Aminoacidi di proteine

I 20 aminoacidi e le loro strutture

Cosa sono gli aminoacidi?

IL aminoacidi Sono i composti organici che formano proteine, che sono catene di aminoacidi. Come suggerisce il nome, questi contengono sia gruppi di base (amino, NH2) che gruppi acidi (carbossil, COOH).

Queste subunità sono fondamentali per la formazione di centinaia di migliaia di proteine ​​diverse in organismi diversi come un batterio e un elefante o un fungo e un albero.

Sono stati descritti più di 200 aminoacidi diversi, ma gli studiosi del soggetto hanno determinato che le proteine ​​di tutti gli esseri viventi (semplici o complessi) sono sempre formati dagli stessi 20, che si uniscono per formare sequenze lineari caratteristiche caratteristiche caratteristiche caratteristiche.

Poiché tutti gli aminoacidi condividono lo stesso "scheletro" principale, sono le loro catene laterali a differenziarli; Pertanto, queste molecole possono essere concepite come l '"alfabeto" in cui il linguaggio della struttura proteica è "scritto".

Lo scheletro comune per i 20 aminoacidi è costituito da un gruppo carbossilico (COOH) e un gruppo amminico (NH2) unito attraverso un atomo di carbonio, noto come carbonio α (i 20 aminoacidi comuni sono α-aminoacidi).

Al carbonio α si unisce anche a un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale. Questa catena laterale, nota anche come gruppo R, varia in dimensioni, struttura, carica elettrica e solubilità secondo ciascun aminoacido in questione.

Come vengono classificati gli aminoacidi?

I 20 aminoacidi più comuni, cioè aminoacidi proteici, possono essere divisi in due gruppi: essenziali e non essenziali. I non essenziali sono sintetizzati dal corpo umano, ma gli elementi essenziali devono essere acquisiti con il cibo e sono necessari per il funzionamento delle cellule.

Gli aminoacidi essenziale Per l'essere umano e altri animali sono 9:

- Istidina (h, suo)

- isoleucina (i, ile)

- Leucina (L, Leu)

- Lysina (K, Lys)

- Metitionine (M, Met)

- Fenilalanina (F, PHE)

- Treonina (T, Thr)

- Tiptofano (w, trp) e

- Valina (V, Val)

Gli aminoacidi non essenziale Sono 11:

- Alanina (A, Ala)

- Arginina (R, Arg)

- Asparagina (n, asn)

- Acido aspartico (D, ASP)

- Cisteina (C, Cys)

- Acido glutammico (E, Glu)

- Glutammina (Q, GLN)

- Glycin (G, Gly)

- Prolina (p, pro)

- serina (s, be) e

- Tirosina (Y, Tyr)

Oltre a questa classificazione, i 20 aminoacidi proteici (di cui formano proteine) possono essere separati in base alle caratteristiche dei loro gruppi R in:

- Aminoacidi non polari o alifatici: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.

- Acidi Amina con gruppi r -aromatici: Fenilalanina, tirosina e triptofano.

- Aminoacidi polari senza carico: Serina, treonina, cisteina, asparagina e glutammina.

- Aminoacidi polari con carico positivo: Lisina, istidina e arginina.

- Aminoacidi polari con carico negativo: Acido aspartico e acido glutammico.

I 20 aminoacidi proteici

Successivamente, vediamo una breve descrizione delle caratteristiche e delle funzioni principali di ciascuno di questi importanti composti:

1. Glycina (Gly, G)

Questo è l'amminoacido con la struttura più semplice, poiché il suo gruppo R è costituito da un atomo di idrogeno (H), quindi ha anche una dimensione ridotta. Fu isolato per la prima volta nel 1820 dalla gelatina, ma è anche molto abbondante nella proteina che compone la seta: il fibroin.

Glycina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Non è un aminoacido essenziale per i mammiferi, in quanto questo può essere sintetizzato dalle cellule di questi animali di altri aminoacidi come serina e treonina.

