Caratteristiche dell'istidina, struttura, funzioni, cibo

IL Istidina (Suo, h) è un aminoacido che viene usato per la sintesi proteica. È una molecola idrofila, quindi è generalmente orientata verso l'esterno delle strutture proteiche quando si trovano in un mezzo liquido.

È considerato un aminoacido essenziale per i bambini in crescita poiché non lo producono. Nell'adulto c'è una piccola produzione di istidina, ma è insufficiente per soddisfare i requisiti quotidiani, quindi è considerato un aminoacido semi -essenziale.

Struttura chimica dell'amminoacido dell'istidina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Per gli animali e l'uomo, l'istidina è un aminoacid.

L'istidina svolge funzioni fisiologiche molto importanti nell'essere umano come: quelli di far parte dei centri attivi di molti enzimi, che partecipano alla crescita, nel sistema immunitario e nella formazione della mielina nelle fibre nervose, tra gli altri.

La biosintesi dell'istidina è un processo complesso che si svolge principalmente nel fegato e richiede passaggi enzimatici da 9 a 11. Il suo degrado si verifica nel fegato e nella pelle e attraversa la formazione di glutammato, quindi seguendo percorsi diversi.

Molti alimenti sono ricchi di istidina, come proteine ​​animali come carne e prodotti lattiero -caseari, nonché proteine ​​vegetali. Questi forniscono gran parte dei requisiti quotidiani dell'istidina di cui il nostro corpo ha bisogno per funzionare correttamente.

Il deficit o l'eccesso di istidina causata dall'eredità di problemi metabolici o di trasporto, o insufficienza dietetica nell'assunzione, sono correlati ad alcuni importanti problemi che influenzano la salute sia nei bambini che negli adulti. Il consumo di istidina sufficiente consente di mantenere una vita sana e sana nella maggior parte dei casi.

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Caratteristiche

Una caratteristica di evidenziazione dell'istidina è che può essere convertita in istamina, una sostanza che partecipa attivamente a molte reazioni allergiche e infiammatorie.

Nel pesce esposto all'ambiente senza refrigerazione sufficiente, i batteri possono convertire l'istidina in istamina ed è per questo, quando ingeriti, causano avvelenamento da cibo.

Un'altra caratteristica di questo aminoacido è che è uno dei pochi, tra i 22 esistenti, che nell'intervallo di pH fisiologico (circa 7.4) È ionizzato e, quindi, può partecipare attivamente al sito catalitico di molti enzimi.

Nella molecola di emoglobina, l'istidina prossimale è uno dei ligandi del gruppo Hemo. In altre parole, questo aminoacido partecipa alla funzione di trasporto dell'ossigeno dell'emoglobina ed è indispensabile per la sintesi di questa proteina, nonché per la mioglobina, che è anche conosciuta come "emoglobina muscolare".

Struttura

L'istidina è un aminoacido Idrofilo polare essenziale, classificato all'interno di aminoacidi essenziali, poiché non può essere sintetizzato dagli animali. Tuttavia, e come accennato in precedenza, è sintetizzato da batteri, funghi e piante.

Nei bambini in crescita, l'istidina è assolutamente necessaria; L'adulto può sintetizzarlo, ma non è chiaro se questo copre le esigenze quotidiane dell'istidina, quindi deve essere ingerito con la dieta.

Come tutti gli aminoacidi, l'istidina ha un carbonio α a cui un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e una catena laterale sono uniti.

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La catena laterale di questo aminoacido è formata da un anello di imidazolo che, a pH fisiologico, protoni e acquisisce carico positivo e viene chiamato "Imidazolio " abbreviato come IMH+.

Insieme alla lisina e all'arginina, l'istidina forma il gruppo di aminoacidi di base. Dei tre, l'istidina è la meno base e il suo anello imididoólica può non essere protetto per il pH vicino a 6.

Poiché l'istidina del pH fisiologico può scambiare protoni, questo di solito partecipa alla catalisi enzimatica che comporta il trasferimento di protoni. Inoltre, poiché si tratta di un aminoacido polare, di solito si trova sulla superficie esterna delle proteine, dove può idratare in un mezzo acquoso.

Funzioni

Come parte del sito enzimatico attivo

L'istidina è necessaria per la sintesi di molte proteine, in particolare gli enzimi i cui centri attivi hanno questo aminoacido. Fa parte del centro attivo delle aldlasasi dei mammiferi, dove funziona come donatore di protoni.

Si trova nel centro attivo della carbossipeptidasi A, un enzima pancreatico che ha un sito attivo formato da Zn e istidina. Nell'enzima glicolitico mutasa fosfoglicerato ci sono due rifiuti di istidina nel suo centro attivo che agiscono come accettori o donatori di gruppi fosforil.

