Struttura, funzioni e tipi di perossidasi

IL Perossidasi Sono per lo più emoproteine ​​con attività enzimatica che catalizza l'ossidazione di un'ampia varietà di substrati organici e inorganici mediante perossido di idrogeno o altre sostanze correlate.

Nel suo senso più ampio, il termine "perossidasi" include enzimi come NAD e NADP-butxidasi, acidi grassi-butxidasi, citocromo-butxidasi, glutatione-butxidasi e molti altri enzimi non specifici.

Diagramma di un orlo ma perossido

Tuttavia, è più comunemente usato per fare riferimento agli enzimi non specifici di diverse fonti che hanno attività ossidrete e che utilizzano perossido di idrogeno e altri substrati per catalizzare le loro reazioni di riduzione dell'ossido.

Le "emo-butxidasi" sono estremamente comuni in natura. Si trovano in animali, piante superiori, lieviti, funghi e batteri.

Nei mammiferi, questi sono prodotti da leucociti, utero, milza e fegato, ghiandole salivari, pareti di stomaco, polmoni, ghiandole tiroidee e altri tessuti.

Nelle piante, le specie vegetali più ricche delle perossidasi sono il ravanello piccante e il fico. La perossidasi purificata dal ravanello piccante è stata ampiamente studiata e utilizzata per vari scopi nella biochimica sperimentale e nella biochimica.

Nelle cellule eucariotiche, questi importanti enzimi sono generalmente all'interno.

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Struttura

Nonostante la piccola omologia che esiste tra i diversi tipi di perossidasi, è stato determinato che la sua struttura secondaria e il modo in cui è organizzata è piuttosto conservata tra le diverse specie.

Ci sono alcune eccezioni, ma la maggior parte delle perossidasi sono glicoproteine ​​e si ritiene che i carboidrati contribuiscano alla loro stabilità rispetto alle alte temperature.

Queste proteine ​​hanno pesi molecolari che vanno da 35 a 150 kDa, che equivale a circa 250 e 730 aminoacidi.

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Con l'eccezione della mieloperossidasi, tutte le molecole di questo tipo contengono nella loro struttura un gruppo Hemo che a riposo presenta un atomo di ferro nello stato di ossidazione Fe+3. Le piante hanno un gruppo protesico noto come Ferroporfirina XI.

Le perossidasi hanno due domini strutturali che "circondano" il gruppo Hemo e ciascuno di questi domini è il prodotto dell'espressione di un gene che ha subito un evento di duplicazione. Queste strutture sono composte da più di 10 alfa sale unite da loop e curve di polipeptidi.

L'adeguata piegatura della molecola sembra dipendere dalla presenza di rifiuti conservati di glicina e prolina, nonché un residuo di acido aspartico e un altro di arginina che forma un ponte salino tra loro che collega entrambi i domini strutturali.

Funzioni

La funzione principale degli enzimi perossidasi è la rimozione del perossido di idrogeno dall'ambiente cellulare, che può verificarsi con diversi meccanismi e che potrebbe rappresentare gravi minacce alla stabilità intracellulare.

Tuttavia, in questo processo di rimozione di questa specie reattiva di ossigeno (in cui l'ossigeno ha uno stato di ossidazione intermedia) le perossidasi usano la capacità ossidante di questa sostanza per svolgere altre importanti funzioni per il metabolismo.

Nelle piante, queste proteine ​​sono una parte importante dei processi di lignificazione e dei meccanismi di difesa nell'agente patogeno infetto da danno fisico o fisico.

Nel contesto scientifico, sono emerse nuove applicazioni per le perossidasi e tra queste ci sono il trattamento delle acque reflue che contengono composti fenolici, la sintesi di composti aromatici e la rimozione del perossido di alimenti o di rifiuti.

In termini analitici e diagnostici, la perossidasi di ravanello piccante è forse l'enzima più usato per la preparazione di anticorpi coniugati che vengono utilizzati per test di assorbimento immunologico come ELISA (dall'inglese "Assay immunosorbente legato all'enzima") e anche per la determinazione di vari tipi di composti.

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Meccanismo di azione

Il processo catalitico delle perossidasi si verifica attraverso passaggi sequenziali che iniziano con l'interazione tra il sito attivo dell'enzima e del perossido di idrogeno, che ossida l'atomo di ferro nel gruppo Hemo e genera un composto intermedio instabile noto come composto I (IOC).

La proteina ossidata (IOC) ha quindi un gruppo HEMO con un atomo di ferro che è passato dallo stato di ossidazione III allo stato IV e per questo processo il perossido di idrogeno all'acqua all'acqua è stato ridotto.

Il composto I è in grado di ossidare un substrato di donatori di elettroni, formando un substrato radicale e diventando una nuova specie chimica nota come composto II (COII), che viene successivamente ridotta da una seconda molecola di substrato, rigenerando il ferro nello stato III e producendo un altro radicale.

Ragazzi

-Secondo l'organismo

Le perossidasi sono raggruppate in tre classi a seconda dell'organismo dove sono:

- Classe I: perossidasi arkariotiche intracellulari.

- Classe II: perossidasi fungine extracellulari.

- Classe III: perossidasi vegetali segrete.

Contrariamente alle proteine ​​di classe I, quelle delle classi II e III hanno nelle loro strutture i ponti disulfuri costruiti tra i residui di cisteina, il che conferisce loro una rigidità considerevolmente maggiore.

Le proteine ​​delle classi II e III differiscono anche da quelle della classe I in cui di solito hanno glicosilazioni sulla loro superficie.

-Secondo il sito attivo

Parking meccanicistico, le perossidasi possono anche essere classificate in base alla natura degli atomi trovati nel loro centro catalitico. In questo modo, sono state descritte le emoperossidasi (le più comuni), il vanadio-aloproxidasi e altri.

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Emoperossidasi

Come già accennato, queste perossidasi hanno un gruppo protesico nel loro centro catalitico noto come Grupo Hemo. L'atomo di ferro in questo luogo è coordinato da quattro legami con atomi di azoto.

Vanadio-alossidasi

Invece di un gruppo di Hemo, le vanadio-waterperoxidasi hanno Vanadato come gruppo protesico. Questi enzimi sono stati isolati dagli organismi marini e alcuni funghi di terra.

Il vanadio in questo gruppo è coordinato da tre ossigeni non proteici, un azoto da un residuo di istidina e un azoto di un legame azideo.

Altre perossidasi

In questo gruppo, sono classificate molte armi batteriche che hanno gruppi protesici diversi da Hemo o vanadio. In questo gruppo ci sono anche glutatione perossidasi.

Riferimenti

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