Caratteristiche, tipi e selezioni di funzioni

IL Selectinas Sono una famiglia di glicoproteine ​​costituite da catene polipeptidiche, che riconoscono specifiche conformazioni di zuccheri (carboidrati), situati sulla superficie di altre cellule e si legano ad esse. Per questo motivo sono anche chiamati molecole di adesione.

Questi recettori dell'adesione sono noti per la loro struttura conservata. Presentano tre domini e tre diverse glicoproteine. Possono essere espressi come molecole di superficie, oltre ad essere immagazzinati o funzionanti come molecole solubili.

Struttura molecolare di una P-selectina. Preso e curato da: Neveu, Curtis [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/3.0)].

Contrariamente ad altre molecole di adesione, le selezioni agiscono solo nelle interazioni dei globuli bianchi con l'endotelio vascolare.

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Caratteristiche

Le selezioni sono tutte proteine ​​che contengono oligosaccaridi a catena, uniti da legami covalenti alle catene di aminoacidi laterali (glicoproteine). Sono molecole transmembrane, il che significa che attraversano il bilay lipidico.

Condividono caratteristiche molto simili alle proteine ​​CLEC o di lectina di tipo C. Poiché, come lectina di tipo C, le selezioni richiedono ioni di calcio per eseguire la giunzione.

L'origine della parola "selectin" si riferisce al fatto che queste proteine ​​esprimono selettivamente nelle cellule del sistema vascolare e contengono anche un dominio di lectina.

Alcuni autori includono selezioni (glicoproteine) all'interno delle lectina perché sono molecole che si legano agli zuccheri. Tuttavia, altri autori li differenziano in base al concetto che le lectina riconoscono solo i carboidrati e si uniscono, mentre Selectins non solo riconoscono e si uniscono agli zuccheri, ma sono anche formati dai carboidrati.

La regolazione delle selezioni si verifica a livello trascrizionale, attraverso l'elaborazione proteolitica, mediante classificazione cellulare e attraverso espressioni regolamentate di glicosil-transferasi.

Le selezioni hanno un breve dominio intracellulare. Tuttavia, hanno tre domini extracellulari, un dominio del tipo di fattore di crescita epidermico, un dominio delle unità di lectina di tipo C e di ripetizione, simili alle proteine ​​regolatori del complemento.

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Ragazzi

La famiglia Selectin è composta da tre diversi tipi di glicoproteine. Ognuno di questi è identificato con una lettera che indica il luogo in cui sono stati identificati per la prima volta. Successivamente vedremo ciascuno di essi.

L-Selectina

È anche noto come Sell, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL o TQ1. Si trova nei leucociti, quindi la "L" della selezione. È un componente della superficie cellulare. I tre domini sono: una controparte delle lectina, un fattore di crescita epidermico e due unità di ripetizione consenso.

Presenta diversi ligandi, cioè generalmente molecole piccole che si formano complesse con una biomolecola, in questo caso una proteina. I ligandi noti per L-selectina sono i seguenti.

Glycam1

Conosciuta come molecola -1 dell'adesione cellulare dipendente dalla glicosilazione, è un ligando proteoglicano che è espresso in infiammazioni venose post -chapillari e consente ai linfociti di andare al flusso sanguigno verso i tessuti linfoidi.

CD34

È una fosfographoproteina, rilevata in diversi gruppi di mammiferi, come uomo, ratti e topi, tra gli altri.  È stato descritto per la prima volta nelle cellule staminali ematopoietiche. Si trovano in una varietà di cellule, ma è quasi esclusivamente correlato alle ematopoietici.

Madcam-1

Conosciuta come molecola di adesione ad resina o cellula nella direzione della mucosa vascolare (in inglese, molecola di adesione della mucosa vascolare 1). È una proteina extracellulare dell'endotelio che è responsabile della determinazione in cui entreranno il tessuto i linfociti, oltre a trasportare zuccheri in modo che siano riconosciuti dalla L-selectina.

PSGL-1

Conosciuto tra gli altri sinonimi come SELPLG o CD162, è una glicoproteina che si trova nelle cellule endoteliali e nei leucociti. Puoi unirti agli altri due tipi di selezioni. Tuttavia, sembra che presenta una migliore affinità con P-selectin.

