Caratteristiche, struttura e funzioni delle proteine ​​SSB

IL Proteine ​​SSB O Banda semplice delle proteine ​​leganti il ​​DNA (dall'inglese "Singuine-STrand DNA BProteine ​​induliche “), Sono proteine ​​responsabili della stabilizzazione, della protezione e della manutenzione temporanea.

Le informazioni genetiche di un organismo sono protette e codificate in DNA a doppia banda. In modo che ciò possa essere tradotto e replicato, è necessario che si sdiglione e disoccupazione ed è in quel processo in cui le proteine ​​SSB partecipano.

32 KDA Framment (RPA32) di una subunità della proteina di replica (fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute [Domata pubblica] via Wikimedia Commons via Wikimedia)

Queste proteine ​​sono cotte in modo cooperativo con altri diversi monomeri che partecipano alla stabilizzazione del loro DNA e si trovano sia nei procarioti che negli eucarioti.

Proteine ​​SSB di Escherichia coli (ECSSB), sono state le prime proteine ​​descritte di questo tipo. Questi sono stati caratterizzati da funzionalmente e strutturalmente e dalla loro scoperta sono stati usati come modello di studio per questo tipo di proteina.

Gli organismi eucariotici hanno proteine ​​simili alle proteine ​​SSB dei batteri, ma negli eucarioti questi sono noti come proteine ​​RPA o proteine ​​di replicazione A (dall'inglese Replicazione delle proteine A) che siano funzionalmente simili a SSB.

Dalla sua scoperta, sono stati utilizzati modelli computazionali biochimici-funzionali per lo studio delle interazioni tra le proteine ​​SSB e il DNA a catena semplice al fine di chiarire la sua funzione nei processi essenziali del genoma di diversi organismi.

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Caratteristiche

Questo tipo di proteina si trova in tutti i regni della vita e sebbene condividano le stesse proprietà funzionali, sono strutturalmente diversi, specialmente in termini di cambiamenti conformazionali, che sembrano essere specifici per ogni tipo di proteina SSB.

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È stato osservato che tutte queste proteine ​​condividono un dominio conservato che è coinvolto nell'unione con il semplice DNA della banda e che è noto come dominio dell'Unione oligonucleotide/ oligosaccaridi (si trova nella bibliografia come dominio Ob).

Proteine ​​SSB di batteri termofili come Thermus aquaticus Hanno caratteristiche notevoli, poiché hanno due domini OB in ogni subunità, mentre la maggior parte dei batteri ha solo uno di questi in ogni subunità.

La maggior parte delle proteine ​​SSB si legano non specifico al DNA della banda semplice. Tuttavia, l'Unione di ciascun SSB dipende dalla sua struttura, grado di cooperativo, livello di oligomerizzazione e varie condizioni ambientali.

La concentrazione di ioni di magnesio bivalente, la concentrazione di sali, il pH, la temperatura, la presenza di poliammine, spermidina e sperma, sono alcune delle condizioni ambientali studiate In vitro che influiscono maggiormente l'attività delle proteine ​​SSB.

Struttura

I batteri hanno proteine ​​SSB omo-tetrameriche e ogni subunità ha una sola padronanza dell'unione OB. Al contrario, le proteine ​​SSB virali, in particolare quelle di molti batteriofagi, sono generalmente mono- o dimetriche.

Alla sua estremità N-terminale, le proteine ​​SSB hanno il dominio della giunzione del DNA, mentre la loro estremità C-terminale è composta da nove aminoacidi conservati responsabili delle interazioni proteina-proteina.

Tre residui triptofani nelle posizioni 40, 54 e 88 sono i residui responsabili dell'interazione con il DNA nei settori dell'Unione. Questi mediano non solo la stabilizzazione dell'interazione del DNA-proteina, ma anche il reclutamento delle altre subunità proteiche.

Proteina SSB di E. coli È stato modellato in studi computazionali ed è stato determinato che ha una struttura tetramericana di 74 kDa e che si unisce al semplice DNA della banda grazie all'interazione cooperativa di diverse subunità di tipo SSB.

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Gli archaeas hanno anche proteine ​​SSB. Questi sono monomerici e hanno solo una padronanza del DNA o del dominio OB.

Negli eucarioti, le proteine ​​RPA sono, strutturalmente parlando, più complesse: sono costituite da un eterotromero (di tre diverse subunità) noto come RPA70, RPA32 e RPA14.

Hanno almeno sei settori di oligonucleotidi/oligosaccaridi, sebbene oggi solo quattro di questi siti siano consapevoli: tre nella subunità RPA70 e una stanza che risiede nella subunità RPA32.

Funzioni

Le proteine ​​SSB hanno funzioni chiave nel mantenimento, l'imballaggio e l'organizzazione del genoma proteggendo e stabilizzando i semplici fili di DNA a catena nel momento in cui sono esposti dall'azione di altri enzimi.

È importante tenere presente che queste proteine ​​non sono le proteine ​​responsabili del disboscamento e dell'apertura dei fili del DNA. La sua funzione è limitata a stabilizzare il DNA solo quando è nella condizione di DNA a banda semplice.

Queste proteine ​​SSB agiscono in modo cooperativo, poiché l'unione di una di esse facilita l'unione di altre proteine ​​(SSB o no). Nei processi metabolici del DNA, queste proteine ​​sono considerate una sorta di pioniere o proteine ​​primarie.

L'unione di queste proteine ​​al DNA ha come funzione primaria, oltre a stabilizzare le semplici bande di DNA a catena, la protezione di queste molecole alla degradazione da parte delle endonucleasi di tipo V.

Le proteine ​​di tipo SSB partecipano attivamente a praticamente tutti i processi di DNA di organismi viventi. Tali proteine ​​avanzano man mano che la forcella di replica avanza e mantengono separate le due catene di DNA parentali.

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Esempi

Nei batteri, le proteine ​​SSB stimolano e stabilizzano le funzioni proteiche. Questa proteina è responsabile della riparazione del DNA (reazione SOS) e del processo di ricombinazione tra semplici molecole di banda complementari.

I mutanti di E. coli Manipolati geneticamente per ottenere le proteine ​​SSB difettose sono rapidamente inibite e non svolgono efficacemente le loro funzioni nella replicazione, riparazione e ricombinazione del DNA.

Le proteine ​​di tipo RPA controllano la progressione del ciclo cellulare nelle cellule eucariotiche. In particolare, si ritiene che la concentrazione cellulare di RPA4 potrebbe avere un'influenza indiretta sul passaggio della replicazione del DNA, cioè ad alte concentrazioni di RPA4, questo processo è inibito.

È stato suggerito che l'espressione di RPA4 può prevenire la proliferazione cellulare inibendo la replicazione e svolgendo un ruolo nel mantenimento e nel contrassegnare la vitalità delle cellule sane negli organismi animali.

Riferimenti

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