Struttura, funzioni, tipi di fosfolipasi

IL fosfolipasi Sono enzimi che catalizzano l'idrolisi dei fosfolipidi. Questi sono i lipidi più abbondanti e importanti delle membrane di tutti gli organismi cellulari e hanno funzioni sia strutturali che metaboliche e di segnalazione. I fosfolipidi sono molecole chimiche di natura ansitica, cioè hanno un'estremità polare idrofila e un altro apolare idrofobico.

L'estremità polare è formata dalle molecole associate al gruppo fosfato di una molecola di diacil di diacileole 3-fosfato. L'estremità apolare è costituita dalle due catene alifatiche che vengono esterificate dalla molecola di glicerolo attraverso i carboni in posizioni C-1 e C-2.

Rappresentazione della struttura della fosfolipasi A (Fonte: Cookie, via Wikimedia Commons)

Le fosfolipasi Act idrolizzano uno dei quattro legami estere che uniscono le catene alifatiche, il gruppo fosfato o i gruppi "testa" che identificano ogni tipo di fosfolipide.

I prodotti della sua azione enzimatica corrispondono a lisofosfolipidi, diacilgliceroli o acidi fosfatidici, che possono anche essere substrati per altri enzimi di fosfolipasi o lipasi in generale.

Esistono nella maggior parte delle cellule come proteine ​​segrete, proteine ​​transmembrane o come enzimi intracellulari con funzioni multiple e varie, tra cui la loro partecipazione alle cascate di segnalazione si distingue.

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Struttura

Alcune fosfolipasi, come la fosfolipasi A, sono tra i più piccoli enzimi descritti, con pesi tra 13 e 15 kDa, mentre altre, come le fosfolipasi C e D, superano i 100 kDa.

A seconda del tipo di fosfolipasi che viene considerata, queste possono essere proteine ​​solubili o proteine ​​di membrana complete, che condividono notevolmente le caratteristiche delle sue sequenze di aminoacidi e delle disposizioni strutturali.

Alcuni di questi enzimi hanno siti specifici nella loro struttura per l'Unione di cationi bivalenti come il calcio, che sembrano avere funzioni importanti nella loro attività catalitica.

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Molti di questi enzimi sono sintetizzati come zimogenos (precursori inattivi) che richiedono l'azione proteolitica di altri enzimi per l'attivazione. La sua attività è regolata da molti fattori cellulari.

Funzioni

La funzione più importante degli enzimi della fosfolipasi è quella della degradazione dei fosfolipidi di membrana, sia per scopi di comunicazione puramente strutturali, metabolici o intracellulari.

Oltre a queste funzioni di degradazione, questi enzimi possono avere azioni importanti in alcuni processi biosintetici, poiché svolgono compiti "rimodellati" quando agiscono in sinergia con altre proteine ​​dell'aciltransferasi per alterare lo scheletro degli acidi grassi dei diversi fosfolipidi.

Tra i processi biosintetici dipendenti dalla fosfolipasi che sono stati descritti ci sono la produzione di acido arachidonico e la biosintesi di prostaglandine, prostacicline, trombossani e altri.

Funzioni nella segnalazione

La fosfolipasi C partecipa all'idrolisi dei fosfatidilinositi, rilasciando molecole derivate da queste che hanno funzioni importanti come i secondi messaggeri in numerosi processi di comunicazione e segnaletica intracellulare.

Ragazzi

Esistono due set principali di fosfolipasi: acil-idrolasa e fosfoditers. La classificazione all'interno di ciascun set si basa sulla posizione del taglio idrolitico che eseguono sui diversi collegamenti estere che uniscono i "pezzi" dei fosfolipidi su cui agiscono.

Non sono strettamente specifici per il tipo di fosfolipide (secondo l'identità del gruppo polare o le sue catene di idrocarburi) ma piuttosto rispetto alla posizione dei collegamenti nello scheletro del 3-fosfato o 1,2-diacil glicerolo 3-3 - fosfato.

Le fosfolipasi A e B appartengono all'insieme di acil-idrolasas, mentre le fosfolipasi C e D appartengono alle fosfodiesteri.

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Fosfolipasi A

Questo gruppo di fosfolipasi è responsabile dell'idrolisi degli acil-star che sono collegati ai carboni in posizioni C-1 e C-2 della molecola di diacilglicerolo.

Sono conosciuti come la fosfolipasi A1 a quelli che idrolizzano i legami estere tra la catena alifatica e il carbonio 1 e A2 a cui l'estere si lega tra la catena alifatica e il carbonio 2 del glicerolo.

Le fosfolipasi A1 sono generalmente grandi, grandi e generalmente associate alla membrana plasmatica. Le fosfolipasi A2, al contrario, sono proteine ​​extracellulari stabili, di dimensioni molto ridotte e solubili in acqua.

Le prime fosfolipasi descritte furono quelle di tipo A2, che furono ottenute dai succhi pancreatici di mammiferi e delle veleno di serpente Cobra.

Fosfolipasi b

Gli enzimi appartenenti a questo gruppo possono idrolizzare i legami estere tra una delle due catene di acidi grassi di un fosfolipide (in posizione C-1 e C-2) e possono anche agire su lisciafosfolipidi.

Sono stati trovati in molte specie di microbi, protozoi e cellule di mammifero e fanno parte dei fattori di virulenza di molti funghi patogeni.

Fosfolipasi C e D

Gli enzimi appartenenti a questo gruppo sono responsabili dell'idrolisi dei legami di fosfodié tra la molecola di glicerolo e il gruppo fosfato (fosfolipasi C) che produce 1.2-diacilgliceroli e tra il gruppo fosfato e il gruppo polare attaccato a questo (fosfolipasi D), producendo fosfatidico acidi.

La fosfolipasi C è stata purificata per la prima volta nella coltivazione di molti tipi di batteri, ma si trova in una grande diversità di cellule di mammifero.

La maggior parte di questi enzimi agisce preferibilmente sulla fosfatidilcolina, ma mostra attività contro altri fosfolipidi come il fosfatidilinositolo.

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La fosfolipasi D è stata molto studiata in tessuti vegetali come cavoli, cotone e semi di mais, ecc. Tuttavia, è stato rilevato anche nei mammiferi e in alcuni microrganismi. Sono enzimi di grandi dimensioni, di solito più di 100 kDa di peso molecolare.

Fosfolipasi LIS fosfolipasi

Questi sono gli enzimi responsabili dell'idrolisi degli acidi grassi attaccati ai lisofosfolipidi (fosfolipidi su cui ha agito una fosfolipasi A, per esempio, e che hanno una singola catena di grasso attaccata).

Sono conosciuti come fosfolipasi L1 e fosfolipasi L2 a seconda dell'atomo di carbonio della molecola di glicerolo su cui agiscono.

Questi enzimi sono stati purificati da molti microrganismi, del veleno di alcuni insetti, cellule eosinofile e molti diversi tessuti di mammifero.

Riferimenti

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