Si trova anche nel sito attivo di enzimi come gliceraldeide 3-fosfato deidrogenasi, lattato deidrogenasi, papaina, chimotripsina, rnasa A e ammoniaca lesia istidina (istidasi). Inoltre, è un inibitore dell'enzima glutammina sintetasi.

Altre funzioni

Questo aminoacido è di grande importanza per l'organismo, poiché la sua decarbossilasi istidina decenn.

L'istidina è prodotta dai neuroni del sistema nervoso centrale con funzioni neuromodulanti.

È necessario per la formazione di baccelli di mielina di fibre nervose, quindi soddisfa un ruolo importante nella trasmissione di impulsi elettrici in essi.

Insieme all'ormone della crescita e ad altri aminoacidi, l'istidina contribuisce ai meccanismi di riparazione dei tessuti, principalmente nel sistema cardiovascolare.

Alcune funzioni aggiuntive includono:

- Contribuisce con la disintossicazione di alcuni metalli pesanti poiché si comporta come chelante.

- Protegge dai danni causati dalle radiazioni.

- Partecipa alla formazione di globuli rossi e bianchi.

- È necessario per la formazione di emoglobina.

- Aiuta a combattere alcuni effetti negativi dell'artrite reumatoide come l'infiammazione e la mancanza di mobilità.

- È un aminoacido importante per la rigenerazione capillare, la crescita e la funzione sessuale.

Carnosina, anserina e omocosina, sono dipéptidi formati da istidina. I primi due si trovano nei muscoli e hanno funzioni importanti come i tamponer e come attivatori della miosina Atasa.

L'omocosina è prodotta nel cervello in quantità 100 volte superiore rispetto al muscolo scheletrico carnoso.

Biosintesi

L'istidina ottiene lo scheletro carbonizzato dal 5-fosfato ribosio. Nei batteri E. Coli, Questo aminoacido si verifica da detto composto per mezzo di 11 passaggi enzimatici:

1. Il primo passo della sintesi consiste nel trasferimento di un fosforibosil dall'ATP al carbonio 1 del 5-fosfato ribosio, generando 5-fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP) (PRPP). L'enzima dell'enzima fosforibosil-pyrofosfato sintetasi (PRPP sintetasi) catalizza questa reazione.
2. Quindi si verifica il trasferimento del gruppo di pirofosfato di carbonio 1 all'N-1 dell'ATP e il N1- si verifica (5'-fosforribosil) -ATP. L'enzima che catalizza questa reazione è l'ATP fosforuseltransferasi.
3. Mediante l'azione della fosforribosil-top-pirofosfato idrossilasi il collegamento α, β-piofosfato dell'ATP è idrossilasi e l'N1- è formato (5'-fosforribosil) -AMP.
4. L'enzima idrossilasi fosforibosil-map si apre l'anello di purina tra N-1 e C-6 e il ribonucleotide è formato N1- (5'-fosforribosil formimino) -5-aminoimidazolo-4-carbossamide-1-lribonucleotideootideootideidal.
5. Quindi, l'anello ribofuranosa che proviene dal PRPP viene aperto ed è isomerizzato a una ketosa, formando N1- (5'-fosforribosil formimina) -5-aminoimidazolo-4-carbossamide-1-lribonucleotide per effetto di un enzimatico isomerasi.
6. L'enzima di aminotransferasi trasferisce il gruppo di glutammina, che diventa glutammato, e rompe il collegamento di formimina, quindi viene rilasciato 5-aminoimidazolo-carbossamide-1-lribonucleotide e il fosfato imidazolo-glicerolo viene generato.
7. Una molecola d'acqua dell'imidazolo-glicerolo fosfato viene eliminata per mezzo dell'imidazolo-glicerolo fosfato deidratasi e forma imidazolo-acetolo fosfato.
8. L'imidazolo-acetolo fosfato viene trasferito un gruppo amminico attraverso l'istidinolo transaminasi fosfato e si forma il fosfato istidinolo.
9. Il gruppo estere fosforico di istidinolo fosfato per formare l'istidinolo è idrolizzato. L'istidinolo fosfato fospatasi catalizza questa reazione.
10. Successivamente, l'istidinolo viene ossidato dall'istidinolo deidrogenasi ed è istidinale.
11. Lo stesso istidinolo deidrogenasi si ossida all'istidinale e lo rende istidina.

