Operazione enzimatica ed esempi

UN enzima, Il catalizzatore biologico o biocatalizzante è una molecola, di solito di origine proteica, che ha la capacità di accelerare le reazioni chimiche che si verificano all'interno degli esseri viventi. Le molecole proteiche di catalizzazione sono enzimi e quelle della natura sono ribzimi. 

In assenza di enzimi, non poteva verificarsi l'enorme numero di reazioni che si svolgono nella cellula e che consentono la vita. Questi sono responsabili dell'accelerazione del processo in ordini di grandezza vicino a 10⁶ - E in alcuni casi molto più grande.

Diagramma schematico di un cliff chiave di un complesso enzimatico-substrato. Fonte: competitive_inhibition_es.SVG: *competitivo_inhibition.SVG: Autore di Jerry Crimson Mann, modificato da Timvickers, vettorializzato da FvasconcellosderIvative Work: Rution (talk) Derivative Work: BEKERR [dominio pubblico]

[TOC]

Catalisi

Un catalizzatore è una molecola in grado di alterare la velocità di una reazione chimica senza essere consumato in quella reazione.

Le reazioni chimiche comportano energia: le molecole iniziali coinvolte nella reazione o nei reagenti iniziano con un grado di energia. Un'ulteriore quantità di energia viene assorbita per raggiungere lo "stato di transizione". Successivamente, l'energia viene rilasciata con i prodotti.

La differenza di energia tra reagenti e prodotti è espressa come ∆G. Se i livelli di energia dei prodotti sono maggiori dei reattori, la reazione è finale e non spontanea. Al contrario, se l'energia dei prodotti è inferiore, la reazione è esergonica e spontanea.

Tuttavia, che una reazione sia spontanea, non significa che accadrà a una velocità apprezzabile. La velocità della reazione dipende da ∆G* (Asterisk si riferisce all'energia di attivazione).

Il lettore deve mantenere questi concetti in mente per essere in grado di capire come si verifica il funzionamento degli enzimi.

Può servirti: Cina: caratteristiche, tipi, funzioni

Enzimi

Cos'è un enzima?

Gli enzimi sono molecole biologiche di incredibile complessità, principalmente formate dalle proteine. Le proteine, a loro volta, sono lunghe catene di aminoacidi.

Una delle caratteristiche più eccezionali degli enzimi è la sua specificità nella molecola bianca: questa molecola è chiamata substrato.

Caratteristiche degli enzimi

Gli enzimi esistono in diversi modi. Alcuni sono totalmente composti da proteine, mentre altri hanno regioni di natura non proteica chiamate cofattori (metalli, ioni, molecole organiche, ecc.).

Pertanto, un apoenzima è un enzima senza il suo cofattore e la combinazione di apoenzima e il suo cofattore si chiama oloenzima.

Sono molecole di dimensioni considerevolmente grandi. Tuttavia, solo un piccolo sito enzimatico partecipa direttamente alla reazione con il substrato e questa regione è il sito attivo.

Quando inizia la reazione, l'enzima è accoppiato al suo substrato come chiave è collegata al suo blocco (questo modello è una semplificazione del vero processo biologico, ma serve a illustrare il processo).

Tutte le reazioni chimiche che si verificano nel nostro corpo sono catalizzate dagli enzimi. In effetti, se queste molecole non esistessero, dovremmo aspettare centinaia o migliaia di anni per il completamento delle reazioni. Pertanto, la regolazione dell'attività enzimatica deve essere controllata in modo molto specifico.

Nomenclatura e classificazione degli enzimi

Quando vediamo una molecola il cui nome termina in -ASAS, possiamo essere sicuri che si tratti di un enzima (sebbene ci siano eccezioni a questa regola, come Tripsin). Questa è la convenzione per designare il nome degli enzimi.

Esistono sei tipi di base di enzimi: ossidorreduttasi, transferasi, idrolasi, lias, isomerasi e campionati; Responsabile di: reazioni redox, trasferimento di atomi, idrolisi, aggiunta di doppi legami, isomerizzazione e unione di molecole, rispettivamente.

