Caratteristiche, funzioni, degradazione, vantaggi di treonina

IL Treonina (Thr, t) o acido treo-α-ammino-β-butirico è uno degli aminoacidi costituenti delle proteine ​​cellulari. Poiché l'uomo e altri animali vertebrati non hanno percorsi biosintetici per la sua produzione, la treonina è considerata uno dei 9 aminoacidi essenziali che devono essere acquisiti con la dieta.

La treonina fu l'ultimo dei 20 aminoacidi comuni scoperti nelle proteine, un fatto che ebbe luogo nella storia più di un secolo dopo la scoperta dell'asparagina (1806), che fu il primo aminoacido descritto.

Struttura di aminoacidi di treonina (fonte: keycin [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenze/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Fu scoperto da William Cumming Rose nel 1936, che coniò il termine "treonina" per la somiglianza strutturale che trovò tra questo aminoacido e acido haraonico, un composto derivato da zucchero treo.

Come proteina di aminoacidi, la treonina ha molteplici funzioni nelle cellule, tra le quali il sito di legame per le catene di carboidrati tipiche delle glicoproteine ​​e il sito di riconoscimento per le proteine ​​chinasi con funzioni specifiche (proteine ​​di treonina/serina chinasi)).

Allo stesso modo, la treonina è una componente essenziale di proteine ​​come smalto dentale, elastina e collagene e ha anche importanti funzioni nel sistema nervoso. È usato come integratore alimentare e come "mitigatore" degli stati fisiologici di ansia e depressione.

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Caratteristiche

La treonina appartiene al gruppo di aminoacidi polari che ha un gruppo di catena R o laterale privo di carichi positivi o negativi (aminoacidi polari non caricati).

Le caratteristiche del suo gruppo R sono realizzate da un aminoacido altamente solubile (idrofilo o idrofilo), che è anche vero per gli altri membri di questo gruppo, come cisteina, serina, asparagina e glutammina.

Insieme a triptofano, fenilalanina, isoleucina e tirosina, la treonina è uno dei cinque aminoacidi che ha funzioni sia glucogeniche che chetogeniche, perché dal suo metabolismo ci sono intermediari rilevanti come piruvato e succinil-CoA.

Questo aminoacido ha un peso molecolare approssimativo di 119 g/mol; Come molti degli aminoacidi senza carico, ha un punto isoelettrico intorno a 5.87 e la sua frequenza nelle strutture proteiche è vicina al 6%.

Alcuni autori raggruppano la treonina insieme ad altri aminoacidi del gusto "dolce", tra cui, ad esempio, la serina, la glicina e l'alanina.

Struttura

Α-aminoacidi come la treonina hanno una struttura generale, cioè è comune per tutti. Ciò si distingue per la presenza di un atomo di carbonio noto come "carbonio α", che è chirale e a cui sono uniti quattro tipi di molecole o sostituenti diversi.

Questo carbonio condivide uno dei suoi legami con un atomo di idrogeno, un altro con il gruppo R, che è caratteristico per ogni aminoacido, e gli altri due sono occupati dai gruppi amminici (NH2) e carbossil (COOH), che sono comuni per tutti Gli aminoacidi.

Il gruppo Tonine R ha un gruppo idrossilico che gli consente di formare ponti idrogeno con altre molecole in mezzi acquosi. La sua identità può essere definita come un gruppo alcolico (un etanolo, con due atomi di carbonio), che ha perso uno dei suoi idrogeni per unirsi all'atomo di carbonio α (-chah-ch3).

Questo gruppo -OH può fungere da "ponte" o un sito sindacale per una varietà di molecole (questo può essere unita, ad esempio, catene di oligosaccaridi durante la formazione di glicoproteine), quindi è uno dei responsabili della formazione di formazione i derivati ​​della treonina modificati.

La forma biologicamente attiva di questo aminoacido è L-treonina ed è questa che partecipa sia nella formazione di strutture proteiche sia nei vari processi metabolici in cui agisce.

Funzioni

Come proteina di aminoacidi, la treonina fa parte della struttura di molte proteine ​​in natura, dove la sua importanza e ricchezza dipende dall'identità e dalla funzione della proteina a cui appartiene.

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Oltre alle sue funzioni strutturali nella formazione della sequenza peptidica delle proteine, la treonina svolge altre funzioni sia nel sistema nervoso che nel fegato, dove partecipa al metabolismo dei grassi e ne impedisce l'accumulo in questo organo.

La treonina fa parte delle sequenze riconosciute dagli enzimi serín/treonina chinasi, che sono responsabili di numerosi processi di fosforilazione proteica, essenziali per la regolazione della molteplicità delle funzioni e degli eventi di segnalazione intracellulare.

