintetizzati nelle piante e nei batteri. Ciò significa che animali come essere umani e altri mammiferi devono ingerire cibi ricchi di questi aminoacidi per poter soddisfare i loro requisiti nutrizionali.

Di solito, la biosintesi della valina inizia con il trasferimento di due atomi di carbonio dall'idrossietil -tiamina pirofosfato al piruvato mediante l'azione dell'enzima ocetoidrossi -acido isomero reduttasi acido.

I due atomi di carbonio derivano da una seconda molecola di piruvato attraverso una reazione dipendente dal TPP molto simile a quella catalizzata dall'enzima discarbossilasi piruvato, ma che è catalizzata dalla diidroxia-acide deidratasi.

L'enzima valina aminotransferasi, infine, incorpora un gruppo amminico al composto chetoacidico risultante dalla decarbossilazione anteriore, che forma la l-valin. Gli aminoacidi di leucina, isoleucina e valina hanno una grande somiglianza strutturale, e questo perché molti intermediari ed enzimi condividono sui loro percorsi biosintetici.

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Il ketoacide prodotto durante la biosintesi della valina L regola alcuni passaggi enzimatici mediante feedback negativo o regolazione alosterica sulla via biosintetica della leucina e altri aminoacidi correlati.

Ciò significa che le rotte biosintetiche sono inibite da un metabolita generato in essi che, se accumulato, dà alle cellule un segnale specifico che dice loro che un determinato aminoacido è eccessiva e quindi la sua sintesi può interrompere.

Degradazione

Le prime tre fasi di degradazione della valina sono condivise sulla via di degradazione di tutti gli aminoacidi a catena ramificata.

La valina può entrare nel ciclo di acido citrico di Krebs per essere trasformata in succinil-CoA. La via di degradazione è costituita da una transaminazione iniziale, catalizzata da un enzima noto come aminotransferasi di aminoacidi a catena ramificata (BCAT).

Questo enzima catalizza una transaminazione reversibile che riesce a convertire gli aminoacidi a catena ramificata nei corrispondenti catene ramificate α-ZO-spot.

In questa reazione, la partecipazione della coppia di glutammato/2-zotoglutarato è essenziale, poiché il 2-zotoglutarato riceve il gruppo amminico che viene rimosso dall'amminoacido che viene metabolizzato e diventa glutammato.

Questa prima fase di reazione del catabolismo della valina produce il 2-cetoisavalerate ed è accompagnata dalla conversione del 5'-fosfato piridossale (PLP) nella piridoxamina 5'-fosfato (PMP).

Quindi, il 2-cetoisvalerate viene usato come substrato di un complesso enzimatico mitocondriale, noto come α-α-Zo-spot della catena ramificata, che aggiunge una porzione di rivestimento e forma l'isobutilil-CoA, che è successivamente disidrogenato e trasformato in metacrililile -Coa.

Metacrilil-CoA viene elaborato a valle in 5 ulteriori passaggi enzimatici che coinvolgono l'idratazione, l'eliminazione della porzione di rivestimento, l'ossidazione, l'aggiunta di un'altra porzione di coash e la riorganizzazione molecolare, che si terminano con la produzione di succinil-COA, che entra immediatamente nel ciclo dei krebs.

Alimenti ricchi di valina

Le proteine ​​contenute nei semi di sesamo o sesamo sono ricche di valina, con quasi 60 mg di aminoacido per ogni grammo di proteina. Per questo motivo, sono raccomandati biscotti, biscotti e barre di sesamo o nougat per i bambini con diete carenti di questo aminoacido.

I cereali di soia, in generale, sono ricchi di tutti gli aminoacidi essenziali, anche nella valina. Tuttavia, sono poveri in metionine e cisteina. La proteina o la soia strutturata ha strutture quaternarie molto complesse, ma che sono facili da dissolversi e separarsi in subunità più piccole in presenza di succhi gastrici.

La caseina, che è in genere nel latte e nei suoi derivati, è ricca di ripetute sequenze di valina. Come la soia, questa proteina è facilmente degradata e assorbita nel tratto intestinale dei mammiferi.

È stato stimato che per ogni 100 grammi di proteine ​​di soia, vengono ingeriti circa 4,9 grammi di valina; Mentre per ogni 100 ml di latte, vengono ingeriti circa 4,6 ml di valina.

Altri alimenti ricchi di detti aminoacidi sono manzo, pesce e vari tipi di verdure e verdure.

Vantaggi della tua assunzione

La valina, come gran parte degli aminoacidi, è un aminoacido glicogeno, cioè può essere incorporato nella via gluconeogena e molti neurologi affermano che la loro assunzione aiuta a mantenere la salute mentale, coordinazione muscolare e ridurre lo stress.

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Molti atleti consumano compressi compressi nella Valina, poiché aiutano la rigenerazione dei tessuti, in particolare i tessuti muscolari. Essere un aminoacido in grado di unire la gluconeogenesi aiuta la produzione di energia, il che non è solo importante per l'attività fisica ma per il funzionamento nervoso.

Gli alimenti Valina aiutano a mantenere l'equilibrio dei composti di azoto nel corpo. Questo equilibrio è essenziale per la generazione di energia dalle proteine ​​ingerite, per la crescita del corpo e la guarigione.

Il suo consumo impedisce danni al fegato e alla cistifellea, oltre a contribuire all'ottimizzazione di molte funzioni del corpo.

Uno degli integratori dietetici più popolari tra gli atleti per aumentare il volume muscolare e il recupero muscolare è BCAA.

Questi tipi di compresse sono costituiti da compresse con miscele di diversi aminoacidi, tra cui generalmente aminoacidi come L-valin, L-isoleucina e L-lecina; Sono anche ricchi di vitamina B12 e di altre vitamine.

Alcuni esperimenti con suini hanno dimostrato che i requisiti della valina sono molto più alti e più limitanti per le madri durante la fase di allattamento al seno, poiché questo aminoacido aiuta a secernere il latte e produce miglioramenti nel tasso di crescita dei neonati infantili.

Disturbi da carenza

L'assunzione giornaliera di valina raccomandata per i bambini è di circa 35 mg per ogni grammo di proteine ​​consumate, mentre per gli adulti la quantità è un po 'più bassa (circa 13 mg).

La malattia più comune correlata alla valina e ad altri aminoacidi a catena ramificata è nota come "malattia delle urine con sciroppo di arce" o "ketoaciduria".

Questa è una condizione ereditaria causata da un difetto nei geni che codifica per gli enzimi deidrogeni degli α-zo-acidi derivati ​​da leucina, isoleucina e valina, che sono necessari per metabolizzarli.

In questa malattia l'organismo non può assimilare nessuno di questi tre aminoacidi quando sono ottenuti dalla dieta, quindi, i chetoacidi derivati ​​si accumulano e vengono espulsi nelle urine (possono anche essere rilevati nel siero del sangue e nel liquido cerebrospinale).

D'altra parte, una dieta povera nella valina è stata correlata a patologie neurologiche come l'epilessia. Può anche causare la perdita di peso, la malattia di Huntington e può persino finire nello sviluppo di alcuni tipi di cancro, poiché il sistema di riparazione dei tessuti e la sintesi di biomolecole sono compromessi.

Riferimenti

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