Caratteristiche, funzioni ed esempi dell'oloenzima

UN Oloenzima È un enzima che è formato da una parte proteica chiamata apoenzima combinata con una molecola non proteina chiamata cofactor. Né il sostenitore né il cofattore sono attivi quando sono separatamente; cioè, per funzionare devono essere accoppiati.

Pertanto, gli oloenzimi sono enzimi combinati e, di conseguenza, sono attivi del catalizzatore. Gli enzimi sono un tipo di biomolecole la cui funzione sta sostanzialmente aumentando la velocità delle reazioni cellulari. Alcuni enzimi hanno bisogno dell'aiuto di altre molecole, chiamate cofattori.

Supporto + Cofactor = oloenzima

I cofattori si completano a vicenda con i supporti e formano un oloenzima attivo che esegue la catalisi. Quegli enzimi che richiedono un particolare cofattore sono noti come enzimi coniugati. Questi hanno due componenti principali: il cofattore, che può essere uno ione metallico (inorganico) o una molecola organica; L'Apoenzima, parte proteica.

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Caratteristiche degli oloenzimi

Formato da sostenitori e cofattori

I supporti sono la parte proteica del complesso e i cofattori possono essere ioni organici o molecole.

Ammettere la varietà di cofattori

Esistono vari tipi di cofattori che aiutano a formare oloenzimi. Alcuni esempi sono coenzimi e vitamine comuni, ad esempio: vitamina B, FAD, NAD+, vitamina C T coenzima A A.

Alcuni cofattori con ioni metallici, ad esempio: rame, ferro, zinco, calcio e magnesio, tra gli altri. Un altro tipo di cofattori sono i gruppi protesici così chiamati.

Unione temporale o permanente

I cofattori possono unire il supporto con intensità diversa. In alcuni casi il sindacato è debole e temporaneo, mentre in altri casi l'Unione è così forte che è permanente.

Nei casi in cui l'Unione è temporanea, quando il cofattore viene eliminato dall'oloenzima, diventa nuovamente il supporto e cessando di essere attivo.

Funzione

L'oloenzima è un enzima pronto a esercitare la sua funzione catalitica; cioè, per accelerare alcune reazioni chimiche che sono generate in diverse aree.

Le funzioni possono variare in base all'azione specifica dell'oloenzima. Tra gli stand più importanti il ​​DNA polimerasi, la cui funzione è garantire che la copia del DNA sia eseguita correttamente.

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Esempi di oloenzimi comuni

RNA polimerasi

RNA 3D polimerasi. Fonte: Maria Voigt., CC di 4.0, via Wikimedia Commons

L'RNA polimerasi è un oloenzima che catalizza la reazione della sintesi di RNA. Questo oloenzima è necessario per costruire catene di RNA da catene di stampo del DNA che funzionano come modelli durante il processo di trascrizione.

La sua funzione è quella di aggiungere ribonucleotidi alla fine 3 di una molecola di RNA in crescita. In Prokaryotes, il supporto dell'RNA polimerasi necessita di un cofattore chiamato Sigma 70.

DNA polimerasi

Struttura del DNA beta beta homo sapiens beta beta beta. Fonte: Yikrazuul, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

La DNA polimerasi è anche un oloenzima che catalizza la reazione di polimerizzazione del DNA. Questo enzima svolge una funzione molto importante per le cellule perché è responsabile della replica delle informazioni genetiche.

Il DNA polimerasi ha bisogno di uno ione con carica positiva, normalmente magnesio, per essere in grado di svolgere la sua funzione.

Esistono diversi tipi di DNA polimerasi: la DNA polimerasi III è un oloenzima che ha due enzimi centrali (Pol III), ogni composto di tre subunità (α, ɛ e θ), un morsetto scorrevole che ha due subunità beta e un complesso di carico impostazione che ha più subunità (Δ, τ, γ, ψ e χ).

Anidrasi carbonica

Struttura anidrasi carbonica

L'anidrasi carbonica, chiamata anche disidratazione carbonatica, appartiene a una famiglia di oloenzimi che catalizzano la rapida conversione di anidride carbonica (CO₂) e acqua (H20) nel bicarbonato (H2CO3) e sui protoni (H+).

