Caratteristiche della tirosina, struttura, funzioni, benefici

IL Tirosina (Tyr, Y) è uno dei 22 aminoacidi che compongono le proteine ​​di tutte le cellule presenti negli esseri viventi. A differenza di altri aminoacidi come valina, treonina, triptofano, leucina, lisina e altri, la tirosina è un aminoacido "condizionalmente" essenzialmente essenzialmente essenziale.

Il nome "tirosina" deriva dalla parola greca "tiro", il che significa formaggio, perché questo aminoacido è stato scoperto per la prima volta in questo cibo. Il termine fu coniato nel 1846 da Liebig, che miscelava formaggio con idrossido di potassio e ottenne un composto sconosciuto, appena solubile in acqua.

Struttura chimica dell'amminoacido tirosina (fonte: clavecina [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Dopo la descrizione iniziale, altri ricercatori come Warren de la Rue e Hinterberger ottenuti da proteine ​​di insetti e corni di cocide, rispettivamente. La sua separazione dall'idrolisi di altre proteine ​​con acido cloridrico è stata descritta nel 1901 da Mörner.

Generalmente, questo aminoacido è ottenuto nei mammiferi grazie all'idrossilazione della fenilalanina, sebbene sia anche assorbito dall'intestino dalle proteine ​​consumate.

La tirosina ha molteplici funzioni nel corpo umano e tra questi i più rilevanti sono, forse, quello del substrato per la produzione di neurotrasmettitori e ormoni come l'adrenalina e l'ormone tiroideo.

[TOC]

Caratteristiche

La tirosina pesa circa 180 g/mol e il suo gruppo a catena R o laterale ha una costante di 10 -dissociazione 10.07. La sua abbondanza relativa nelle proteine ​​cellulari non supera il 4%, ma ha molteplici funzioni essenziali per la fisiologia umana.

Questo aminoacido appartiene al gruppo di aminoacidi aromatici, in cui sono anche fenilalanina e triptofano. I membri di questo gruppo hanno anelli aromatici nelle loro catene laterali e, di solito, sono aminoacidi idrofobici o apolari.

Come il triptofano, la tirosina assorbe la luce ultravioletta ed è uno dei rifiuti di aminoacidi responsabili dell'assorbanza della luce a 280 nm di molte proteine, quindi è utile per la sua caratterizzazione.

È considerato un aminoacido "condizionalmente" essenziale poiché la sua biosintesi nell'essere umano dipende dalla fenilalanina, un aminoacido essenziale. Se il corpo soddisfa i suoi requisiti quotidiani della fenilalanina, la tirosina può essere sintetizzata senza problema e non è un aminoacido limitante.

Tuttavia, se la dieta manca di fenilalanina, il corpo non avrà solo uno squilibrio di questo aminoacido, ma anche di tirosina. È anche importante sottolineare che la reazione della sintesi della tirosina dalla fenilalanina non è reversibile, quindi la tirosina non può soddisfare i bisogni cellulari della fenilalanina.

La tirosina appartiene anche al gruppo di aminoacidi con doppie funzioni nella produzione di intermediari metabolici glucogenici e chetogeni, che partecipano alla sintesi del glucosio per il cervello e nella formazione di corpi epatici nel fegato.

Struttura

Come il resto degli aminoacidi, la tirosina o l'acido propionico β-paraidrossifenil-α-amino, è un α-aminoacido che ha un atomo di carbonio centrale, chiamato carbonio α e che è chirale, perché è collegato a quattro diversi atomi o molecole sostituenti.

Questo carbonio quirale è collegato a due gruppi caratteristici di aminoacidi: un gruppo amminico (NH2) e un gruppo carbossilico (COOH). Condivide anche uno dei suoi legami con un atomo di idrogeno e il legame rimanente è occupato dalla catena R o laterale di ciascun aminoacido.

Nel caso della tirosina, questo gruppo è costituito da un anello aromatico associato a un gruppo idrossile (OH), che gli dà la capacità di formare ponti idrogeno con altre molecole e che gli dà caratteristiche funzionali essenziali per alcuni enzimi.