È anche usato per il trattamento di alcuni disturbi intestinali e digestivi e la sua utilità nell'attenuazione di condizioni patologiche come l'ansia e la depressione è stata dimostrata.

L-treonina, anche, è uno degli aminoacidi necessari per mantenere lo stato pluripotente delle cellule staminali embrionali del topo, un fatto che apparentemente è correlato al metabolismo della S-adenosil-metionina e con gli eventi di metilazione degli istoni, che sono direttamente coinvolto nell'espressione dei geni.

Nell'industria

Una proprietà comune per molti aminoacidi è la sua capacità di reagire con altri gruppi chimici come aldeidi o chetoni per la formazione dei caratteristici "sapori" di molti composti.

Tra questi aminoacidi c'è la treonina, che come serina reagisce con il saccarosio durante il TOS.

La treonina è presente in molti farmaci di origine naturale e anche in molte formulazioni di integratori nutrizionali che sono prescritti a pazienti con malnutrizione o che hanno una dieta scadente in questo aminoacido.

Un'altra delle funzioni più famose di L-treonina, e che è cresciuta nel tempo, è additiva nella preparazione di alimenti concentrati per maiali e industrie di produzione di pollame.

La L-treonina viene utilizzata in questi settori come integratore alimentare in povere formulazioni dal punto di vista della proteina, poiché ciò fornisce vantaggi economici e allevia le carenze di proteine ​​grezze che questi animali da allevamento consumano.

La forma principale di produzione di questo aminoacido è normalmente mediante fermentazione microbica e dati sulla produzione mondiale per scopi agricoli per l'anno 2009 ha superato i 75 tonnellate.

Biosintesi

La treonina è uno dei nove aminoacidi essenziali per l'uomo, il che significa che non può essere sintetizzato dalle cellule del corpo e, quindi, che deve essere acquisita da proteine ​​di origine animale o vegetale fornite con la dieta quotidiana.

Piante, funghi e batteri sintetizzano la treonina da percorsi simili che possono presentare alcune discrepanze tra loro. Tuttavia, la maggior parte di questi organismi inizia da Asparto come precursore, non solo per la treonina, ma anche per Methodin e Lisina.

Via biosintetica nei microbi

La via della biosintesi di L-treonina in microrganismi come i batteri è costituita da cinque gradini catalizzati da diversi enzimi. Il substrato di partenza, come commentato, è l'aspartato, che è fosforilato da un enzima ATP dipendente dalla quinasa aspartato.

Questa reazione produce il metabolita L-asphat fosfato (L-aspartil-P) che funge da substrato per l'enzima aspartilo semiiadeidico deidrogenasi, che catalizza la sua conversione in semi-dipendente semi-dipendente.

Semiiardhaide aspartil può essere usato sia per la biosintesi della L-lisina che per la biosintesi della L-treonina; In questo caso, la molecola viene utilizzata da una dipendenza dipendente dall'enzima dell'omoserina NADPH per la produzione di L-omoserina.

La l-omoserina è fosforilata a l-omoserina fosfato (L-omoserina-P) da una chinasi ATP-dipendente dell'omoserina e detto prodotto di reazione, a sua volta, è un substrato dell'enzima di treonina sintasi, in grado di sintetizzare la sintesi di L-Trinina.

La l-metionina può essere sintetizzata dalla L-omoserina prodotta nel passaggio precedente, quindi rappresenta un percorso "competitivo" per la sintesi di L-treonina.

La L-treonina sintetizzata in questo modo può essere utilizzata per la sintesi proteica o può anche essere utilizzata a valle per la sintesi di glicina e L-leucina, due aminoacidi rilevanti anche dal punto di vista della proteina.

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Regolamento

È importante evidenziare che tre dei cinque enzimi che partecipano alla biosintesi della L-treonina nei batteri sono regolati dal prodotto della reazione con feedback negativo. Queste sono l'aspartato di chinasi, l'omoserina deidrogenasi e l'omoserina chinasi.

Inoltre, la regolazione di questo percorso biosintetico dipende anche dai requisiti cellulari degli altri prodotti biosintetici ad essa correlati, poiché la formazione di L-lisina, L-metionina, L-isoleucina e glicina dipende dalla via di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione di produzione L-treonina.

Degradazione

La treonina può essere degradata da due percorsi diversi per produrre piruvato o succinil-CoA. Quest'ultimo è il prodotto più importante del catabolismo di treonine nell'uomo.

Il metabolismo della treonina si verifica principalmente nel fegato, ma il pancreas, sebbene in misura minore, partecipa anche a questo processo. Questo percorso inizia con il trasporto dell'amminoacido attraverso la membrana plasmatica degli epatociti per mezzo di specifici trasportatori.

