Elica alfa cosa è, struttura, importanza

IL elica alfa È la struttura secondaria più semplice che una proteina può adottare nello spazio secondo la rigidità e la libertà di rotazione dei legami tra i loro rifiuti di aminoacidi.

È caratterizzato dalla forma a spirale in cui sono disposti gli aminoacidi, che sembrano ordinare attorno a un immaginario asse longitudinale con i gruppi R all'esterno di questo.

I proxy Alpha furono descritti per la prima volta nel 1951 da Pauling e collaboratori, che usavano i dati disponibili su distanze interatomiche, angoli di collegamento e altri parametri strutturali di peptidi e aminoacidi per prevedere le configurazioni più probabili che le catene potessero assumere polipeptidetideo.

La descrizione dell'elica alfa è nata dalla ricerca di tutte le strutture possibili in una catena peptidica che sono state stabilizzate da ponti idrogeno, in cui i rifiuti erano stechiometricamente equivalenti e la configurazione di ciascuno era planare, come indicato dai dati di risonanza peptidica che erano disponibili per la data.

Questa struttura secondaria è la più comune tra le proteine ​​ed è adottata da proteine ​​solubili e proteine ​​di membrana completa. Si ritiene che esistano oltre il 60% delle proteine ​​sotto forma di alfa o foglio beta.

Struttura

In generale, ogni giro di un'elica alfa ha in media 3.6 rifiuti di aminoacidi, che è equivalente più o meno a 5.4 Å lungo. Tuttavia, gli angoli e le lunghezze della svolta variano da una proteina all'altra con una rigorosa dipendenza dalla sequenza di aminoacidi della struttura primaria.

La maggior parte dell'elica Alfa. La condizione per l'uno o l'altro che si verificano è che tutti gli aminoacidi sono nella stessa configurazione (L o D), poiché questi sono responsabili della direzione del turno.

La stabilizzazione di queste importanti ragioni strutturali per il mondo delle proteine ​​è data dai legami idrogeno. Questi legami si verificano tra l'atomo di idrogeno attaccato all'azoto electonegativo di un legame peptidico e l'atomo di ossigeno carbossilico elettronegativo dell'aminoacido quattro posizioni più tardi, nella regione N-terminale rispetto a se stessa.

Ogni giro dell'elica, a sua volta, si unisce al successivo dai legami idrogeno, che sono fondamentali per raggiungere la stabilità complessiva della molecola.

Non tutti i peptidi possono formare eliche alfa stabili. Ciò è dato dalla capacità intrinseca di ciascun aminoacido della catena per formare eliche, che è direttamente correlata alla natura chimica e fisica dei suoi gruppi sostituenti.

Ad esempio, a determinati pH molti rifiuti polari possono acquisire lo stesso carico, quindi non possono essere localizzati consecutivamente in un'elica poiché la repulsione tra loro implicherebbe una grande distorsione nello stesso.

Le dimensioni, la forma e la posizione degli aminoacidi sono anche importanti determinanti della stabilità elicoidale. Senza andare oltre, rifiuti come ASN, Ser, Thr e Cys posizionati in stretta vicinanza all'interno della sequenza potrebbero anche avere un effetto negativo sulla configurazione dell'elica alfa.

Allo stesso modo, l'idrofobicità e l'idrofilia dei segmenti elicoidali alfa in un peptide specifico dipendono esclusivamente dall'identità dell'AR degli aminoacidi.

In proteine ​​a membrana completa alfa alfa si propone con residui di forte carattere idrofobo, severamente necessari per l'inserimento e la configurazione dei segmenti tra le code apolari dei fosfolipidi costituenti.

Le proteine ​​solubili, al contrario, hanno sale alfa ricche di rifiuti polari, che rendono possibile una migliore interazione con l'ambiente acquoso presente nel citoplasma o negli spazi interstiziali.

Importanza funzionale

I motivi dell'elica Alpha hanno una vasta gamma di funzioni biologiche. I modelli di interazione specifici tra eliche svolgono un ruolo critico nella funzione, nell'assemblaggio e nell'oligomerizzazione delle proteine ​​della membrana e delle proteine ​​solubili.

Questi domini sono presenti in molti fattori di trascrizione, importanti dal punto di vista della regolazione dell'espressione genetica. Sono anche presenti nelle proteine ​​con rilevanza strutturale e nelle proteine ​​membranali che hanno funzioni di trasporto e/o di trasmissione di diversi tipi.

Successivamente, alcuni esempi classici di proteine ​​con alpha droops:

Miosina

La miosina è un'actina atpasa responsabile della contrazione muscolare e una varietà di forme di mobilità cellulare. Sia le miosinas muscolari che non muscolari sono costituite da due regioni o "teste" globulari collegate tra loro da una lunga "coda" alfa elicoidale.

Collagene

Un terzo del contenuto proteico totale del corpo umano è rappresentato dal collagene. È la proteina più abbondante di spazio extracellulare e ha come caratteristica distintiva un motivo strutturale composto da tre fili paralleli con una configurazione elicoidale Levógira, che si uniscono per formare una tripla vicinanza di senso del destrogiry.

Cheratina

Le cheratine sono un gruppo di proteine ​​formatrici che sono prodotte da alcune cellule epiteliali nei vertebrati. Sono il componente principale di chiodi, capelli, artigli, guscio di tartaruga, corna e piume. Parte della sua struttura fibrillare è costituita da segmenti di elica alfa.

Emoglobina

L'ossigeno nel sangue viene trasportato dall'emoglobina. La porzione di globina di questa proteina tetramericana è costituita da due eliche alfa identiche di 141 rifiuti ciascuno e di due catene beta di 146 rifiuti ciascuno.

Proteine ​​di tipo "dita di zinco"

Gli organismi eucariotici hanno una grande ricchezza di dita di zinco, che funzionano per scopi diversi: riconoscimento del DNA, packaging dell'RNA, attivazione trascrizionale, regolazione dell'apoptosi, ripiegamento delle proteine, ecc. Molte dita di zinco hanno alfa propens come componente principale della loro struttura e che sono essenziali per la loro funzione.

Riferimenti

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, G. D. (1994). Regole per la terminazione dell'elica alfa mediante glicina. Scienza, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, B. (1993). Base strutturali dell'aminoacido alfa elicola prentenza. Scienza, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, B. W. (1989). Il motivo di legame del DNA a eliche-elica eliche. Journal of Biological Chemistry, 264(4), 1903-1906.