Caratteristiche dell'amilasi, classificazione, struttura, funzioni

Amilasi È il termine usato per identificare un importante gruppo di enzimi che è responsabile dell'idrolisi dei legami glucosidici tra molecole di glucosio presenti nei carboidrati, come l'amido e altri collegati, che sono ingeriti nella dieta di molti organismi viventi.

Questo tipo di enzimi è prodotto da batteri, funghi, animali e piante, dove sostanzialmente catalizzano le stesse reazioni e hanno funzioni varie, principalmente correlate al metabolismo energetico.

Rappresentazione grafica di un'alpha amilasi di origine animale (fonte: Jawahar Swaminathan e personale MSD presso l'European Bioinformatics Institute [Public Domain] tramite Wikimedia Commons)

I prodotti delle reazioni di idrolisi dei legami glucosidici possono essere considerati come caratteristici per ogni tipo di enzima amilolitico, così tante volte questo è un parametro importante per la classificazione.

L'importanza di questi enzimi, antropocentricamente parlando, non è solo fisiologico, poiché al momento questo tipo di enzimi ha una grande trascendenza biotecnologica sia nella produzione industriale di cibo, carta, tessuti, zuccheri e altri.

Il termine "amilasi" deriva dal greco "Amylon", il che significa amido e fu coniato nel 1833 dagli scienziati Payen e Persez, che studiarono le reazioni idrolitiche di questo enzima sull'amido.

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Caratteristiche

Alcune amilasi in natura sono multimeriche, come le patate dolci dolci β-amilasi, che si comporta come un tetroar. Tuttavia, il peso molecolare approssimativo dei monomeri amilasi è per l'intervallo di 50 kDa.

In generale, sia gli enzimi vegetali che gli animali hanno una composizione di aminoacidi relativamente "comuni" e hanno attività di pH ottimali tra 5.5 e 8 unità (essendo le amilasi animali più attive per il pH più neutro).

Gli amilasi sono enzimi in grado di idrolizzare i legami glucosidici di un gran numero di polisaccaridi, producendo generalmente disaccaridi, ma non sono in grado di idrolizzare complessi come cellulosio.

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Caratteristiche del substrato

Il motivo per cui gli amilasi sono così importanti in natura, specialmente nella digestione dei carboidrati, è correlato alla presenza onnipresente del loro substrato naturale (amido) nei tessuti di verdure "più alte", che fungono da fonte di cibo per più tipi di tipi di più animali e microrganismi.

Questo polisaccaride è composto, a sua volta, di due complessi macromolecolari noti come amilosio (insolubile) e amilopectina (solubile). Le porzioni di amilosa sono costituite da linee di scarto di glucosio lineari unite da collegamenti α-1,4 e sono degradate dalle α-amilasi.

L'amilpetin è un composto di peso molecolare elevato, è costituito da catene di rifiuti di glucosio ramificate unite da legami α-1,4, le cui ramificazioni sono sostenute da legami α-1,6.

Classificazione

Gli enzimi Amilasas sono classificati in base al sito in cui sono in grado di rompere i legami glucosidici come Endoamilasas o Exoamilasa. Il primo idrolyz si collega nelle regioni di carboidrati interni, mentre quest'ultimo può solo catalizzare l'idrolisi dei rifiuti alle estremità dei polisaccaridi.

Inoltre, la classificazione tradizionale è correlata alla stereochimica dei suoi prodotti di reazione, quindi queste proteine ​​con attività enzimatica sono anche classificate come α-amilasi, β-amilasi o γ-amilasi.

-Le α-amilasi (α-1,4-glucan.

-Le β-amilasi (α-1,4-glucan maltoidroli) sono exoamilasas vegetali che agiscono su legami agli estremi non riducenti di polisaccaridi come l'amido e i cui prodotti idrolitici sono residui di β-maltosio.

-Infine, le γ-amilasi sono una terza classe di amilasi chiamate anche glucoamilasas (α-1,4 glicano gliccoidroli) che, come le β-amilasi, sono Exoamilasas in grado di rimuovere semplici unità di glucosio delle estremità non ridotte dei polisaccaridi e investire la loro configurazione.

Quest'ultima classe di enzimi può idrolizzare sia i legami α-1,4 che i collegamenti α, 1-6, trasformando substrati e amido D-glucosa. Negli animali sono principalmente nel tessuto epatico.

