Fattori che influenzano l'attività enzimatica

IL Fattori che influenzano l'attività enzimatica Sono quegli agenti o condizioni che possono modificare il funzionamento degli enzimi. Gli enzimi sono una classe di proteine ​​complesse la cui funzione è accelerare le reazioni biochimiche. Queste biomolecole sono essenziali per tutte le forme di vita, piante, funghi, batteri, protisti e animali.

Gli enzimi sono fondamentali in varie reazioni importanti per gli organismi, come l'eliminazione di composti tossici, la decomposizione degli alimenti e la generazione di energia.

Pertanto, gli enzimi sono come macchine molecolari che facilitano i compiti cellulari e, in molte occasioni, il loro funzionamento è influenzato o favorito in determinate condizioni.

Elenco di fattori che influenzano l'attività enzimatica

Concentrazione di enzimi

All'aumentare della concentrazione di enzimi, la velocità della reazione aumenta proporzionalmente. Tuttavia, ciò accade solo a una certa concentrazione, perché a un dato momento la velocità diventa costante. Questo perché gli enzimi aggiuntivi non hanno più cosa aderire.

Questa proprietà viene utilizzata per determinare le attività degli enzimi sierici (dal siero del sangue) per la diagnosi di malattie.

Concentrazione del substrato

Aumentando la concentrazione del substrato, la velocità di reazione aumenta. Ciò è dovuto al fatto che più molecole di substrato collaboreranno con molecole enzimatiche, quindi il prodotto si formerà più rapidamente.

Tuttavia, superando una certa concentrazione di substrato non vi sarà alcun effetto sulla velocità della reazione, poiché gli enzimi sarebbero saturi e funzionerebbero alla sua velocità massima.

ph

I cambiamenti nella concentrazione di ioni idrogeno (pH) influenzano notevolmente l'attività degli enzimi. Poiché questi ioni hanno un carico, generano forze di attrazione e repulsione tra l'idrogeno e i legami ionici degli enzimi. Questa interferenza produce cambiamenti sotto forma di enzimi, influenzando così la loro attività.

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Ogni enzima ha un pH ottimale in cui la velocità di reazione è massima. Pertanto, il pH ottimale per un enzima dipende da dove funziona normalmente.

Ad esempio, gli enzimi intestinali hanno un pH ottimale di circa 7.4 (leggermente basic). Al contrario, gli enzimi nello stomaco hanno un pH ottimale di circa 2 (molto acido).

Salinità

La concentrazione delle vendite influisce anche sul potenziale ionico e di conseguenza può interferire con alcuni collegamenti enzimatici, che possono far parte del sito attivo dello stesso. In questi casi, come con il pH, l'attività enzimatica sarà influenzata.

Temperatura

All'aumentare della temperatura, l'attività enzimatica aumenta e, di conseguenza, la velocità della reazione. Tuttavia, temperature molto elevate denaturalizzano (distruggi) enzimi, ciò significa che l'eccesso di energia rompe i collegamenti che mantengono la loro struttura, facendoli non funzionare in modo ottimale.

Pertanto, la velocità della reazione diminuisce rapidamente come enzimi di energia termica. Questo effetto può essere osservato graficamente in una curva a campana, in cui è correlata la velocità di reazione della temperatura.

La temperatura alla quale si verifica la velocità massima di reazione è chiamata temperatura ottimale dell'enzima, che si osserva nel punto più alto della curva.

Questo valore è diverso per diversi enzimi. Tuttavia, la maggior parte degli enzimi nel corpo umano ha una temperatura ottimale di circa 37.0 ° C.

In sintesi, all'aumentare della temperatura, inizialmente la velocità di reazione aumenterà a causa dell'aumento dell'energia cinetica. Tuttavia, l'effetto della rottura dell'Unione aumenterà e la velocità di reazione inizierà a diminuire.

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Un esempio di ciò è la febbre: quando il corpo ha una temperatura molto elevata a causa di un'infezione, questa alta temperatura può denaturalizzare gli enzimi dei batteri che causano infezione.

Concentrazione del prodotto

L'accumulo di prodotti di reazione generalmente riduce la velocità dell'enzima. In alcuni enzimi, i prodotti si combinano con il loro sito attivo che formano un complesso sciolto e, quindi, inibisce l'attività dell'enzima.

Nei sistemi viventi, questo tipo di inibizione è generalmente impedito dalla rapida eliminazione dei prodotti formati.

Attivatori enzimatici

Alcuni degli enzimi richiedono la presenza di altri elementi per funzionare meglio, questi possono essere cationi metallici inorganici come MG²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, AC²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, N / a⁺, K⁺, eccetera.

Raramente, sono necessari anche anioni per l'attività enzimatica, ad esempio: cloruro anione (ci-) per amilasi. Questi piccoli ioni sono chiamati cofattori enzimatici.

C'è anche un altro gruppo di elementi che favoriscono l'attività degli enzimi, chiamati coenzimi. I coenzimi sono molecole organiche che contengono carbonio, come le vitamine presenti negli alimenti.

Un esempio sarebbe la vitamina B12, che è il coenzima della sintasi, necessario per il metabolismo delle proteine ​​nel corpo.

Inibitori enzimatici

Gli inibitori enzimatici sono sostanze che influenzano negativamente la funzione degli enzimi e, di conseguenza, rallentano o in alcuni casi, fermano la catalisi.

Esistono tre tipi comuni di inibizione enzimatica: inibizione competitiva, non competitiva e mista:

Inibitori competitivi

Un inibitore competitivo è un composto chimico simile a un substrato che può reagire con il sito attivo dell'enzima. Quando il sito attivo di un enzima si è unito a un inibitore competitivo, il substrato non può unirsi all'enzima.

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Inibitori non competitivi

Un inibitore non competitivo è anche un composto chimico che si lega all'enzima, senza influire sulla configurazione del centro attivo, quindi l'enzima può unirsi perfettamente al substrato. Tuttavia, ciò influisce significativamente sull'attività enzimatica. Il grado di inibizione, in questo caso, dipenderà dalla concentrazione di inibitore.

Inibitori misti

L'inibitore può unirsi all'enzima contemporaneamente al substrato, ma l'unione dell'inibitore influisce sull'unione del substrato. Ciò significa che l'inibitore si unisce a un altro sito che non è il centro attivo dell'enzima (la struttura terziaria dell'enzima) e quando l'Unione modifica questa struttura, quindi l'attività enzimatica è ridotta perché l'affinità del substrato dal sito riduce le risorse.

Riferimenti

1. Alter, s. Biologia: comprensione della vita. Jones e Bartlett Learning.
2. Berg, j., Tymoczko, j., Gatto, g. & Strayer, L. Biochimica. W. H. Freeman e compagnia.