Immunoglobulina d

Struttura a tre dimensioni di un'immunoglobulina o anticorpo. L'immunoglobulina è grigia

Cos'è l'immunoglobulina d?

IL Immunoglobulina d (IgD), scoperto nel 1965, è una proteina che è nel siero umano. È un'immunoglobulina di superficie che si trova nella membrana dei linfociti B (MIGD) prima dell'attivazione.

Ha la sua funzione di ricevitore iniziale degli antigeni, sostanze che possono essere riconosciute dal sistema immunitario.

L'IGD è anche gratuita nel plasma grazie alla sua secrezione (SIGD). Ha un peso molecolare di 185.000 Dalton e rappresenta circa l'1% delle immunoglobuline di un organismo.

Sono necessari ulteriori studi su IGD, ma è noto che ha un ruolo importante nell'attivazione e nella soppressione dei linfociti.

Cosa sono le immunoglobuline?

Le immunoglobuline, o anticorpi, sono proteine ​​globulari altamente specifiche, sintetizzate dai linfociti B, che sono le cellule responsabili della risposta immunitaria nel corpo degli animali.

Le immunoglobuline interagiscono con le molecole che il corpo identifica come non proprio o antigeni. Qualsiasi sostanza in grado di attivare la risposta immunitaria nel corpo è chiamata antigene.

Nella famiglia delle molecole di anticorpi Ig, quelle circolanti sono incluse nel plasma del sangue e quelle della superficie dei linfociti B prima della loro attivazione.

Esistono cinque tipi di immunoglobuline: IgG, IgD, IgE, IGA e IgM (identificate in umani, topi, cani, rettili, pesci, tra gli altri), che sono strutturalmente differenziati dalle loro regioni costanti nella catena pesante.

Queste differenze danno loro proprietà funzionali particolari.

Gli anticorpi agiscono come sensori specifici per gli antigeni. Si formano con questi, complessi che iniziano una cascata di reazioni del sistema immunitario.

Le fasi generali in questo processo sono: riconoscimento, differenziazione di linfociti specifici e infine lo stadio effettore.

Struttura

Tutti gli anticorpi sono molecole polipeptidiche complesse sotto forma di "Y". Sono costituiti da quattro catene polipeptidiche, due delle quali identiche catene di luce (corta), di circa 214 aminoacidi ciascuno e le altre due catene pesanti (lunghe) anche identiche tra loro, del doppio degli aminoacidi. Un collegamento disolfuro si unisce a una catena leggera a un pesante.

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Entrambi i tipi di catene hanno regioni costanti (caratteristiche del tipo di anticorpo e delle specie a cui appartiene il corpo), in cui la sequenza di aminoacidi viene ripetuta da una molecola all'altra e hanno anche regioni variabili di circa 100 aminoacidi di lunghezza.

Un ponte disolfuro (bond di tipo covalente) collega ogni catena leggera a una pesante e, a sua volta, uno o due di questi collegamenti possono unirsi alle due catene pesanti.

Quando le catene sono piegate, le sequenze di aminoacidi variabili vengono raccolte formando due regioni attive: siti di combinazione o regioni determinanti di complementarità (CDR).

Questi siti sono quelli che si legano come un guanto a una particolare regione dell'antigene specifico, epitopo o determinante antigenico. La stabilizzazione di questa interazione si verifica grazie a numerosi legami non covalenti.

Queste sequenze CDR sono molto variabili tra gli anticorpi, generando un'ampia varietà di funzioni relative all'equilibrio del sistema immunitario. Gli anticorpi sono specifici per diversi tipi di antigeni.

Per quanto riguarda le peculiarità dell'immunoglobulina D, è noto che presenta un'ampia diversità tra i vertebrati.

In termini generali, questo consiste in due catene pesanti delta e due catene leggere. L'IGD è libera nel siero o collegata ai linfociti B attraverso un recettore FC.

Funzione e malattie

Poiché l'IGD è stata conservata evolutivamente da pesci cartilaginei (che popolava il pianeta circa 500 milioni di anni fa) all'uomo, si ritiene che svolga funzioni immunologiche vitali.

Nonostante ciò, è stato il meno studiato di immunoglobuline, quindi le funzioni specifiche di Sigd SIGD non sono ancora note, mentre diverse funzioni sono state proposte per Migd.

SIGD

Una delle cause del recente interesse per lo studio del SIGD (secrezione di immunoglobulina D) è stata la scoperta di alti livelli di questo IG in alcuni bambini con febbre periodica. A sua volta, un altro fattore di interesse è la sua utilità nel monitoraggio dei mielomi.