Partecipare direttamente ai "canali" nelle membrane cellulari che controllano il passaggio degli ioni di calcio da un lato all'altro. Deve anche fare nella sintesi di purine, porfirine e alcuni neurotrasmettitori inibitori del sistema nervoso centrale.

2. Alanina (ala, a)

Questo aminoacido, noto anche come Acido 2-aminopropanoico, Ha una struttura relativamente semplice, poiché il suo gruppo R è costituito da un gruppo metilico (-ch3), quindi le sue dimensioni sono anche piuttosto piccole.

Alanina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Fa parte di molte proteine ​​e, poiché può essere sintetizzato dalle cellule del corpo, non è considerato essenziale, ma metabolicamente importante. È molto abbondante nella fibroina di seta, da dove è stato isolato per la prima volta nel 1879.

L'ALANINE può essere sintetizzata dal piruvato, un composto prodotto da una via metabolica nota come Glicolisi, che consiste nel degrado del glucosio per ottenere energia sotto forma di ATP.

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Partecipa al ciclo del glucosio-alanina, che si svolge tra il fegato e altri tessuti degli animali e che è una via catabolica che dipende dalla proteina per la formazione di carboidrati e per l'ottenimento di energia.

Fa anche parte delle reazioni di transaminazione, nella gluconeogenesi e nell'inibizione dell'enzima glicolitico piruvate chinasi, nonché nell'autofagia epatica.

3. Prolina (pro, p)

Il prolina (Acido pirrolidin-2-carbossilico) È un aminoacido che ha una struttura particolare, poiché il suo gruppo R è costituito da un anello di pirrolidina, formata da cinque atomi di carbonio uniti insieme, incluso l'atomo di carbonio α.

Prolina

In molte proteine, la struttura rigida di questo aminoacido è molto utile per introdurre "turni" o "pieghe". Questo è il caso delle fibre di collagene nella maggior parte degli animali vertebrati, che sono formati da molti residui di prolina e glicina.

Nelle piante ha dimostrato di partecipare al mantenimento dell'omeostasi cellulare, compresi l'equilibrio redox e gli stati energetici. Può fungere da molecola di segnalazione e modulare diverse funzioni mitocondriali, influenzare la proliferazione o la morte cellulare, ecc.

4. Valina (Val, V)

Questo è un altro aminoacido con gruppo r alifatico, composto da tre atomi di carbonio (CH3-CH-CH3). Il suo nome Iupac è 2-3-Amino-3-Butanóic Acido, Sebbene possa essere trovato anche in letteratura come Acido α-aminovalenero.

Valina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

La Valina fu purificata per la prima volta nel 1856 da un estratto acquoso del pancreas di un essere umano, ma il suo nome fu coniato nel 1906 data la sua somiglianza strutturale con l'acido valoroso estratto da alcune piante.

È un aminoacido essenziale, perché non può essere sintetizzato dal corpo, sebbene sembra non svolgere molte più funzioni oltre a far parte della struttura di molte proteine ​​globulari.

Dal loro degrado, altri aminoacidi come glutammina e alanina possono essere sintetizzati, ad esempio.

5. Leucina (Leu, L)

La leucina è un altro aminoacido essenziale e fa parte del gruppo di aminoacidi a catena ramificata, insieme alla valina e all'isoleucina. Gruppo R che caratterizza questo composto è un gruppo isobutil (CH2-CH3-CH3), quindi è molto idrofobico (respingere l'acqua).

Leucina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Fu scoperto nel 1819 come parte delle proteine ​​delle fibre muscolari animali e della lana di pecora.

È molto abbondante in proteine ​​come l'emoglobina e partecipa direttamente alla regolazione della sostituzione e della sintesi proteica, in quanto è un aminoacido attivo dal punto di vista della segnaletica intracellulare e dell'espressione genetica. In molti casi è un potenziatore del gusto di alcuni alimenti.

6. Isoleucina (ile, i)

Anche un aminoacido di catena ramificata, l'isoleucina fu scoperta nel 1904 dalla fibrina, una proteina che partecipa alla coagulazione del sangue.