Può servirti: lac operon: scoperta e funzione

Come funzionano gli enzimi?

Nella sezione di catalisi menzioniamo che la velocità della reazione dipende dal valore di ∆G*. Maggiore è questo valore, la reazione è sempre più lenta. L'enzima è responsabile della riduzione di detto parametro, aumentando così la velocità della reazione.

La differenza tra prodotti e reagenti rimane identica (l'enzima non lo influisce), nonché la loro distribuzione. L'enzima facilita la formazione della transizione dello stato.

Inibitori enzimatici

Nel contesto dello studio degli enzimi, gli inibitori sono sostanze che riducono l'attività del catalizzatore. Sono classificati in due tipi: inibitori competitivi e non competitivi. Quelli del primo tipo competono con il substrato e gli altri no.

Generalmente il processo di inibizione è reversibile, sebbene alcuni inibitori possano rimanere accoppiati all'enzima quasi permanente.

Esempi

C'è una vasta quantità di enzimi nelle nostre cellule - e nelle cellule di tutti gli esseri viventi. Tuttavia, i più noti sono quelli che partecipano a rotte metaboliche come la glicolisi, il ciclo di Krebs, la catena del trasportatore di elettroni, tra gli altri.

La deidrogenasi succinata è un enzima del tipo ossidretato che catalizza l'ossidazione del succinato. In questo caso, la reazione comporta la perdita di due atomi di idrogeno.

Differenza tra catalizzatori biologici (enzimi) e catalizzatori chimici

Ci sono catalizzatori chimici che, come quelli biologici, aumentano la velocità delle reazioni. Tuttavia, ci sono notevoli differenze tra i due tipi di molecole.

Le reazioni catalizzate con enzimi si verificano più velocemente

Innanzitutto, gli enzimi riescono ad aumentare la velocità delle reazioni negli ordini di grandezza vicino a 10⁶ fino a 10¹². Anche i catalizzatori chimici aumentano la velocità, ma solo pochi ordini di grandezza.

Può servirti: fauna e flora del mare peruviano

La maggior parte degli enzimi lavora a condizioni fisiologiche

Poiché le reazioni biologiche vengono eseguite all'interno degli esseri viventi, le loro condizioni ottimali circondano i valori fisiologici di temperatura e pH. I chimici, nel frattempo, necessitano di drastiche condizioni di temperatura, pressione e acidità.

Specificità

Gli enzimi sono molto specifici nelle reazioni che catalizzano. Nella maggior parte dei casi, lavorano solo con un substrato o con alcuni. La specificità si applica anche al tipo di prodotti che producono. La gamma del substrato di catalizzatori chimici è molto più ampia.

Le forze che determinano la specificità dell'interazione tra l'enzima e il suo substrato sono le stesse che determinano la formazione della proteina stessa (interazioni di van der Waals, elettrostatica, idrogeno e legami idrogetti).

La regolazione enzimatica è accurata

Infine, gli enzimi hanno una maggiore capacità di regolazione e la loro attività varia in base alla concentrazione di diverse sostanze nella cellula.

Tra i meccanismi regolatori troviamo il controllo alestic, la modifica covalente degli enzimi e la variazione della quantità di enzima che viene sintetizzata.

Riferimenti

1. Berg, j. M., Stryer, l., & Tymoczko, J. L. (2007). Biochimica. Ho invertito.
2. Campbell, m. K., & Farrell, s. O. (2011). Biochimica. Sesta edizione. Thomson. Brooks/Cole.
3. Devlin, t. M. (2011). Libro di testo di biochimica. John Wiley & Sons.
4. Koolman, j., & Röhm, K. H. (2005). Biochimica: testo e atlante. Ed. Pan -American Medical.
5. Mougies, v. (2006). Esercizio biochimica. Cinetica umana.
6. Müller-Esterl, w. (2008). Biochimica. Fondamenti per la medicina e le scienze della vita. Ho invertito.
7. Poortmans, j.R. (2004). Principi di biochimica dell'esercizio. Karger.
8. Voet, d., & Voet, J. G. (2006). Biochimica. Ed. Pan -American Medical.