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Si ritiene che SIGD abbia una certa funzione nel sangue, nelle secrezioni mucose e sulla superficie delle cellule effettrici immunitarie innate, come i basofili.

Sono altamente reattivi contro i patogeni del sistema respiratorio e i loro prodotti di escrezione. È stato riferito che le IGD aumentano l'immunità delle mucose, grazie al loro effetto sui batteri e sui virus presenti.

Migd

Per quanto riguarda il migd (membrana immunoglobulina D che si trova nei linfociti B), è considerato come un recettore della membrana antigenica dei linfociti B, che favorirebbe la maturazione cellulare.

Si ritiene inoltre che si tratti di un ligando per i recettori delle IgD nell'immunoregolazione delle cellule T helper.

Linfociti b

Si pensa che i produttori di BD BD rappresentino un particolare lignaggio cellulare chiamato linfociti B-1. Questi sono linfociti auto -reattivi che sono fuggiti dalla delezione clonale.

Gli autoanticorpi generati da questi linfociti, reagiscono con deossiribonucleico o DNA (mono e due -catenari), con recettori cellulari, membrane cellulari di globuli rossi e tessuto epiteliale.

Questo è il modo in cui generano le malattie autoimmuni, come il lupus eritematoso sistemico, la miastenia grave, l'anemia emolitica autoimmune e la trombocitopenia idiopatica viola.

Sistema immuno-infiammatorio

È anche noto che le IGD sono coinvolte nella strutturazione di un sistema che interferisce tra il sistema immunitario e infiammatorio: le alte concentrazioni di IgD sono correlate ai disturbi auto-infiammatori (iperimmunoglobulemia D, sibilo o iper-RD)).

Ad esempio, nei pazienti con condizioni autoimmuni, come l'artrite reumatoide, si trovano alti valori di SIGD e MIGD. Si ritiene quindi che questa condizione contribuisca alla patogenesi della malattia.

Attualmente, sono studiate le possibili funzioni di questo anticorpo nelle cellule mononucleate del sangue periferico (PBMC) di questi pazienti.

Tutto ciò ha portato a considerare che l'IGD potrebbe essere un potenziale obiettivo immunoterapico nel trattamento dell'artrite reumatoide.

Valori normali

SIGD negli individui normali varia ampiamente, il che ha impedito di stabilire accuratamente un intervallo di riferimento per le sue concentrazioni normali. Alcuni studi hanno dimostrato che questa variazione è particolarmente influenzata da:

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- La sensibilità della tecnica di rilevamento applicata -S è da RadioSsayos (RIA), Immunowasys enzimatici (VIA) e i più comunemente usati nei laboratori clinici, che è radioinemunodipusione (RID)-.

- L'assenza di un singolo metodo universale stipulato per il rilevamento di IgD.

- Fattori ereditari, razza, età, sesso, stato di gestazione, condizione di fumatore, tra gli altri.

Alcuni specialisti considerano persino che l'analisi di routine dell'IGD non sia giustificata, perché il loro ruolo specifico è tutt'altro che chiarito e i costi della loro analisi in laboratorio clinico sono elevati.

Sarebbe giustificato solo nei casi di pazienti con IgD monoclonale nel siero o sospetta di avere HIDS.

Concentrazione nel siero

D'altra parte, è noto che il SIGD presenta generalmente una concentrazione nel siero minore rispetto a quella di IgG, IgA e IgM, ma maggiore della concentrazione di IgE.

Inoltre, poiché ha una mezza vita da 2 a 3 giorni, la concentrazione plasmatica è inferiore all'1% dell'immunoglobulina sierica totale. Alcune indagini indicano che rappresenta lo 0,25% delle immunoglobuline sieriche totali.

Valori di sangue

Tra i valori riportati nel sangue, nei neonati, è stato 0,08 mg/L (determinato da RIA), nei neonati e negli adulti varia da valori non rilevabili a 400 mg/L (a seconda dell'età e delle particolarità di ciascun individuo ).

Negli adulti normali sono stati segnalati come medie normali 25; 35; 40 e 50 mg/l. In termini generali, la concentrazione sierica media per gli adulti sani è stata segnalata a 30 mg/L (determinata da RID).

Tuttavia, come affermato in questo articolo, ci sono numerosi fattori che impediscono la creazione di valori normali standard.

Riferimenti

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