Isoleucina (Fonte: Taekyubabo, via Wikimedia Commons)

Come la leucina, è un aminoacido essenziale, la cui catena laterale è costituita da una catena ramificata di 4 atomi di carbonio (CH3-CH2-CH3).

È estremamente comune nelle proteine ​​cellulari, essendo in grado di rappresentare oltre il 10% del peso di questi. Funziona anche nella sintesi di glutammina e alanina, nonché nell'equilibrio degli aminoacidi a catena ramificata.

7. Metitionine (Met, M)

Metitionine, chiamata anche acido γ-metil-α-aminobutirrico, È un aminoacido scoperto durante il primo decennio del ventesimo secolo, isolato dalla caseina, una proteina presente nel latte di mucca.

Metionine (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

È un aminoacido essenziale, è idrofobo, poiché il suo gruppo R è costituito da una catena alifatica con un atomo di zolfo (-ch2-ch2-s-ch3).

È essenziale per la sintesi di molte proteine, tra cui ormoni, proteine ​​della pelle, capelli e animali. È commercializzato sotto forma di dragees che funzionano come rilassanti naturali, utili per dormire e, inoltre, mantenendo i buoni capelli e unghie.

8. Fenilalanina (PHE, F)

Fenilalanina o acido β-fenil-α-aminopropionico, È un aminoacido aromatico il cui gruppo R è un anello di benzene. È stato scoperto nel 1879 in una pianta della famiglia Fabaceae e oggi è noto che fa parte di molte resine naturali come il polistirolo.

Fenilalanina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Come aminoacido idrofobico, la fenilalanina è presente praticamente in tutti i domini idrofobici delle proteine. In molte piante, questo aminoacido è essenziale per la sintesi di metaboliti secondari noti come fenilpropanoidi e flavonoidi.

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Negli animali la fenilalanina si trova anche in peptidi di grande importanza come la vasopressina, la melanotropina ed encefalina, tutti essenziali per il funzionamento neuronale.

9. Tirosina (Tyr, y)

Tirosina (acido β-toidrossifenil-α-aminopropionico) è un altro aminoacido aromatico, il cui gruppo R è un anello aromatico associato a un gruppo idrossilico (-OH), quindi è in grado di interagire con elementi diversi. Fu scoperto nel 1846 ed è generalmente ottenuto dalla fenilalanina.

Tirosina (fonte: Neurotoger / Public Domain, via Wikimedia Commons)

Non è un aminoacido essenziale, ma può essere se le sue rotte biosintetiche falliscono. Ha molte funzioni nel corpo umano, tra cui la sua partecipazione come substrato per la sintesi di neurotrasmettitori e ormoni come l'adrenalina e l'ormone tiroideo si distinguono.

È essenziale per la sintesi della melanina, una molecola che ci dà protezione contro i raggi ultravioletti del sole. Contribuisce anche alla produzione di endorfine (analgesici endogeni) e antiossidanti come la vitamina E.

Agisce direttamente nella fosforilazione delle proteine, nonché nell'aggiunta di azoto e gruppi solforati.

10. Tiptofano (Trp, W)

Questo aminoacido, noto anche come 2-amino-3 -acido indililpropionico, Fa parte del gruppo di aminoacidi essenziali ed è anche un aminoacido aromatico, poiché il suo gruppo R è costituito da un gruppo indolo.

Typtofano (Fonte: il caricatore originale era PAGINE a Wikipedia italiana. / Dominio pubblico, via Wikimedia Commons)

Le sue funzioni principali negli animali devono fare, oltre alla sintesi proteica, con la sintesi di serotonina, un neurotrasmettitore e Melatonina, Un antiossidante che funziona anche nel sonno e nei cicli di veglia.

Questo aminoacido è anche usato dalle cellule come precursore per la formazione del cofattore NAD, che partecipa a molteplici reazioni enzimatiche della riduzione dell'ossido.