Può servirti: barorecettori

Funzioni

La tirosina è una componente fondamentale di molte proteine ​​con grande diversità di attività e funzioni biologiche.

Nell'uomo e in altri mammiferi, questo aminoacido viene sfruttato nei tessuti nervosi e renali per la sintesi di dopamina, adrenalina e noradrenalina, tre neurotrasmettitori correlati a catecolaminergici relativi alla massima importanza del corpo.

È anche essenziale per la sintesi di protettori di radiazioni ultraviolette (UV) come la melanina; di alcuni analgesici come endorfine e molecole antiossidanti come la vitamina E.

Allo stesso modo, questo aminoacido serve per la sintesi di ormoni tiramina, octopamina e tiroide attraverso l'organizzazione di iodio nel residuo di tirosina della tioglobulina.

La tiramina è una molecola vasoattiva che si trova nel corpo umano e la octopamina è un'ammina correlata alla noreprenalina.

Tutte queste funzioni di tirosina sono possibili grazie all'ottenimento dalle proteine ​​della dieta o mediante idrossilazione della fenilalanina con il fegato come sistema principale di approvvigionamento sistemico di detto aminoacido.

Funzioni nelle piante

La tirosina e alcuni degli intermediari generati durante la loro biosintesi alimentano le rotte biosintetiche dei metaboliti specializzati in difesa, nell'attrazione degli impollinatori, nel trasporto elettronico e nel supporto strutturale.

Biosintesi

Nell'essere umano, la tirosina si ottiene dalla dieta o sintetizzata in un singolo passo da cellule epatiche dalla fenilalanina, un aminoacido essenziale, attraverso la reazione catalizzata dal complesso enzimatico della fenilalanina idrossilasi.

Questo complesso ha attività di ossigenasi ed è presente solo nel fegato di umani o altri mammiferi. La reazione di sintesi della tirosina implica quindi il trasferimento di un atomo di ossigeno nella posizione per dell'anello aromatico della fenilalanina.

Questa reazione si verifica allo stesso tempo che si forma una molecola d'acqua a causa della riduzione di un altro atomo di ossigeno molecolare e il potere riducente viene contribuito direttamente da una NADPH coniugata con una molecola di tetraidropterina, che è simile all'acido folico.

Biosintesi nelle piante

Nelle piante, la tirosina viene sintetizzata di novo a valle della via "shikimato", che alimenta altre rotte biosintetiche di altri aminoacidi aromatici come la fenilalanina e il triptofano.

In questi organismi, la sintesi si basa su un composto noto come "corismato", che è il prodotto finale della via Shikimato e, inoltre, il precursore comune per tutti gli aminoacidi aromatici, alcune vitamine e gli ormoni vegetali.

Il corisma viene convertito in prefazione dall'azione catalitica dell'enzima del corisma Mutasa e questa è la prima fase "impegnata" nella sintesi di tirosina e fenilalanina.

Il predeneato viene convertito in tirosina da una decarbossilazione ossidativa e da una transaminazione, che può verificarsi in qualsiasi ordine.

In una delle rotte biosintetiche, questi passaggi possono essere catalizzati da enzimi specifici noti come deidrogenasi specifica prefenicata (PDH) (che converte la prefazione in 4-idrossifenifenilpyruvate (HPP)) e tirosina aminotransiferasi (che produce la tirosina dall'HPP), rispettivamente.

Un altro percorso di sintesi della tirosina dalla prefazione implica la transaminazione del predeneato in un aminoacido non proteinogeno chiamato l-arogenato, catalizzato dall'enzima preeenato aminotransferasi.

L'arogenato L è successivamente soggetto a decarbossilazione ossidativa per formare la tiroxina, una reazione diretta da una deidrogenasi enzimatica tirosina-arogenato, nota anche come ADH.

Le piante usano preferibilmente la via del arenato, mentre la maggior parte dei microbi sintetizza la tirosina dall'HPP derivato dal predefenato.

