Struttura ovoalbúmin, funzioni, denaturazione

IL ovoalbúmina È la proteina più abbondante del "chiaro" degli uccelli degli uccelli. Appartiene alla famiglia proteica nota come "serpine" o "inibitori della serina protea", che è un gruppo estremamente diversificato di eucarioti (include più di 300 proteine ​​omologhe).

Era una delle prime proteine ​​isolate con grande purezza e, grazie alla sua sorprendente abbondanza nelle strutture riproduttive degli uccelli, questo è ampiamente usato come "modello" nella preparazione di "standard" per lo studio della struttura , le proprietà, le proprietà, la sintesi e la secrezione di molte proteine.

Struttura molecolare ovalbúmina (fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute [Public Domain] tramite Wikimedia Commons)

In termini percentuali, l'ovoalbumina include tra il 60 e il 65% del contenuto totale di proteine ​​del bianco d'uovo, ma a differenza degli altri membri della famiglia proteica Serpins, non ha attività come inibitore della proteasi.

Le uova di gallina hanno anche altre proteine:

- Ovotransferrina, chiamato anche conalbúmina, che rappresenta il 13% del contenuto proteico totale

- Ovomucoide, una glicoproteina che include l'11% del totale

- Ovomucina, un'altra glicoproteina solfatata che rappresenta 3.5%

- La liscia o la muramidasi, che include anche il 3.5% di proteine ​​chiare

- Globuline, che rappresentano il 4%

La sintesi di ovoalbumina avviene da una miscela di peptidi intermedi durante il transito dell'uovo attraverso l'ovidotto degli uccelli e ci sono segnalazioni che la trascrizione dei geni coinvolti si verifica solo in risposta alla presenza di estrogeni, un ormone sessuale.

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Struttura

L'ovoalbúmin è un fosfografico monomerico di circa 45 kDa di peso molecolare e un punto isoelettrico vicino a 4.5. Nella sua struttura, quindi, ci sono numerosi siti per la fosforilazione e la glicosilazione, che sono modificazioni post -traduzionali molto comuni nelle proteine.

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Questa proteina è codificata da un gene 7.700 coppie di basi, caratterizzate dalla presenza di 8 esoni intervallati da 7 introni, quindi è intuito che il suo messaggero subisca molteplici modifiche post-trascrittive per eseguire la proteina matura.

L'ovalbumina delle uova di gallina ha 386 rifiuti di aminoacidi ed è stato dimostrato che la forma pura di questa proteina è costituita da tre sottoclassi noti come A1, A2 e A3, caratterizzati da due, uno e nessun gruppo fosfato, rispettivamente.

Per quanto riguarda la struttura terziaria, la sequenza di aminoacidi di ovoalbumina rivela la presenza di 6 residui di cisteina, tra cui quattro ponti disolfuro. Inoltre, alcuni studi strutturali hanno dimostrato che l'estremità N-terminale di questa proteina è accelerata.

S-ovoalbúmina

Quando le uova vengono immagazzinate, la struttura dell'ovalbumina viene modificata, formando ciò che è noto in letteratura come S-ovalbumina, che è una forma più stabile contro il calore ed è formata a causa di meccanismi per lo scambio tra disolfuri e sulflorils.

Oltre alla temperatura di conservazione, questa "forma" di ovoalbumina si forma anche a seconda del pH interno delle uova, che può essere prevedibile in qualsiasi tipo di proteina in natura.

IL S-L'ovalbumina è, quindi, a cui sono attribuite alcune reazioni di ipersensibilità subite da alcune persone dopo l'ingestione di uova.

Funzioni

Sebbene l'ovoalbumina appartenga a una famiglia di proteine ​​caratterizzata dalla sua attività come inibitori della proteasi, non ha attività inibitoria e la sua funzione non è stata completamente chiarita.

Tuttavia, è stato ipotizzato che una potenziale funzione di questo enzima sia quella del trasporto e dello stoccaggio di ioni metallici da e per l'embrione. Altri autori hanno proposto che questo funzioni anche come fonte nutrizionale dell'embrione durante la sua crescita.

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Dal punto di vista sperimentale, l'ovoalbúmina rappresenta una delle principali proteine ​​"modello" per vari sistemi di studio strutturale, funzionale, di sintesi e di secrezione proteica, quindi è stato molto importante per il progresso nelle questioni scientifiche.

Funzioni per l'industria alimentare

Inoltre, in considerazione del fatto che è una delle proteine ​​più abbondanti nelle uova di gallina, questa è una proteina estremamente importante per la nutrizione di umani e altri animali che si nutrono di uova di diversi uccelli.

Nell'aspetto culinario, l'ovoalbumina, così come il resto delle proteine ​​bianche d'uovo, sono usati per le loro proprietà funzionali, in particolare per capacità di formazione della schiuma, processo durante il quale i polipeptidi sono denaturati, formando l'interfaccia d'aria /liquido stabile tipico di detto stato di detto stato di detto stato dispersione.

Denaturazione

Poiché l'ovoalbumina ha numerosi gruppi di solfidrile, questa è una proteina abbastanza reattiva e facilmente denatulabile.

La temperatura di denaturazione dell'ovoalbumina è compresa tra 84 e 93 ° C, essendo 93 che caratterizza la forma S-ovoalbúmin, che è più stabile a temperature più elevate. La denaturazione del calore ovoalbumina provoca la formazione dei caratteristici "gel" biancastri che si osservano durante la cottura delle uova.

Uova fritte (Fonte: Whatmidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Il pH è anche un fattore importante quando viene considerata la denaturazione di questa proteina, nonché il tipo e la concentrazione di sali. Per ovoalbúmina, un pH di denaturazione è di circa 6.6.

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In diverse condizioni di denaturazione, le molecole di ovoalbumina hanno un'alta tendenza ad aggiungere, un processo che di solito può essere accelerato con l'aggiunta di sali e l'aumento della temperatura.

La capacità dell'ovoalbumina e di altre proteine ​​del bianco d'uovo per formare strutture di tipo gel quando sono riscaldate, nonché la loro capacità di unire le molecole d'acqua e funzionare come emulsionanti, sono quelli che danno loro le loro più importanti caratteristiche funzionali e il motivo per cui lo sono Così sfruttato soprattutto nel settore alimentare.

Il processo di denaturalizzazione di questa proteina è stato molto utile per lo studio dei meccanismi di transizione tra gli stati solidi e gel, nonché per lo studio dell'effetto che diversi tipi di sali hanno a diverse concentrazioni (forza ionica) sull'integrità proteine.

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