Nelle piante, il triptofano è uno dei principali precursori della sintesi dell'ormone delle piante Auxina, che partecipa alla regolamentazione della crescita, dello sviluppo e di altre funzioni fisiologiche in questi organismi.

11. Serina (ser, s)

La serina o il Acido 2-ammino-3-idrossipropanoico, È un aminoacido non essenziale che può essere prodotto dalla glicina. Il suo gruppo R è una formula alcol -Ch2oh, quindi è un aminoacido polare senza carico.

Serina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

È importante dal punto di vista funzionale in molte proteine ​​essenziali ed è necessario per il metabolismo di grassi, acidi grassi e membrane cellulari. Partecipa alla crescita della crescita muscolare e alla salute del sistema sanitario.

Le loro funzioni sono anche correlate alla sintesi di cisteina, purine e pirimidine (basi di azoto), ceramide e fosfatidilserina (un fosfolipide a membrana). Nei batteri partecipa alla sintesi di triptofano e ruminanti nella gluconeogenesi.

Fa parte del sito enzimatico attivo con attività idrolitica nota come Proteasi serin e partecipa anche alla fosforilazione di altre proteine.

12. Treonina (thr, t)

La treonina o Acido treo-α-ammino-β-butirrico È un altro aminoacido essenziale che fa parte di un gran numero di proteine ​​cellulari negli animali e nelle piante. Era uno degli ultimi aminoacidi scoperti (1936) e ha molte funzioni importanti nelle cellule, tra cui:

- È un sito articolare per catene di carboidrati di glicoproteine

- È un sito di riconoscimento per le proteine ​​della chinasi con funzioni specifiche

- Fa parte di importanti proteine ​​come quelle che formano smalto dentale, elastina e collagene, così come altri del sistema nervoso

- Farmacologicamente è usato come integratore alimentare, ansiolitico e antidepressivo

Treonina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Il gruppo di Tronine R, come quello della serina, contiene un gruppo -oh, quindi è un alcol di struttura -ch -oh -ch3.

13. Cisteina (Cys, C)

Questo aminoacido non essenziale fu scoperto nel 1810 come il principale costituente della proteina trovata nelle corna di animali diversi.

Cisteina

Il suo gruppo R è costituito da un gruppo Tiol o sulfidril (-ch2-sh), quindi è fondamentale per la formazione di ponti disulfur intra-intermolari nelle proteine ​​in cui si trova, il che è molto importante per l'istituzione della struttura tre- dimensionale di questi.

Questo aminoacido partecipa anche alla sintesi di glutatione, di metodo, acido lipoico, tiamina, coenzima A e molte altre molecole importanti dal punto di vista biologico. Inoltre, le proteine ​​strutturali molto abbondanti fanno parte delle cheratine, proteine ​​molto abbondanti.

14. Asparagina (asn, n)

L'asparagina è un aminoacido non essenziale, appartenente al gruppo di aminoacidi polari senza carico. Questo fu il primo aminoacido scoperto (1806), isolato dal succo di asparagi.

Può servirti: fauna dannosa: cause di proliferazione, conseguenze, controlloAsparagina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

È caratterizzato da un gruppo R è una carbossamide (-ch2-co-nh2), quindi può facilmente formare ponti idrogeno.

È attivo nel metabolismo cellulare e nella fisiologia del corpo. Funziona nella regolazione dell'espressione genetica e nel sistema immunitario, oltre a partecipare al sistema nervoso e alla disintossicazione dell'ammonio.

15. Glutammina (GLN, G)

Il gruppo R di glutammina è descritto da alcuni autori come una catena laterale di acido glutammico (-ch2-ch2-co-nh2). Questo non è un aminoacido essenziale, perché ci sono percorsi per la tua biosintesi nelle cellule animali.

Glutammina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Partecipare direttamente alla sostituzione delle proteine ​​e alla segnaletica cellulare, all'espressione genetica e nel sistema immunitario immunitario. È considerato un "combustibile" per le cellule proliferative e ha funzioni come inibitore della morte cellulare.