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P-selectina

La P-selectina è conosciuta con altri nomi come SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP o LECAM3, tra gli altri. Si trova sulla superficie delle cellule dell'endotelio, che coprono i margini interni dei vasi sanguigni e delle piastrine.

La P-selectina è stata identificata per la prima volta in piastrine. Ecco perché il nome della proteina porta la "P" iniziale.

La struttura della P-selectina è costituita da un dominio molto simile alla lectina di tipo C all'estremità N EGF; Cioè, un dominio proteico conservato di circa 30 a 40 rifiuti di aminoacidi, con una foglia β a due catasare seguita da un ciclo a una foglia β-terminale bicatenaria a breve termine.

Presenta un terzo doming simile alla proteina del complemento al complemento chiamato, come il dominio Cub, che è caratterizzato dall'essere un dominio proteico conservato evolutivo e presentando circa 110 rifiuti di aminoacidi.

Il ligando con maggiore affinità della P-selectina è PSGL-1, come precedentemente descritto nei ligandi L-selectina. D'altra parte, questa proteina può anche formare complessi con altre molecole come il polisaccaride solfatato chiamato fucoidan ed eparán solfato.

E-selectina

Questa proteina di selezione è nota anche con i seguenti nomi: Sele, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 e altri. È espresso esclusivamente in cellule endoteliali che sono attivate da piccole proteine ​​che non sono in grado di attraversare il doppio strato lipidico della cellula, chiamati citochine.

La struttura di questa proteina è costituita da 3 domini (come il resto delle selezioni): un dominio simile a EGF, 6 unità di moduli proteici di controllo (chiamati anche domini sushi) di ripetuti SCR e un dominio transmembrana.

Può servirti: megacariociti: caratteristiche, struttura, formazione, maturazione Rappresentazione della struttura molecolare della proteina E-selectina, il cui domino è EGF. Preso e curato da: Jawahar Swaminathan e Staff MSD presso l'European Bioinformatics Institute [Dominio pubblico].

Il ligando che forma complessi con l'e-selettiva sono abbastanza vari, ma quelli che si distinguono sono i seguenti.

Sialyl-Lewis a

Chiamato anche SLE A O CA19-9. È un tetrasaccaride nei sieri di malati di cancro. È noto per partecipare al processo di riconoscimento delle cellule cellulari. È espresso costitutivamente in granulociti, monociti e linfociti t.

Sialyl-Lewis x

È anche un tetratasaccaride come Sialyl-Lewis A e ha funzioni simili. È espresso in granulociti e monociti e controlla l'uscita o la perdita indesiderata di queste cellule durante l'infiammazione.

PSGL-1

Sebbene sia apparentemente più efficiente nella p-selectina, alcuni autori considerano che la forma derivata dal neutrofilo umano, è anche abbastanza efficiente nella E-selectina. In effetti considerano che in generale questo ligando è fondamentale per i tre tipi di selezioni.

Funzione

La funzione principale delle selezioni è quella di far parte del processo di formazione dei globuli bianchi (linfociti). Partecipano anche alla risposta immunitaria, in infiammazioni croniche e acute in diversi organi del corpo come reni, cuore e pelle. Agiscono persino nei processi infiammatori delle metastasi cancerogene.

Riferimenti

1. Selezionare. Recuperato da: in.Wikipedia.org.
2. L-Selectina. Recuperato da: in.Wikipedia.org.
3. CA19-9. Recuperato da: in.Wikipedia.org.
4. E-selectina. Recuperato da: in.Wikipedia.org.
5. X. Zou, v.R. Shinde Patil, n.M. Dagia, l.A. Smith, m.J. Wargo, k.A. Interliggi, c.M. Lloyd, d.F. Tees, b. Walcheck, m.B. Lawrence, d.J. Goetz (2005). PSGL-1 Deried da neutrofili umani è un ligando ad alta efficienza per l'electina Express Edotelio sotto flusso. American Journal of Physiology. Fisiologia cellulare.
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