Caratteristiche di flavin adenin dinucleotide (FAD), biosintesi

Lui Fad (Flavin adenin dinucleoto) è una molecola organica, coenzima in alcuni enzimi di varie rotte metaboliche. Come altri composti flavin-nucleotidi, funge da gruppo protesico di enzimi di riduzione dell'ossido. Questi enzimi sono noti come flavoproteine.

La moda è fortemente legata alla flavoproteina, nell'enzima succinato deidrogenasi; Ad esempio, un riposo di istidina è collegato in modo covalente.

Fonte: Edgar181 [dominio pubblico]

Le flavoproteine ​​agiscono nel ciclo dell'acido citrico, nella catena di trasporto elettronico e nella degradazione ossidativa di aminoacidi e acidi grassi, la loro funzione viene ossidata in alcheni.

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Caratteristiche

La moda è costituita da un anello eterociclico (isoaloxacina) che gli dà un colore giallo, insieme a un alcool (ribitolo). Questo composto può essere parzialmente ridotto generando un FADH radicale stabile o producendo totalmente FADH₂.

Quando gli enzimi sono collegati in modo covalente all'enzima.

Le flavoproteine ​​nella loro forma ossidata hanno importanti bande di assorbimento nell'area dello spettro visibile, conferendo loro un'intensa colorazione che va dal giallo al rosso e dal verde.

Quando questi enzimi sono ridotti, subiscono uno scolorimento, per un cambiamento nello spettro di assorbimento. Questa caratteristica viene utilizzata per lo studio dell'attività di questi enzimi.

Piante e alcuni microrganismi in grado di sintetizzare flavin₂.

Nella FAD, è possibile generare il trasferimento simultaneo di due elettroni o i trasferimenti sequenziali di ciascun elettrone per produrre la forma di FADH ridotta₂.

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Biosintesi di FAD

Come accennato in precedenza, l'anello che forma la moda del coenzima non può essere sintetizzato dagli animali, in modo che per ottenere tale coenzima, è richiesto un precursore ottenuto dalla dieta, che di solito è una vitamina. Queste vitamine sono sintetizzate solo da microrganismi e piante.

La moda è generata dalla vitamina B₂ (riboflavina) attraverso due reazioni. Nella riboflavina, una catena laterale di ribitil è fosforilata nel gruppo di carbonio C5 mediante l'azione dell'enzima flavochinasi.

In questo passaggio si verifica la flavin mononucleotidica (FMN) che, nonostante il suo nome, non è un vero nucleotide, perché la catena di ribitili non è un vero zucchero.

Dopo aver formato l'FMN e attraverso un gruppo pirofosfato (PPI), l'accoppiamento con un amplificatore si verifica dall'azione dell'enzima fad pirofosforilasi, producendo infine la moda del coenzima. Gli enzimi di flavoquinasa e pirofosforilasa si trovano abbondantemente nella natura.

Importanza

Sebbene molti enzimi possano svolgere le loro funzioni catalitiche per se stessi, ci sono alcuni che richiedono un componente esterno che conferisce le funzioni chimiche di cui mancano nelle loro catene polipeptidiche.

I componenti esterni sono i cofattori così chiamati, che possono essere ioni di metalli e composti organici, nel qual caso sono noti come coenzimi, come nel caso della moda.

Il luogo catalitico del complesso enzimatico-coenzima è chiamato oloenzima e l'enzima è noto come apoenzima quando manca il suo cofattore, uno stato in cui rimane cataliticamente inattivo.

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L'attività catalitica di vari enzimi (Flavina-dipendente) deve essere collegata alla FAD per svolgere la loro attività catalitica. In esse la FAD funge da intermediario di trasporto di elettroni e atomi di idrogeno prodotti nella conversione dei substrati in prodotti.

Esistono diverse reazioni che dipendono da flavine, come l'ossidazione dei legami di carbonio nel caso della trasformazione di acidi grassi saturi o l'ossidazione del succinato a fumarato.

Ossidasi e ossidasi flavina-dipendenti

Gli enzimi flavin-dipendenti contengono una moda come gruppo protesico saldamente unito. Le zone di questo coenzima che sono coinvolte nella riduzione dell'ossido di varie reazioni possono essere ridotte in modo reversibile, cioè che la molecola può passare reversibilmente agli stati FAD, FADH e FADH₂.

Le flavoproteine ​​più importanti sono le deidrogenasi legate al trasporto elettronico e alla respirazione e si trovano nei mitocondri o nelle sue membrane.

Alcuni enzimi flavina-dipendenti sono la deidrogenasi succinata che agisce nel ciclo dell'acido citrico, nonché nell'acil-CoA-disishigrogenasi, che interviene nel primo stadio di deidrogenazione nell'ossidazione degli acidi grassi.

Le flavoproteine ​​che sono deidrogenasi hanno basse possibilità che hanno ridotto la FAD (FADH₂) può essere rexyd per ossigeno molecolare. D'altra parte, nelle flavoproteine ​​ossidasi il fadh₂ Tende facilmente ad essere rexy, producendo perossido di idrogeno.

In alcune cellule di mammifero c'è una flavoproteina chiamata NADPH-Citocroma.

Questa flavoproteina è un enzima di membrana incorporato nella membrana esterna del reticolo endoplasmatico. La FAD insieme a questo enzima è l'accettore di elettroni NADPH durante l'ossigenazione del substrato.

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Fand su rotte metaboliche

La deidrogenasi succinata è una flavoproteina di membrana situata nella membrana interna mitocondriale delle cellule, che contiene FAD FAD insieme in modo covalente. Questo è responsabile del ciclo dell'acido citrico, per ossidare un collegamento saturo del centro della molecola di succinato, trasformando tale collegamento in un doppio, per produrre fumarato.

Il coenzima FAD è il ricevitore di elettroni dall'ossidazione di questo collegamento, riducendo al suo stato di FADH₂. Questi elettroni vengono successivamente trasferiti alla catena di trasporto elettronico.

Il complesso II della catena del trasportatore di elettroni contiene flavoproteina succinato deidrogenasi. La funzione di questo complesso è di passare gli elettroni dal succinato al coenzima q. Il fadh₂ È ossidato in moda, trasferendo così gli elettroni.

La flavoproteina Acil-CoA-Deshidrogenasa catalizza la formazione di un doppio legame trans-target per formare COA trans nail sulla via metabolica dell'ossidazione β degli acidi grassi. Questa reazione è chimicamente uguale a quella eseguita dalla succinato deidrogenasi nel ciclo dell'acido citrico, essendo la FAD del coenzima il destinatario del prodotto H di deidrogenazione.

Riferimenti

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