La glutammina partecipa anche alla sintesi di purine, pirimidine, ornitina, citrulina, arginina, prolina e asparagina.

16. Lysina (Lys, K)

Lisina o Acido ε-aminocaproico È un aminoacido essenziale per l'uomo e altri animali. Fu scoperto nel 1889 come parte della caseina, della gelatina, dell'albumina e di altre proteine ​​animali.

Lysina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Nel suo gruppo R la Lisina ha un gruppo amminico caricato positivamente (-ch2-ch2-ch2-ch2-nh3+) caratterizzato dalla sua idrofobicità.

Non solo agisce come un micronutriente per le cellule del corpo, ma è anche un metabolita per diversi tipi di organismi. È essenziale per la crescita e il rimodellamento dei muscoli e sembra anche avere attività antivirale, nella metilazione delle proteine ​​e altre modifiche.

17. Istidina (suo, h)

È un aminoacido "semi-denscente", perché ci sono percorsi per la sua sintesi negli esseri umani adulti, ma non sempre copiati requisiti del corpo.

Istidina

È un aminoacido polare che ha un gruppo R noto come imidazolio, che ha una struttura ciclica con due atomi di azoto le cui caratteristiche consentono loro di partecipare a diverse reazioni enzimatiche in cui si verificano trasferimenti di protoni.

L'istidina partecipa alla metilazione delle proteine, fa parte della struttura dell'emoglobina (proteina che trasporta ossigeno nel sangue degli animali), è in alcuni dipéptidi antiossidanti ed è il precursore di altre molecole importanti come l'istamina.

18. Arginina (arg, r)

Questo aminoacido con un carico positivo fu isolato per la prima volta nel 1895 dalle proteine ​​delle corna di alcuni animali. Non è un aminoacido essenziale, ma è molto importante per la sintesi dell'urea, uno dei modi in cui l'azoto viene escreto negli animali.

Arginina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

La sua R è -Ch2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 e agisce come un regolatore di secrezione antiossidante, secrezione ormonale, disintossicante dell'ammonio, regolatore dell'espressione genetica, serbatoio azoto, nella metilazione proteica, ecc.

19. Acido aspartico (ASP, D)

L'acido aspartico ha un gruppo R con un secondo gruppo carbossilico (-ch2-cooh) e fa parte del gruppo di aminoacidi caricato negativamente.

Acido aspartico

Le sue funzioni principali hanno a che fare con la sintesi di purina, pirimidine, asparagina e arginina. Partecipa alle reazioni di transaminazione, nel ciclo dell'urea e nella sintesi di inositolo.

20. Acido glutammico (Glu, E)

Appartiene anche al gruppo di aminoacidi caricato negativamente, con un gruppo R-CH2-COOH della struttura, molto simile a quello dell'acido aspartico. Fu scoperto nel 1866 dal glutine di grano idrolizzato ed è noto che fa parte di molte proteine ​​comuni in molti esseri viventi.

Acido glutammico (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Questo aminoacido non essenziale ha molte importanti funzioni nelle cellule animali, specialmente nella sintesi di glutammina e arginina, altri due aminoacidi proteici.

Inoltre, è un mediatore importante della trasmissione di segnali eccitatori nel sistema nervoso centrale degli animali vertebrati, quindi la loro presenza in alcune proteine ​​è cruciale per il funzionamento del cervello, per lo sviluppo cognitivo, la memoria e l'apprendimento.

Riferimenti

1. Fonnum, f. (1984). Glutammato: un neurotrasmettitore nel cervello dei mammiferi. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27-33.
2. Nelson, d. L., Lechinger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Principi di biochimica Lechinger. Macmillan.
3. Szabado, l., & Savoure, a. (2010). Prolina: un aminoacido multifunzionale. Tendenze nella scienza delle piante, 15 (2), 89-97.
4. Wu, g. (2009). Aminino Acids: metabolismo, funzioni e nutrizione. Aminoacidi, 37 (1), 1-17.
5. Wu, g. (2013). Aminoacidi: biochimica e nutrizione. CRC Press.