Tipi di miofilaments, struttura e organizzazione

IL MyOfilaments Sono le proteine ​​contrattili delle miofibrille, che sono le unità strutturali delle cellule muscolari, cellule allungate che sono chiamate fibre muscolari.

Le fibre muscolari e i loro componenti hanno nomi particolari. Ad esempio, membrana, citoplasma, mitocondri e reticolo endoplasmatico sono noti rispettivamente come sarcolema, sarcoplasma, sarcosomi e reticolo sarcoplasmatico.

Struttura miofilaments (fonte: Mikael Häggström, usato con permanenza. [Dominio pubblico] via Wikimedia Commons)

Allo stesso modo, gli elementi contrattili all'interno sono chiamati miofibrille insieme; E le proteine ​​contrattili che compongono i miofibrille sono chiamate miofilamenti.

Esistono due tipi di miofilamenti: sottili e spessori. I filamenti sottili sono costituiti principalmente da tre proteine: actina F, tropomiosina e troponina. I filamenti spessi, nel frattempo, sono composti solo da un'altra proteina nota come Myosina II.

Oltre a questi, ci sono altre proteine ​​associate a filamenti sia spessi che sottili, ma queste non hanno funzioni contrattili, se non piuttosto strutturali, tra le quali sono, per citarne alcuni, titine e nebulina.

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Tipi di fibre muscolari

La particolare disposizione dei miofilamenti che costituiscono miofibrille dà origine a due tipi di fibre muscolari: fibre muscolari striate e fibre muscolari lisce.

Le fibre muscolari strappate, quando si esaminano un microscopio ottico, mostrano un modello di strierici o bande trasversali che si ripetono lungo tutta la sua superficie e che concedono il nome, al muscolo che li contiene, di muscolo striato. Esistono due tipi di fibre muscolari striate, scheletriche e cardiaci.

Le fibre muscolari che non mostrano che il modello di fasce incrociate sono chiamate fibre lisce. Sono quelli che compongono la muscolatura di pareti vascolari e visceri.

Struttura

Myofilaments sottili

Questi miofilamenti sono composti da actina F e due proteine ​​associate: tropomiosina e troponina, che hanno funzioni regolatori.

L'actina F, o actina filamentosa è un polimero di un'altra proteina globulare più piccola chiamata actina G o actina globulare, di circa 42 kDa di peso molecolare. Ha un sito sindacale per la miosina ed è ordinato di formare due catene disposte come doppia elica composta circa 13 monomeri per turno.

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I filamenti di actin F sono caratterizzati da due poli: uno positivo, diretto verso il disco z, e un altro negativo, disposti verso il centro del sarcomero.

La tropomiosina è anche costituita da una doppia catena di polipeptidi a doppia elica. È una proteina di 64 kDa che forma filamenti che si trovano nei solchi lasciati dalle catene a doppia elica dei filamenti sottili dell'actina F, come "riempire" gli spazi vuoti nell'elica.

A riposo, la tropomiosina copre o "coperchio" i siti dell'Unione dell'actina per la miosina, impedendo l'interazione di entrambe le proteine, che è ciò che causa la contrazione muscolare. Intorno a ogni filamento sottile e circa 25 o 30ηm dall'inizio di ogni tropomiosina è un'altra proteina chiamata troponina.

La troponina (TN) è un complesso proteico composto da tre subunità di polipeptidi globulari chiamati troponina T, c e i. Ogni molecola di tropomiosina ha un complesso di troponina associato che lo regola e insieme sono responsabili della regolazione dell'inizio e del completamento della contrazione muscolare.

Myofilamens spessi

Filamenti spessi sono polimeri di miosina II, che pesano 510 kDa ed è formata da due catene pesanti di 222 kDa ciascuna e quattro catene leggere. Le catene di luce sono di due tipi: catene di luce essenziali, 18 kDa e catene di luce regolamentari di 22 kDa.

Ogni catena pesante di Myosina II ha la forma di una canna con una piccola testa globulare alla sua fine che è proiettata quasi 90⁰ e ha due siti di fissaggio, uno per l'actina e uno per l'ATP. Ecco perché queste proteine ​​appartengono alla famiglia Atasas.

