Proteine ​​fibrose

Struttura molecolare del collagene, una proteina fibrosa di origine animale (fonte: Nevit Dilmen [CC BY-S (http: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/3.0/)] via Wikimedia Commons)

Quali sono le proteine ​​fibrose?

IL proteine ​​fibrose, Conosciuti anche come scleroteine, sono una classe di proteine ​​che sono una parte importante dei componenti strutturali di qualsiasi cellula vivente. Collagene, elastina, cheratina o fibroina sono esempi di questo tipo di proteina.

Svolgono funzioni molto diverse e complesse. I più importanti sono quelli di protezione (come le spine di un istrice) o il supporto (come quello che fornisce ai ragni il tessuto che si intrecciano e che li tiene sospesi).

Le proteine ​​fibrose sono composte da catene polipeptidiche completamente estese, che sono organizzate formando una sorta di "fibra" o "corda" di grande resistenza. Queste proteine ​​sono meccanicamente molto forti e sono insolubili in acqua.

Per la maggior parte, i componenti delle proteine ​​fibrose sono polimeri di aminoacidi ripetuti consecutivi.

L'umanità ha provato.

Struttura

Struttura ripetitiva della fibroina di seta, una proteina fibrosa

Le proteine ​​fibrose hanno una composizione relativamente semplice nella loro struttura. Sono generalmente formati da tre o quattro aminoacidi uniti tra.

Cioè, se una proteina è composta da aminoacidi come lisina, arginina e triptofano, il seguente aminoacido che si unirà al triptofano sarà di nuovo una lisina, seguita da un'arginina e un'altra molecola di triptofano e così via.

Esistono proteine ​​fibrose che hanno motivi di aminoacidi distanziati da due o tre aminoacidi diversi dai motivi ripetitivi delle loro sequenze e, in altre proteine, la sequenza di aminoacidi può essere molto variabile, di 10 o 15 diversi aminoacidi.

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Le strutture di molte delle proteine ​​fibrose sono state caratterizzate da tecniche di cristallografia a raggi X e con metodi di risonanza magnetica nucleare. Grazie a questo, proteine ​​con fibra, tubolare, laminare, spirale, "imbuto", ecc. Sono state dettagliate, ecc.

Ogni polipeptide di motivi ripetuti forme uniche un filamento e ogni filamento è un'unità di centinaia di unità che compongono l'ultrastruttura di una "proteina fibrosa". In generale, ogni filamento è disponibile in modo elicoidale rispetto agli altri.

Funzioni

A causa della rete in fibra che forma proteine ​​fibrose, le loro funzioni principali consistono nel servire come supporto strutturale, resistenza e materiale di protezione per i tessuti dei diversi organismi viventi.

Le strutture di protezione composte da proteine ​​fibrose possono proteggere gli organi vitali dai vertebrati da colpi meccanici, condizioni climatiche avverse o attacchi predatori.

Il livello di specializzazione delle proteine ​​fibrose è unico nel regno animale. Spider Web, ad esempio, è un tessuto di supporto essenziale per il modo di vivere che i ragni trasportano. Questo materiale ha una resistenza e flessibilità unica.

Tanto che attualmente molti materiali sintetici cercano di ricreare la flessibilità e la resistenza del ragno Web, anche usando organismi transgenici per sintetizzare questo materiale attraverso strumenti biotecnologici. Tuttavia, va notato che il successo atteso non è stato ancora ottenuto.

Una proprietà importante che hanno le proteine ​​fibrose è che consentono la connessione tra i diversi tessuti degli animali vertebrati.

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Inoltre, le proprietà versatili di queste proteine ​​consentono agli organismi viventi di creare materiali che combinano resistenza e flessibilità. Questo, in molti casi, è ciò che forma i componenti essenziali per il movimento dei muscoli nei vertebrati.

Esempi di proteine ​​fibrose

Collagene

È una proteina di origine animale ed è forse uno dei più abbondanti nel corpo degli animali vertebrati, poiché la maggior parte dei tessuti connettivi compone. Il collagene si distingue per le sue proprietà forti, estensibili, insolubili e chimicamente inerte.

Composi - principalmente - per la pelle, la cornea, i dischi intervertebrali, i tendini e i vasi sanguigni. Una fibra di collagene è composta da una tripla elica parallela che è, quasi nella sua terza parte, solo la glicina dell'aminoacido.

Questa proteina forma strutture note come "microfibrille di collagene", che consistono nell'unione di diverse eliche a triplo collagene tra loro.

Elastina

Elastina dei cavalli di un cavallo. Fonte: Marta S. C. Godinho, Chavaunne T. Thorpe, Steve E. Greenwald e Hazel R. C. Screen, CC BY-SA 4.0, via Wikimedia Commons

Come il collagene, l'elastina è una proteina che fa parte del tessuto connettivo. Tuttavia, a differenza del primo, fornisce elasticità ai tessuti, anziché resistenza.

Le fibre di elastina sono composte da aminoacidi di valina, prolina e glicina. Questi aminoacidi sono caratteristiche altamente idrofobiche ed è stato determinato che l'elasticità di questa proteina fibrosa è dovuta a interazioni elettrostatiche all'interno della sua struttura.

L'elastina è abbondante nei tessuti che sono intensamente soggetti a cicli di estensione e rilassamento. Nei vertebrati si trova in arterie, legamenti, polmoni e pelle.

Cheratina

Cheratina. Fonte: Maksim, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

La cheratina è una proteina che è prevalentemente nello strato ectodermico degli animali vertebrati. Questa proteina forma strutture importanti come capelli, unghie, spine, piume, corna, tra gli altri.

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La cheratina può essere composta da α-ceratina o β-cheratina. L'α-queratina è molto più rigida della β-Cheat. Questo perché la cheratina-α è costituita da eliche α, che sono ricche di aminoacidi di cisteina, che ha la capacità di formare ponti disolfuro con altri aminoacidi uguali.

In β-che, d'altra parte, è composto in una proporzione maggiore di aminoacidi polari e apolari, che possono formare ponti idrogeno e organizzarsi in fogli β piegati. Ciò significa che la sua struttura è meno resistente.

Fibroin

Struttura molecolare del fibroina

Questa è la proteina che compone la rete di ragno e i fili prodotti dai vermi di seta. Questi fili sono per lo più composti da glicina, serina e aminoacidi alanina.

Le strutture di queste proteine ​​sono fogli β organizzati antiparallela all'orientamento del filamento. Questa caratteristica gli conferisce resistenza, flessibilità e piccola capacità distrettuale.

La fibroina non è molto solubile in acqua e deve la sua grande flessibilità alla grande rigidità che l'unione degli aminoacidi nella sua struttura primaria e i ponti di Vander Waals, che sono formati tra i gruppi secondari degli aminoacidi.