Caratteristiche, struttura, funzioni di Smozyme

IL Smozymes Sono enzimi idrolitici ampiamente distribuiti in natura in grado di idrolizzare i legami glucosidici del peptidoglicano nella parete dei batteri. Sono presenti nelle piante e negli animali e funzionano come meccanismo di difesa contro le infezioni batteriche.

La scoperta di questi enzimi risale al 1922, quando Alexander Fleming si rese conto che c'era una proteina che aveva la capacità catalitica dei batteri Lisar in alcuni tessuti e secrezioni umane.

Rappresentazione grafica della struttura della fluidità (Fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute [Dominio pubblico] tramite Wikimedia Commons)

Grazie al suo facile ottenimento e alle sue dimensioni ridotte, il lysozy. È attualmente utilizzato come sistema modello in chimica, enzima, cristallografia e biologia molecolare proteica.

Lo smozima è un enzima "batteritico" specializzato nell'idrolisi dei batteri β -1,4 glucosidica di legame gram positivo.

Ha varie funzioni, sia digestive che immunologiche, in tutti gli organismi in cui è espresso e utilizzato come risorsa biotecnologica per diversi scopi.

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Caratteristiche

La levigatezza è espressa dai principali gruppi di organismi viventi sul pianeta, ma sono particolarmente abbondanti negli animali ed è da questi che sono stati purificati e studiati di più.

Nell'uomo, il liszima è ad alte concentrazioni in diversi fluidi e tessuti come fegato, cartilagine, saliva, muco e lacrime. È espresso dalle cellule ematopoietiche e si trova anche in granulociti, monociti e macrofagi, nonché in altre cellule precursori del midollo osseo.

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Smozymes di substrati idrolizzatori di origine vegetale simili a quelli usati da altri enzimi strettamente correlati noti come chitinasi, per questo motivo possono anche idrolizzare i legami nella chitina, sebbene con minore efficienza.

Tipi di morbidezza negli animali e le loro caratteristiche

Almeno tre tipi di morbidezza sono stati descritti nel regno animale:

-La c liscia ("c" di "COnVenzionale "o"CHicken ", Cosa significa pollo in inglese)

-The Smozyme G ("G" di "GOose", Che significa oca in inglese) e

-Liscio un tipo I ("io" di "Yonvertebrati ”)

Le tre classi di frullati differiscono l'una dall'altra rispetto alle loro sequenze di aminoacidi, alle loro caratteristiche biochimiche e alle loro proprietà enzimatiche.

SLEARS Tipo C

Queste morbidezza sono considerate gli enzimi "modello" di questa famiglia, poiché sono serviti da modello per studi di struttura e funzionalità. Sono conosciuti come tipo "C" dell'inglese "Chickn"Da quando sono stati isolati per la prima volta dalle uova di gallina.

In questa classe è la levigatezza prodotta dalla maggior parte dei vertebrati, in particolare da uccelli e mammiferi. Include anche enzimi presenti in alcuni artropodi come Lepidoptera, Diptera, alcuni aracnidi e crostacei.

Sono piccoli enzimi perché hanno un peso molecolare che non supera i 15 kDa. Sono proteine ​​di base con alti punti isoelettrici.

SLEARS Tipo G

La prima levigatezza di questo tipo è stata identificata nell'uovo chiaro.

In alcuni casi, i liscio di tipo Gy sono più abbondanti di tipo C liscio nei bianchi di uova di alcuni uccelli, mentre si verifica il contrario, i cs lisce di tipo C sono più abbondanti.

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Queste morbidezza sono presenti anche nei molluschi bivalvi e alcuni tunicati. Sono proteine ​​un po 'più grandi di quelle di tipo C, ma il loro peso molecolare di solito non supera i 25 kDa.

SLEARS Tipo I

Queste morbidezza sono presenti principalmente negli animali invertebrati. La sua presenza è stata determinata in anélidos, echinodermi, crostacei, insetti, molluschi e nematodi ed è assente nei mammiferi e in altri vertebrati.

Hanno più punti isoelettrici acidi rispetto a quelli delle proteine ​​di tipo C e tipo G.

Struttura

I tre tipi di enzimi animali descritti nella sezione precedente hanno strutture tridimensionali abbastanza simili.

La levigatezza degli esseri umani è un tipo l liscio ed è stata la prima di questi enzimi da studiare e caratterizzato strutturalmente. È una piccola proteina di 130 rifiuti di aminoacidi ed è codificato da un gene situato sul cromosoma 12, che ha 4 esoni e 3 introni.

La sua struttura è divisa in due domini: uno noto come dominio α E un altro come β dominio. Il dominio α è composto da quattro sale alfa e dal dominio β formato da un foglio β antiparallela e un grande anello.

Il sito catalitico dell'enzima si trova nella fessura che si forma tra i due domini e per la giunzione con il substrato ha lo spreco di acido glutammico e acido aspartico. Inoltre, ha almeno sei "subsitios" noti come A, B, C, D, E e F, in grado di unirsi a sei rifiuti consecutivi di zuccheri.

Funzioni

La levigatezza non ha solo funzioni fisiologiche nella protezione e nel combattimento contro le infezioni batteriche negli organismi che la esprimono, ma, come è stato commentato, è stato molto utile come modello enzimatico dal punto di vista chimico, enzimatico e strutturale.

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Nell'attuale settore è riconosciuto come un potente batterica e viene utilizzato per la conservazione di cibo e droghe.

Grazie alla reazione che questi enzimi catalizzano, possono agire su diverse popolazioni batteriche e alterare la stabilità delle loro pareti, che successivamente si traduce in lisi cellulare.

In combinazione con altri enzimi simili, la morbidezza può agire su entrambi i batteri Gram -positivi sia su batteri negativi a Gram, quindi possono essere considerate parti del sistema antibatterico "immunitario" di diversi tipi di organismi.

Nei globuli bianchi presenti nel sangue dei mammiferi, questi enzimi hanno importanti funzioni nella degradazione dei microrganismi invasori, quindi sono essenziali per il sistema immunitario di esseri umani e altri mammiferi.

Gli smozimi nelle piante svolgono essenzialmente le stesse funzioni degli animali che le esprimono, poiché sono come una prima linea di difesa contro i patogeni batterici.

Riferimenti

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