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Classificazione attuale

Con l'avvento delle nuove tecniche di analisi biochimica di entrambi gli enzimi e dei loro substrati e prodotti, alcuni autori hanno stabilito che esistono almeno sei tipi di enzimi amilai:

1-endoamilasas che idrolizza glucosidico collega α-1,4 e che può "saltare" (saltare "(circonvallazione) Collegamenti α-1,6. Esempio di questo gruppo sono le α-amilasi.

2-Exoamilasas in grado di Hydrolys. Esempio di gruppo sono β-amilasi.

3-Exoamilasas in grado di idrolizzare i legami α-1,4 e α-1,6 come amloglucosidasi (glacoamilasas) e altre Exoamilasas.

 4-amilasi che solo idrolizzano i collegamenti glucosidici α-1,6. In questo gruppo sono enzimi "de -ramificano" e altri noti come pululanaas.

5-amilasi come α-glucosidasi, che idrolizzano preferibilmente α-1,4 di oligosaccaridi corti prodotti dall'azione di altri enzimi su substrati come amilosio o amilopectina.

6-enzimi che idrolizzano l'amido a polimeri ciclici non riduttori di rifiuti glicosidici D noti come ciclodestrine, come alcune amilasi batteriche.

Funzioni

Molti sono le funzioni che vengono assegnate agli enzimi con l'attività dell'amilasi, non solo dal punto di vista naturale o fisiologico, ma anche dal punto di vista commerciale e industriale, direttamente correlato all'uomo.

Negli animali

Le amilasas negli animali sono essenzialmente presenti in saliva, fegato e pancreas, dove mediano il degrado dei diversi polisaccaridi consumati nella dieta (origine animale (glucogeni) o vegetali (amidi)).

La α-amilasi presente in saliva è usata come indicatore dello stato fisiologico delle ghiandole salivari, poiché costituisce oltre il 40% della produzione proteica di queste ghiandole.

Nel compartimento orale, questo enzima è responsabile della "pre -digestione" dell'amido, producendo sprechi di maltosio, maltotriosa e destrina.

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Nelle piante

Nelle piante l'amido è un polisaccaride di riserva e la sua idrolisi, mediata da enzimi amilai, ha molte funzioni importanti. Tra questi possono distinguersi:

• La germinazione dei semi di cereali mediante digestione dello strato di Aleurona.
• Il degrado delle sostanze di riserva per l'acquisizione di energia sotto forma di ATP.

Nei microrganismi

Molti microrganismi usano amilasas per ottenere carbonio ed energia da varie fonti polisaccaride. Nel settore, questi microrganismi sono sfruttati per la produzione su larga scala di questi enzimi, che servono a soddisfare diverse esigenze commerciali dell'uomo.

Usi industriali

Nel settore, le amilasi sono utilizzate con vari scopi, tra cui la produzione di maltosio, sciroppi con alto contenuto di fruttosio, miscele di oligosaccaridi, destrine, ecc.

Sono anche utilizzati per la fermentazione alcolica diretta all'etanolo nell'industria della birra e per l'uso delle acque reflue prodotte durante la lavorazione degli alimenti vegetali come fonte di cibo per la crescita dei microrganismi, ad esempio.

Riferimenti

1. Aiyer, p. V. (2005). Amilasi e loro applicazioni. African Journal of Biotechnology, 4(13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Tacco, m. (2008). Fondamenti di fisiologia vegetale (2nd ed.). Madrid: McGraw-Hill Inter-American dalla Spagna.
3. Del Vigna, P., Trinidad, a., Navale, m., Soares, a., & Reis, L. (2008). Composizione e funzioni della saliva: una revisione completa. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9(3), 72-80.
4. Naidu, m. A., & Saranraj, P. (2013). Amilasi batterica: una recensione. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4(2), 274-287.
5. Salt, w., & Shenker, s. (1976). Amilasi- Il suo significato clinico: una revisione della letteratura. Medicinale, 55(4), 269-289.
6. Saranraj, p., & Stella, D. (2013). Amilasi fungina - Una recensione. International Journal of Microbiological Research, 4(2), 203-211.
7. Salomone, e., Berg, l., & Martin, D. (1999). Biologia (5 ° ed.). Filadelfia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, j. A., Spradlin, J. E., & Dygert, s. (1925). Amilasi vegetali e animali. Ann. Chimica., 1, 115-189.