Produzione di piruvato da Treonine

La conversione della treonina in piruvato si verifica grazie alla sua trasformazione in glicina, che si svolge in due gradini catalitici che iniziano con la formazione di 2-amino-3-ecotobutirate dalla treonina e dall'azione dell'enzima treonina deidrogenasi.

Nell'essere umano, questa via rappresenta solo tra il 10 e il 30% del catabolismo della treonina, tuttavia, la sua importanza è relativa all'organismo che è considerato poiché, ad esempio, questo è molto più rilevante.

Produzione succinil-coa da Treonina

Come per la metionina, la valina e l'isoleucina, gli atomi di carbonio della treonina sono anche usati per la produzione di succunil-CoA. Questo processo inizia con la conversione dell'amminoacido in α-cetobutirato, che viene successivamente utilizzato come substrato dell'enzima α-ZO-STOOT deidrogenasi per eseguire Propionil-CoA.

La trasformazione della treonina in α-cetobutirato è catalizzata dall'enzima deidratasi, che implica la perdita di una molecola d'acqua (H2O) e un'altra di uno ione di ammonio (NH4+).

Il propionil-CoA è carbossilato in metilmalonil-CoA attraverso una reazione in due fasi che richiede l'ingresso di un atomo di carbonio bicarbonato (HCO3-). Questo prodotto funge da substrato per un metilmalonil-coa mutasa-coenzima B12 dipendente, che "epimerizza" la molecola per produrre succinil-CoA.

Altri prodotti catabolici

Inoltre, lo scheletro di carbonio della treonina può essere utilizzato catabolicamente per la produzione di acetil-CoA, che ha anche importanti implicazioni dal punto di vista energetico nelle cellule del corpo.

In alcuni organismi, la treonina funziona anche come un substrato di alcune rotte biosintetiche come l'isoleucina, ad esempio. In questo caso, attraverso 5 fasi catalitiche, l'α-ecctobutirato derivato dal catabolismo della treonina può essere diretto verso la formazione di isoleucina.

Alimenti ricchi di treonine

Sebbene la maggior parte degli alimenti abbondanti nelle proteine ​​abbiano una certa percentuale di tutti gli aminoacidi, è stato determinato che uova, latte, soia e gelatina sono particolarmente ricchi di aminoacidi di treonina.

La treonina è anche in carni animali come pollo, maiale, coniglio, agnello e diversi tipi di uccelli. Nel cibo di origine vegetale è abbondante nelle strozzature, sulla cipolla, l'aglio, la bietola e le melanzane.

Si trova anche in riso, mais, crusca di grano, chicchi di legumi e in molti frutti come fragole, banane, uva, ananas, prugne e altre noci ricche di proteine ​​come noci o pistacchi, tra gli altri.

Vantaggi della tua assunzione

Secondo il comitato di esperti dell'Organizzazione mondiale della sanità per l'agricoltura e l'alimentazione (OMS, FAO), il requisito giornaliero di Treonina per un essere umano adulto medio è di circa 7 mg per chilogrammo di peso corporeo, che deve essere acquisito dal cibo ingerito con la dieta.

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Queste cifre derivano da dati sperimentali ottenuti da studi condotti con uomini e donne, dove questa quantità di treonina è sufficiente per ottenere un equilibrio di azoto positivo nelle cellule del corpo.

Tuttavia, studi con bambini tra 6 mesi e un anno di età hanno dimostrato che per questi i requisiti minimi di L-treonina sono compresi tra 50 e 60 mg per chilogrammo di peso al giorno.

Tra i principali benefici dell'assunzione di integratori nutrizionali o farmaci con formulazioni speciali ricche di L-treonina vi sono il trattamento della sclerosi amiotrofica laterale o della malattia di Lou Gehrig.

L'alimentazione aggiuntiva di treonina favorisce l'assorbimento dei nutrienti nell'intestino e contribuisce anche al miglioramento delle funzioni epatiche. È anche importante per il trasporto di gruppi di fosfato attraverso le cellule.

Disturbi da carenza

Nei bambini piccoli sono nati difetti nel metabolismo della treonina che causano ritardi di crescita e altri disturbi metabolici correlati.

Le carenze in questo aminoacido sono state associate ad alcuni fallimenti nell'aumento del peso del bambino, oltre ad altre patologie legate alla mancanza di ritenzione di azoto e alla sua perdita nelle urine.

Gli esseri umani sottoposti a diete povere in Treonina possono avere una maggiore propensione a soffrire di fegato grasso e alcune infezioni intestinali relative a questo aminoacido.

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