Un filamento spesso è costituito da oltre 200 molecole di miosina II. La testa globulare di ciascuna di queste molecole funge da "canottaggio" durante la contrazione, spingendo l'actina a cui è collegata in modo che scivolasse verso il centro del sarcomero.

Organizzazione

In una fibra muscolare scheletrica, le miofibrille occupano la maggior parte del sarcoplasma e sono disposte in set longitudinali e ordinati in tutta la cellula.

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In un taglio longitudinale visto con un microscopio ottico, bande luminose, chiamate bande I e bande scure, chiamate bande a bande si osservano. Queste bande corrispondono alla disposizione ordinata delle miofibrille e quindi ai miofilamenti che le compongono.

Al centro della banda I c'è una linea scura e sottile chiamata linea o disco z. Il centro di ogni banda A presenta un'area più chiara conosciuta come Band H, che è centralmente divisa da una linea più scura chiamata M Linea.

Delimitato tra due linee Z, viene descritta una struttura chiamata sarcamer, che è l'unità funzionale del muscolo scheletrico. Un sarcomer è composto dai miofilamenti contrattili disposti nelle bande A, H e un Hemi-Band I ad ogni estremità.

Bande contengo solo filamenti sottili, la banda contiene filamenti spessi intrecciati alle loro due estremità con filamenti fini e la banda H contiene solo filamenti spessi.

Come vengono organizzati i miofilamenti all'interno dei sarcomeri?

Si possono osservare sia miofilamenti spessi che mifilamenti sottili quando si esaminano un campione di muscoli scheletrici al microscopio elettronico. Si dice che questi siano "interdetto" o "si intrecciano" tra loro in una disposizione sequenziale, ordinata e parallela.

I filamenti sottili hanno origine nei dischi Z ed estendono su ciascun lato nella direzione opposta e verso il centro di ciascun sarcomere adiacente. Dai dischi Z ad ogni estremità del sarcomero, nel muscolo rilassato, l'actina raggiunge l'inizio della fascia H su ciascun lato.

Pertanto, nelle fibre muscolari del muscolo scheletrico rilassato mifilamenti spessi occupano l'area centrale che forma le fasce scure o le fasce A; E i filamenti sottili si estendono su entrambi i lati del sarcamer senza raggiungerne il centro.

In una sezione trasversale nella regione in cui i filamenti spessi e sottili si sovrappongono, si può osservare un motivo esagonale che include il filamento spesso al centro e sei filamenti sottili che lo circondano e che si trovano in ciascuno dei bordi esagonali del esagono.

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Questa organizzazione di miofilamenti nel sarcomere è conservata dalla funzione di una serie di proteine ​​associate ai miofilamenti e che hanno funzioni strutturali, tra cui la titina, l'actina alfa, la nebulina, la miomesina e la proteina C.

Meccanismo di contrazione

Quando la colina acetil (un neurotrasmettitore) viene rilasciata nella piastra neuromuscolare a causa della stimolazione di un neurone motoneo, la fibra muscolare è eccitata e vengono aperti i canali di calcio dipendenti dalla tensione dei reticolo sarcoplasmatici.

Il calcio si lega alla troponina C e questo genera un cambiamento conformazionale nella tropomiosina, che espone siti attivi, iniziando così la contrazione. Quando i livelli di calcio diminuiscono, la tropomiosina ritorna alla sua posizione iniziale e la contrazione cessa.

L'esposizione dei siti sindacali dell'actina con la miosina consente a entrambe le proteine ​​di unirsi e che la miosina ha spinto l'actina verso il centro del sarcomere, scivolando sulla miosina.

Durante la contrazione muscolare, le linee Z di ciascun sarcamer si avvicinano al centro, avvicinandosi alla linea M, aumentando l'interdigitazione tra actina e miosina e riducendo le dimensioni delle bande I e H. Il grado di accorciamento dipenderà dalla somma dell'accorciamento di ciascuno dei sarcomini del muscolo contratto.

Riferimenti

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