Caratteristiche ed effetti carbossiemoglobina

IL carbossiemoglobin È emoglobina attaccata al monossido di carbonio (CO). L'emoglobina è la proteina che trasporta ossigeno attraverso il sangue nell'uomo e in molti altri vertebrati.

Per trasportare ossigeno, l'emoglobina deve unirsi a questo. Max Perutz, chimico e premio Nobel nato a Vienna nel 1914 e ucciso a CAM-Bridge nel 2002, chiamato "comportamento di ligning di ossigeno di emoglobina".

Struttura dell'emoglobina (Fonte: Bielabio via Wikimedia Commons)

Immagina due molecole di emoglobina in grado di unire ciascuna a quattro molecole di ossigeno. Una ha già tre molecole di ossigeno e l'altra nessuna. Se un'altra molecola di ossigeno appare la domanda è la seguente: si lega al "ricco" che ha già tre, o "poveri" che non ha no? La probabilità è da 100 a 1 che la molecola ricca è diretta.

Immagina ora altre due molecole di emoglobina. Uno ha 4 molecole di ossigeno (è saturo) e l'altro ne ha solo una. Quale delle molecole è più probabile che darà ossigeno ai tessuti, ai ricchi o ai poveri? I più poveri forniranno più facilmente ossigeno che ricco.

La distribuzione di ossigeno nella molecola di emoglobina può essere vista come la parabola biblica: "... chi ha, che sarà dato e chi non ha, anche quello che ha verrà rimosso ..." (Mt, 13:12 ). Dal punto di vista fisiologico questo comportamento "immorale" della molecola di emoglobina è pieno di significato, la posizione contribuisce al contributo dell'ossigeno ai tessuti.

Monossido di carbonio, tuttavia, qualunque sia il numero di atomi di ossigeno uniti a una molecola di emoglobina, "spazzare" con tutti. Cioè, in presenza di CO abbondante, tutto l'ossigeno attaccato all'emoglobina è sostituito da CO.

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Caratteristiche strutturali

Per parlare di carbossiemoglobina, che non è altro che uno stato di emoglobina associata al monossido di carbonio, è necessario fare prima riferimento all'emoglobina in termini generali.

L'emoglobina è una proteina composta da quattro subunità formate ciascuna da una catena polipeptidica nota come globina e un gruppo naturale non proteina (gruppo protesico) chiamato emo.

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Ogni gruppo Hemo contiene un atomo di ferro nello stato ferroso (fede²⁺). Questi sono gli atomi in grado di unirsi all'ossigeno senza ossidare.

Il tetramero di emoglobina è costituito da due subunità di alfa globina, 141 aminoacidi ciascuno e due subunità di beta globina, 146 aminoacidi ciascuno.

Forme o strutture di emoglobina

Quando l'emoglobina non è legata a nessun atomo di ossigeno, la struttura dell'emoglobina è rigida o tesa, il prodotto della formazione di ponti salini all'interno.

La struttura quaternaria dell'emoglobina senza ossigeno (deossigenada) è nota come "t" o struttura tesa e l'emoglobina ossigenata (ossiemoglobina) è nota come "R" o struttura rilassata.

La transizione dalla struttura T alla struttura R si verifica per mezzo dell'unione di ossigeno all'atomo di ferro ferroso (fede²⁺) del gruppo Hemo attaccato a ciascuna catena di globina.

Comportamento cooperativo

Le subunità che compongono la struttura dell'emoglobina mostrano un comportamento cooperativo che può essere spiegato con il seguente esempio.

Puoi immaginare la molecola di emoglobina desossigenita (nella struttura t) come un guscio di lana con i siti di legame molto nascosto di ossigeno (gruppi di orlo) al suo interno.

Quando questa struttura tesa si unisce a una molecola di ossigeno, la velocità dell'Unione è molto lenta, ma questa unione è sufficiente per allentare un po 'la palla e portare in superficie il seguente gruppo Hemo, rendendo la velocità con cui lega il seguente ossigeno è maggiore, maggiore ripetere il processo e aumentare l'affinità con ogni unione.

Effetti del monossido di carbonio

Al fine di studiare gli effetti del monossido di carbonio sul trasporto di gas nel sangue, è prima necessario.

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La curva di ossihemoglobina ha una forma sigmoidea o "s" che varia a seconda della pressione parziale dell'ossigeno. Il grafico delle curve è chiaro dalle analisi fatte ai campioni di sangue utilizzati per costruirlo.

La regione più inclinata della curva è ottenuta con pressioni inferiori a 60 mmHg e con pressioni maggiori di questa, la curva tende ad appiattire, come se raggiungesse un plateau.

In presenza di determinate sostanze, la curva può mostrare deviazioni significative. Queste deviazioni mostrano cambiamenti che si verificano nell'affinità dell'emoglobina a causa dell'ossigeno allo stesso PO₂.

Per quantificare questo fenomeno, è stata introdotta la misura dell'affinità dell'emoglobina da parte dell'ossigeno, noto come valore p_cinquanta, che è il valore parziale della pressione dell'ossigeno a cui l'emoglobina è satura del 50%; cioè, quando la metà dei loro gruppi di emo è unita a una molecola di ossigeno.

In condizioni standard, che devono essere intese come pH 7.4, pressione parziale di ossigeno 40 mmHg e temperatura di 37 ° C, P, P_cinquanta Sotto un uomo adulto è di 27 mm Hg o 3,6 kPa.

Quali fattori possono influenzare l'affinità dell'emoglobina da parte dell'ossigeno?

L'affinità per l'ossigeno dell'emoglobina contenuta negli eritrociti può diminuire in presenza di 2,3 defosfoglicerato (2-3dpg), di anidride carbonica (CO₂), di alte concentrazioni di protoni o per aumento della temperatura; E lo stesso vale per il monossido di carbonio (CO).

Implicazioni funzionali

Il monossido di carbonio è in grado di interferire con la funzione di trasporto dell'ossigeno nel sangue arterioso. Questa molecola è in grado di unire l'emoglobina e formare carbossiemoglobina. Questo perché ha un'affinità per l'emoglobina circa 250 volte maggiore di O₂, Quindi è in grado di spostarlo anche quando è legato a lei.

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Il corpo produce permanentemente il monossido di carbonio, sebbene in piccole quantità. Questo gas, incolore e toilette, si unisce al gruppo Hemo allo stesso modo in cui lo fa o_2, E normalmente ci sono circa l'1% dell'emoglobina nel sangue come carbossiemoglobina.

Poiché la combustione incompleta della materia organica produce CO, la percentuale di carbossiemoglobina nei fumatori è molto più elevata, essendo in grado di raggiungere valori tra il 5 e il 15% dell'emoglobina totale. L'aumento cronico della concentrazione di carbossiemoglobina è dannoso per la salute.

Un aumento della quantità di CO che è inalante che genera oltre il 40% di carbossiemoglobina minaccia la vita. Quando il sito di legame del ferro ferroso è occupato da un CO, non è possibile colpire la O₂.

L'unione di CO produce il passaggio dall'emoglobina alla struttura R, in modo che l'emoglobina riduca ulteriormente la capacità di consegnare o₂ Nei capillari di sangue.

Carbossiemoglobin ha un colore rosso chiaro. Quindi, i pazienti avvelenati con CO adottano un colore rosa, anche in una condizione di coma e paralisi respiratoria. Il miglior trattamento per cercare di salvare la vita di questi pazienti è rendere l'ossigeno puro, persino iperbarico, per cercare di spostare l'unione di ferro con CO.

Riferimenti

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