Regolamento

Come è vero per la maggior parte delle rotte biosintetiche degli aminoacidi, le piante hanno un rigoroso sistema di regolazione della sintesi di aminoacidi aromatici, inclusa la tirosina.

Può servirti: delizioso mostro: caratteristiche, habitat, cura, proprietà

In questi organismi, la regolazione avviene a molti livelli, poiché i meccanismi che controllano la via Shikimato controllano anche la produzione di tirosina, una via per la quale esistono anche i loro meccanismi di regolamentazione.

Tuttavia, i requisiti di tirosina e, pertanto, la rigidità nella regolazione della loro biosintesi, sono specifici per ciascuna specie vegetale.

Degradazione

Il degrado o il catabolismo della tirosina provoca la formazione di fumarato e acetoacetato. Il primo passo di questo percorso consiste nella conversione dell'amminoacido in 4-idrossifenilpypati da un enzima citosolico noto come tirosina aminotransferasi.

Questo aminoacido può anche essere transaminato nei mitocondri degli epatociti da parte di un enzima aspartato di aminotransferasi, sebbene questo enzima non sia molto importante nelle normali condizioni fisiologiche.

Attraverso il degrado della tirosina, può verificarsi succinil-acetoacetato, che può essere decarbossilato in succinil-acetato. Succinil-acetato è l'inibitore enzimatico più potente responsabile della sintesi del gruppo Hemo, l'acido acido-aminolevulina acido deidratasi.

Sintesi di adrenalina e noradrenalina

Come accennato, la tirosina è uno dei substrati principali per la sintesi di due neurotrasmettitori molto importanti per il corpo umano: adrenalina e noradrenalina.

Questo è inizialmente usato da un enzima noto come tirosina idrossilasi, in grado di aggiungere un ulteriore gruppo idrossile all'anello aromatico del gruppo R tirosina R, che forma il composto noto come DOPA.

La DOPA dà origine alla dopamina una volta che viene elaborata enzimaticamente da un enzima DOPA decbossilas.

La dopamina viene successivamente convertita in noreprenalina dall'azione dell'enzima dopamina β -ossidasi, che catalizza l'aggiunta di un gruppo idrossil e carbonio α.

L'adrenalina deriva dalla noradrephrina mediante l'azione della fenitanolamina N-metiltransferasi, che è responsabile del trasferimento s-adenosil-metionina-dipendente di un gruppo metilico (-ch3) al gruppo amminico libero di noradrenalina.

Alimenti ricchi di tirosina

Come accennato in precedenza, la tirosina è un aminoacido "condizionalmente" essenziale, poiché è sintetizzato nel corpo umano mediante idrossilazione della fenilalanina, un aminoacido essenziale.

Pertanto, se l'assunzione di fenilalanina copre le esigenze del corpo, la tirosina non è un fattore limitante per il normale funzionamento delle cellule. La tirosina, tuttavia, viene anche acquisita da proteine ​​che vengono consumate con alimenti quotidiani.

Alcuni studi riportano che l'assunzione minima giornaliera di tirosina e fenilalanina dovrebbe essere compresa tra 25 e 30 mg per chilogrammo di peso, quindi una persona media dovrebbe consumare più o meno 875 mg di tirosina.

Gli alimenti con un contenuto di tirosina più elevato sono formaggio e soia. Tra questi ci sono anche manzo, agnello, maiale, pollo e pesce.

Alcuni semi e noci come noci conferiscono anche contributi significativi da questo aminoacido, nonché uova, prodotti lattiero -caseari, cereali e cereali.

Vantaggi della tua assunzione

La tirosina è comunemente consumata sotto forma di integratori alimentari o nutrizionali, in particolare per il trattamento della patologia noto come fenilcetonuria, subiti da pazienti incapaci di elaborare correttamente la fenilalanina e, pertanto, non producono tirosina.

Può servirti: funzione di relazione

Si ritiene che un aumento della quantità di tirosina consumata al giorno possa migliorare le funzioni cognitive relative all'apprendimento, alla memoria e allo stato di allerta in condizioni stressanti, poiché il suo catabolismo è correlato alla sintesi di neurotrasmettitori di adrenalina e norepineniale.