L'enzima richiede uno ione di zinco (Zn+2) come cofattore per svolgere la sua funzione. La reazione catalizzata dall'anidrasi carbonica è reversibile, per questo motivo la sua attività è considerata importante poiché aiuta a mantenere l'equilibrio acido-base tra sangue e tessuti.

Emoglobina

Emoglobina

L'emoglobina è un oloenzima molto importante per il trasporto di gas nei tessuti animali. Questa proteina presente nei globuli rossi contiene ferro (Fe+2) e la sua funzione è quella di trasportare ossigeno dai polmoni ad altre aree del corpo.

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La struttura molecolare dell'emoglobina è un tetramero, il che significa che è composta da 4 catene o subunità polipeptidiche.

Ogni subunità di questo oloenzima contiene un gruppo Hemo e ogni gruppo Hemo contiene un atomo di ferro che può unire le molecole di ossigeno. Il gruppo di emoglobina sono il suo gruppo protesico, necessario per la sua funzione catalitica.

Citocromo ossidasi

Citocromo ossidasi

Il citocromo ossidasi è un enzima che partecipa all'energia che ottengono processi, che vengono eseguiti nei mitocondri di quasi tutti gli esseri viventi.

È un oloenzima complesso che richiede la collaborazione di alcuni cofattori, ioni di ferro e rame, al fine di catalizzare la reazione di trasferimento di elettroni e la produzione di ATP.

Piruvato chinasi

Citocromo ossidasi

Il piruvato della chinasi è un altro importante oloenzima per tutte le cellule, perché partecipa a una delle rotte metaboliche universali: glicolisi.

La sua funzione è di catalizzare il trasferimento di un gruppo fosfato di una molecola chiamata fosfoenolpiruvato in un'altra molecola chiamata adenosina difosfato, per formare ATP e piruvato.

Il supporto richiede cationi di potassio (k ') e magnesio (mg+2) come cofattori per formare oloenzima funzionale.

Pyruvato carbossilasi

Pyruvato carbossilasi

Un altro esempio importante è il piruvato carbossilasi, un oroo. Pertanto, il piruvato diventa ossalacetato, un importante intermediario nel metabolismo.

Per essere funzionalmente attivi, il piravato foose -carbossilasi richiede un cofattore chiamato biotina.

Acetil COA carbossilasi

Acetil COA Carbossilasi E-coli

L'acetil-coa carbossilasi è un oloenzima il cui cofattore, come indicato dal suo nome, è il coenzima.

Quando sono accoppiati apoenzima e coenzima A, oloenzima è cataliticamente attivo per svolgere la sua funzione: trasferire un gruppo carbossilico in acetil-CoA per trasformarlo in coenzima malonil (malonil-CoA).

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Acetil-CoA svolge funzioni importanti sia nelle cellule animali che nelle cellule vegetali.

Monoamina ossidasi

Struttura di monoamina ossidasi

Questo è un importante oloenzima nel sistema nervoso umano, la sua funzione è quella di promuovere la degradazione di alcuni neurotrasmettitori.

Affinché la monoamina ossidasi sia cataliticamente attiva, deve unire covalentemente il suo cofattore, la flavina e il dinucleotide adenina (FAD).

Lattato deidrogenasi

Lattato deidrogenasi

Il lattato deidrogenasi è un oloenzima importante per tutti gli esseri viventi, in particolare nei tessuti che consumano molta energia, come cuore, cervello, fegato, muscoli scheletrici, polmoni, tra gli altri.

Questo enzima richiede la presenza del suo cofattore, della nicotinamide e dell'adenina (NAD), per catalizzare la reazione di conversione del lattato piruvato.

Catalasi

Struttura proteica della catalasi. Fonte: Vossman, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

La catalasi è un importante oloenzima nella prevenzione della tossicità cellulare. La sua funzione è quella di decomporre il perossido di idrogeno, il prodotto del metabolismo cellulare, dell'ossigeno e dell'acqua.

Il supporto della catalasi richiede l'attivazione di due cofattori: uno ione di manganese e un gruppo di protesi emo, simili all'emoglobina.

Riferimenti

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