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Il primo enzima della via biosintetica dell'istidina è inibito dal prodotto del percorso, ovvero l'istidina partecipa all'inibizione alestica della fosforribosiltransferasi ATP, che rappresenta il principale meccanismo di regolazione della regolazione.

Degradazione

Istidina, prolina, glutammato, arginina e glutammina sono aminoacidi che quando finiscono per formare α-zotogluurati. Quattro di loro diventano prima glutammato, che a causa della transaminazione dà origine a α-chetoglutorato.

L'istidina, attraverso l'istidinasi, perde il gruppo α-amino per diventare urocanato. Quindi, l'urocanasi idrata le posizioni 1 e 4 dell'urocanato, formando il 4-midazolone-5-propionato. Successivamente, si verifica il gruppo imino del 4-midazolone-5-proponato, che forma N-forminoglutamatomato.

L'ultima reazione implica il trasferimento del formyl dall'N-forminoglutamato al tetraidrofolato, che funziona con il trasferimento formiminoso del glutammato enzimatico. I prodotti finali di questa reazione sono il glutammato e il tetraidrofolato N5-formino.

Α-chetoglutarato è formato dal transaminazione del glutammato. Α-chetoglutarato è un intermediario del ciclo di Krebs e può anche entrare nella via gluconeogena per la formazione di glucosio.

Il gruppo amino glutamato entra nel ciclo di produzione dell'urea per essere eliminato dalle urine. Tutte queste reazioni si verificano nel fegato e una parte di esse sulla pelle.

Alimenti ricchi di istidina

Le esigenze giornaliere di istidina sono circa 10-11 mg per kg di peso corporeo, al giorno. Nei bambini in crescita, l'istidina è un aminoacido essenziale che deve essere fornito con la dieta.

In altri animali, l'istidina è anche un aminoacido essenziale e quelli che sono sollevati nelle stalle dovrebbero ricevere istidina per mantenere i loro normali livelli di emoglobina.

Tra gli alimenti ricchi di istidina ci sono:

- Manzo, agnello, maiale, pollo e tacchino. Si trova anche in pesci come tonno (anche in scatola), salmone, trota, pargo e lubina, nonché in alcuni frutti di mare.

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- Milk e i suoi derivati, specialmente in formaggi maturati come parmigiano, groviera, formaggio svizzero, gouda, tra gli altri. Nei nativi, nel siero, nello yogurt e nella panna acida.

- Soia e noci come noci e semi. In girasole, zucca, anguria, sesamo, mandorle, pistacchio, burro di arachidi e chia.

- Uova e fagioli o fagioli bianchi.

- Cereali integrali come quinoa, grano, riso integrale, ecc.

Vantaggi della tua assunzione

Esistono diverse condizioni patologiche in cui l'istidina può essere utile come adiuvante per il trattamento.

Tra queste patologie possiamo nominare l'artrite reumatoide, l'ipertensione arteriosa (poiché è stato descritto un effetto ipotensivo dell'istidina), in infezioni, frigidità e sesso e udito, ulcere e anemie.

Nella pelle, la degradazione dell'istidina consumata produce acido urocanico, che è in grado di proteggere la pelle poiché assorbe i raggi ultravioletti.

Il consumo in eccesso da parte di individui sani non produce importanti alterazioni, poiché viene rapidamente degradato. Tuttavia, l'uso di integratori alimentari di istidina in quei pazienti con gravi problemi epatici e/o renali dovrebbe essere limitato.

Disturbi da carenza

Il deficit di istidina è correlato alle alterazioni della risposta immunitaria dovuta.

Sono stati riportati anche problemi ossei, sordità e anemie associate al deficit di istidina.

La malattia di Hartnup è una condizione ereditaria che colpisce il trasporto di istidina e triptofano attraverso la mucosa dell'intestino sottile e dei reni, che provoca un deficit di entrambi gli aminoacidi.

Le manifestazioni cliniche più rilevanti sono l'aspetto di lesioni schegiche e rosse nella pelle dopo l'esposizione al sole, vari gradi di alterazione del movimento e alcuni sintomi di malattie psichiatriche.

L'istidinemia è una malattia recessiva autosomica che è caratterizzata dal deficit dell'enzima istidasi, che provoca un aumento delle concentrazioni di istidina nel sangue e nelle urine.

Di conseguenza, questi pazienti non possono degradare l'istidina in acido urrocale nel fegato e nella pelle. Questa malattia è accompagnata da un moderato ritardo mentale, difetti vocali e memoria uditiva senza sordità.

La restrizione dell'assunzione di istidina come trattamento non è stata efficace nel generare un miglioramento clinico e comporta il rischio di generare disturbi della crescita nei bambini colpiti da questa malattia.

Riferimenti

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