Alcune persone prendono tavolette ricche di tirosina per rimanere vigili durante il giorno se hanno perso una quantità significativa di ore di sonno.

Poiché questo aminoacido partecipa alla formazione di ormone tiroideo, il suo consumo può avere effetti positivi sulla regolazione metabolica sistemica.

Disturbi da carenza

Albinismo e Alcaptonuria sono due patologie legate al metabolismo della tirosina. La prima condizione è correlata alla sintesi di melanina difettosa dalla tirosina e la seconda ha a che fare con i difetti nella degradazione della tirosina.

L'albinismo è caratterizzato dalla mancanza di pigmentazione nella pelle, cioè i pazienti che ne soffrono hanno capelli bianchi e pelle rosata, perché la melanina è il pigmento responsabile della fornitura di colore a queste strutture.

Questa patologia ha a che fare con una carenza nella tirosinasi specifica dei melanociti, che è responsabile della conversione della tirosina in dopa chinone, un intermediario nella sintesi della melanina.

I sintomi di Alcaptonuria sono evidenti come un'esagerata pigmentazione delle urine (scura) e artrite dello sviluppo tardivo.

Altre patologie metaboliche

Inoltre, ci sono altri disturbi legati al metabolismo della tirosina, tra cui:

- Tirosinemia ereditaria di tipo I: caratterizzata da progressiva degenerazione epatica e disfunzione renale

- Tirosinemia ereditaria della sindrome di tipo II o Richner-Hanhart: che è evidente come cheterite e lesioni ampolari nei palmi delle mani e delle suole dei piedi

- Tirosinemia di tipo III: che può essere asintomatico o presente come ritardi mentali

- "Hawkinsinuria": caratterizzato dall'acidosi metabolica nell'infanzia e dall'incapacità di prosperare nella crescita

Ci sono anche altri difetti innati nel metabolismo della metrosina che hanno a che fare con le carenze negli enzimi responsabili della loro degradazione, come la tirosina idrossilasi, responsabile del primo passo della sintesi della dopamina.

Riferimenti

1. Aders Plimmer, R. (1908). La costituzione chimica delle proteine. ho lasciato. Londra, Regno Unito: Longmans, Green e Co.
2. Chakrapani, a., Gissen, p., & McKiernan, P. (2012). Disturbi del metabolismo della tirosina. In Desiderio metabolico innato: diagnosi e trattamento (pp. 265-276).
3. Kretchmer, n., Levine, s., McNamara, h., & Barnett, H. (1956). Alcuni aspetti del metabolismo della tirosina nei giovani. Yo. Lo sviluppo del sistema ossidante di tirosina nel fegato umano. The Journal of Clinical Investigation, 35(10), 1089-1093.
4. Du, b., Zannoni, v., Laster, l., & SeegMiller, E. (1958). La natura del difetto nel metabolismo della tirosina in Alkaptonuria. Journal of Biological Chemistry, 230, 251-260.
5. Murray, r., Bender, d., Botham, k., Kennelly, p., Rodwell, v., & Weil, p. (2009). Biochimica illustrata di Harper (28 ° ed.). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2009). Principi di biochimica Lechinger. Omega Editions (5 ° ed.).
7. Schenck, c. A., & Maeda, H. A. (2018). Biosintesi tirosina, metabolismo e catabolismo nelle piante. Fitochimica, 149, 82-102.
8. Slominski, a., Zmijewski, m. A., & Paweley, J. (2012). L-tirosina e L-diidrossifenilalanina come regolatori simili all'ormone delle funzioni di melanociti. Ricerca di cellule di pigmento e melanoma, 25(1), 14-27.
9. Van de, G. (2018). Linea di salute. Estratto il 16 settembre 2019 da WWW.Healthline.com
10. MD Web. (N.D.). Estratto il 15 settembre 2019 da WWW.Webmd.com
11. Whitbread, d. (2019). I miei dati alimentari. Estratto il 15 settembre 2019 da WWW.Myfooddata.com