Strutture esochinasi, funzioni, forme

IL Esochinasi (HK) è l'enzima che catalizza la prima reazione della via glicolitica virtualmente in tutti gli organismi viventi, sia nei procarioti che negli eucarioti. È responsabile del trasferimento di un gruppo fosforile verso il glucosio, producendo glucosio-6p, sebbene possa anche fosforilare altri zuccheri esaus (di 6 atomi di carbonio).

Questo enzima è classificato all'interno di una delle due famiglie di enzimi di glucosio -chinasi (enzimi che trasferiscono i gruppi fosforilici a substrati come il glucosio): la famiglia esochinasi (HK), i cui membri sono suddivisi in tre diversi gruppi noti come gruppo HK, il Gruppo A e gruppo B.

Reazione catalizzata dall'enzima esochinasi (fonte: JMUN7616 [dominio pubblico] tramite Wikimedia Commons)

Gli enzimi appartenenti alla famiglia HK sono caratterizzati dalla fosforilazione del glucosio a spese di ATP come molecola di donatore di gruppo fosforil.

Il gruppo HK appartiene agli enzimi degli organismi eucariotici (ATP: Deso 6-Fosfotransferasi), nel frattempo il gruppo A è rappresentato dagli enzimi dei batteri gram-negativi, cianobatteri, amitocondri e tripanosomatidali, e il gruppo B contenga gli enzimi di gram -Corismi di batteri e creanarqueota positivi.

Gli enzimi dei gruppi A e B sono anche conosciuti come glicinasi (GLCK), in quanto sono in grado di fosforilazione esclusivamente del glucosio, motivo per cui questi enzimi sono chiamati ATP: D-glucosio 6-fosfotransferasi.

Come enzima glicolitico, l'esochinasi ha una grande importanza metabolica, perché senza di essa questa importante via non sarebbe possibile e le cellule sono fortemente dipendenti dal consumo di carboidrati come, ad esempio, il cervello e le cellule muscolari di molti mammiferi, avrebbero gravi impedimenti funzionali e fisiologici in generale.

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Struttura

Come si vedrà più avanti, nei mammiferi e in altri vertebrati (così come negli organismi unicellulari come i lieviti) ci sono diversi tipi di enzimi esochinasi. Nei mammiferi sono stati descritti quattro: isoforme I, II, III e IV.

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I primi tre isoenzimi hanno un peso molecolare di 100 kDa, ma l'isoenzima IV ha 50 kDa. Questi isoenzimi (in particolare I-III) mostrano un'elevata somiglianza di sequenza tra loro rispetto alle loro estremità C e N-terminale, così come altri membri della famiglia esochinasi.

Il dominio N-terminale di questi enzimi è considerato il dominio del "regolatore", mentre l'attività catalitica viene svolta dal dominio C-terminale (HK II dei mammiferi ha siti attivi in ​​entrambi i domini).

Il dominio N-terminale è collegato al dominio C-terminale attraverso un'elica alfa, ognuno ha un peso molecolare di circa 50 kDa e ha una giunzione per il glucosio.

Modello di regolazione indotto per l'enzima esochinasi (rispetto ai suoi due substrati: ATP e glucosio) (fonte: Thomas Shafee [CC di 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by/4.0)] via Wikimedia Commons)

La struttura terziaria di questi enzimi è sostanzialmente composta da fogli β messi a pianta miscelati con eliche alfa, la cui proporzione varia in relazione all'enzima e alle specie in questione; Il sito dell'Unione per l'ATP, l'altro substrato esochinasi, è generalmente composto da cinque fogli β e due eliche alfa.

Funzioni

L'esochinasi ha una funzione trascendentale nel metabolismo dei carboidrati della maggior parte degli esseri viventi, poiché catalizza il primo passo della via glicolitica, mediando la fosforilazione del glucosio all'interno.

Questo primo passo della glicolisi, che consiste nel trasferimento di un gruppo fosforil.

Inoltre, la reazione catalizzata da esochinasi è il passaggio di "attivazione" del glucosio per la successiva elaborazione e rappresenta una fase di "impegno", poiché il glucosio quindi fosforilato non può lasciare la cellula attraverso i suoi trasportatori convenzionali nel plasma di membrana.

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Il prodotto della reazione catalizzata dall'esexochinasi, cioè il glucosio a 6 fosfato, è un punto di ramo, poiché è il primo substrato usato sulla via del fosfato di pentosio e nella sintesi del glicogeno in molti animali (e di l'amido sulle piante).

Nelle piante

La funzione dell'exochinasi nelle piante non è molto diversa da quella degli animali o dei microrganismi, tuttavia, nelle piante superiori che questo enzima funziona anche come un "sensore" della concentrazione di zucchero.

L'importanza di questa funzione in questi organismi ha a che fare con la partecipazione degli zuccheri come fattori di regolazione nell'espressione di geni che sono coinvolti in diversi processi metabolici come:

- Fotosintesi

- Il ciclo glioxilato

- Il respiro

- Il degrado o la sintesi di amido e saccarosio

- Metabolismo dell'azoto

- La difesa contro i patogeni

- Regolazione del ciclo cellulare

- La risposta curativa

- Pygmentation

- Senescenza, tra gli altri.

Questa funzione dell'exochinasi come "sensore" della quantità di glucosio intracellulare è stata anche descritta per lieviti e mammiferi.

Forme

In natura ci sono diverse forme di esochinasi e questo dipende fondamentalmente dalla specie che è considerata.

Nell'uomo e in altri animali vertebrati, ad esempio, è stata dimostrata l'esistenza di 4 diverse isoforme dell'enzima esochinasi nel compartimento citosolico, a cui è stato indicato con il numero romano I, II, III e IV.

Gli isoenzimi, II e III sono 100 kDa di peso molecolare, sono inibiti dal loro prodotto di reazione (glucosio a 6 fosfato) e sono molto legati al glucosio, cioè hanno una costante KM molto bassa. Tuttavia, questi enzimi hanno poca specificità del substrato, essendo in grado di fosforilare altri esosi come fruttosio e mano.

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L'isoenzima IV, noto anche come glycoquinasi (GLCK), ha solo un peso molecolare di 50 kDa e, nonostante sia poco correlato (valori KM alti), ha un'alta specificità del glucosio come substrato e non è soggetto a loro meccanismi di regolazione Tre isoenzimi.

La glucochinasi (isoenzima IV della esochinasi di molti mammiferi) si trova principalmente nel fegato e aiuta questo organo nella "regolazione" della sua velocità di consumo di glucosio in risposta alle variazioni di questo substrato nel sangue circolante.

I tre geni che codificano per le esochinasi I, II e III negli animali sembrano III risiede solo all'estremità C-terminale.

Riferimenti

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