Caratteristiche di maltasi, sintesi e funzioni

IL Maltasi, Noto anche come α-glucosidasi, acido maltasi, glucosio invertito, glucosidasucrasi, lisosomiale α-glucosidasi o maltasea-glucoamila.

Appartiene alla classe di idrolasi, in particolare alla sottoclasse delle glicosidasi, che sono in grado di rompere i legami α-glucosidici tra i residui di glucosio (EC. 3.2.1.venti). Questa categoria raggruppa vari enzimi la cui specificità è mirata all'exo-idrolisi dei glicosidi terminali uniti mediante collegamenti α-1,4.

Reazioni catalizzate dal maltasi. A sinistra una molecola di maltosio e a destra le due molecole di glucosio risultanti dall'idrolisi (fonte: D.A.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecomine.OrglicenSyBy-SA3.0)].JPG via Wikimedia Commons)

Alcuni maltasi sono in grado di idrolizzare i polisaccaridi, ma con una velocità molto più bassa. In generale, dopo l'azione del maltasi, vengono rilasciati residui α-D-glucosio, tuttavia, gli enzimi della stessa sottoclasse possono idrolizzare β-glicano, rilasciando così residui β-D-glicosio.

L'esistenza di enzimi maltasi è stata inizialmente dimostrata nel 1880 e ora è noto che non è solo presente nei mammiferi, ma anche in microrganismi come lieviti e batteri, nonché in molte piante e cereali superiori.

Un esempio dell'importanza dell'attività di questi enzimi è correlato Saccharomyces cerevisiae, Il microrganismo responsabile della produzione di birra e pane, che è in grado di degradare maltosio e maltotriosa grazie al fatto che ha enzimi maltasi, i cui prodotti sono metabolizzati nei confronti dei caratteristici prodotti fermentativi di questo organismo.

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Caratteristiche

Nei mammiferi

Il maltasi è una proteina anfipatica associata alla membrana delle cellule di pennello intestinale. Un isoenzima è anche noto come acido maltasi, situato nei lisosomi e in grado di idrolizzare diversi tipi di legami glucosidici in diversi substrati, non solo maltosio e legami α-1,4. Entrambi gli enzimi condividono molte caratteristiche strutturali.

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L'enzima lisosomiale ha circa 952 aminoacidi ed è proclamato post-traduzionale mediante glicosilazione e rimozione del peptide alle estremità N e C-terminale.

Studi condotti con l'enzima dall'intestino di ratti e maiali stabiliscono che in questi animali l'enzima è costituito da due subunità che differiscono l'una dall'altra in termini di proprietà fisiche. Queste due subunità derivano dallo stesso precursore polipeptide che viene tagliato proteolista.

A differenza di maiali e ratti, l'enzima nell'uomo non ha due subunità, ma è una, di grande peso molecolare e altamente glicosilato (da parte di N- E O-glicosilazione).

Nei lieviti

Il nome Maltsa de, codificato dalla gen Evil62, Pesa 68 kDa ed è una proteina citoplasmatica che esiste come monomero e idrolizza un ampio spettro di α-glucosidi.

Nei lieviti ci sono cinque isoenzimi codificati nelle aree telomeriche di cinque diversi cromosomi. Ogni gene che codifica il gene CATTIVO Include anche un complesso genico di tutti i geni coinvolti nel metabolismo del maltosio, tra cui proteine ​​permea e regolatori, come se fosse un Opeone.

Nelle piante

È stato dimostrato che l'enzima presente nelle piante è sensibile a temperature superiori a 50 ° C e che il maltasi si verifica in grandi quantità in cereali germinati e non generosi.

Inoltre, durante il degrado dell'amido, questo enzima è specifico per il maltosio, poiché non agisce su altri oligosaccaridi, ma termina sempre con la formazione di glucosio.

Sintesi

Nei mammiferi

Il maltasi intestinale degli umani è sintetizzato come una singola catena polipeptidica. I carboidrati ricchi di rifiuti a mano vengono aggiunti cotrarduttivamente dalla glucosilazione, che sembra proteggere la sequenza di degradazione proteolitica.

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Gli studi sulla biogenesi di questo enzima stabiliscono che è assemblata come molecola di peso molecolare in uno stato "attaccata alla membrana" del reticolo endoplasmatico e che viene successivamente elaborato dagli enzimi pancreatici e "re-glicosilato" nel Golgi complesso.

Nei lieviti

Nei lieviti ci sono cinque isoenzimi codificati nelle aree telomeriche di cinque diversi cromosomi. Ogni gene che codifica il gene CATTIVO Include anche un complesso genico di tutti i geni coinvolti nel metabolismo di Maltosa, tra cui proteine ​​permea e regolatori.

Nei batteri

Il sistema di metabolismo di Maltosa in batteri come E. coli, È molto simile al sistema di lattosio, in particolare nell'organizzazione genetica dell'operatore responsabile della sintesi di proteine ​​regolatori, trasportatore e con attività enzimatica sul substrato (maltasi).

Funzioni

Nella maggior parte degli organismi in cui è stata rilevata la presenza di enzimi come il maltasi, questo enzima svolge lo stesso ruolo: il degrado dei disaccaridi come il maltosio al fine di ottenere prodotti di carboidrati solubili più facilmente metabolizzabili.

Nell'intestino dei mammiferi, la maltasi ha un ruolo chiave nei passaggi finali del degrado dell'amido. Le carenze in questo enzima sono generalmente osservate in patologie come la glicogenesi di tipo II, che è correlata alla conservazione del glicogeno.

Nelle reazioni di batteri e lieviti catalizzati da enzimi di questo tipo rappresentano un'importante fonte di energia del glucosio che entra nel percorso glicolitico, a fini fermentativi o no.

Nelle piante, il maltasi, insieme alle amilasi, partecipa al degrado dell'endosperma nei semi che "dormono" e che sono attivati ​​dalle gibberelline, ormoni regolamentari della crescita delle piante, come prerequisito per la germinazione.

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Inoltre, molti amido transitorio che producono piante durante il giorno hanno maltasi specifiche che contribuiscono al degrado dei loro intermediari del metabolismo durante la notte, ed è stato determinato che i cloroplasti sono i principali luoghi di conservazione del maltosio in questi organismi in questi organismi.

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