Caratteristiche proteine ​​globulari, struttura, esempi

IL proteine ​​globulari Sono proteine ​​che hanno una struttura terziaria in cui le catene peptidiche sono fissate in un aspetto globulare. Gran parte delle proteine ​​cellulari corrisponde a questo gruppo, le proteine ​​con attività enzimatica sono del più importante.

Le proteine ​​rappresentano un tipo molto speciale di molecole nelle cellule che formano tutti gli esseri viventi. La sua struttura è costituita da una combinazione di 20 aminoacidi che si ripetono in proporzioni diverse e che si legano tra loro attraverso collegamenti chimici, in un ordine o una sequenza geneticamente determinati.

Struttura di tre proteine ​​globulari che trasportano ossigeno: leghemoglobina, emoglobina e mioglobina (Fonte: Veronica Stafford/CC BY-SA (https: // creativeconmons.Org/licenze/by-sa/4.0) via Wikimedia Commons)

Sono estremamente abbondanti e svolgono funzioni essenziali da molti punti di vista della vita cellulare, a tal punto che senza di loro l'esistenza della vita come sappiamo che non sarebbe possibile.

Ogni specie di essere vivendo sulla terra ha un insieme specifico di proteine ​​e, di più.

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Proteine ​​globulari e fibrose

Gli scienziati dedicati allo studio delle proteine ​​li hanno classificati tradizionalmente in base a molti parametri, ma uno dei più importanti è la struttura. Pertanto, secondo la struttura tridimensionale che adottano, le proteine ​​possono essere fiblose o globulari.

Le proteine ​​fibrose sono quelle che hanno un aspetto allungato, poiché le loro catene peptidiche sono generalmente parallele tra loro. Queste proteine ​​hanno molte funzioni, ma i più importanti hanno a che fare con la struttura, il supporto e la biomeccanica cellulare.

Due esempi classici di proteine ​​fibrose nel corpo umano e altri animali sono il cheratina e il collagene, che partecipano alla formazione di capelli e unghie (il primo) e pelle, ossa e tendini (l'ultimo).

Le proteine ​​globulari, d'altra parte, sono proteine ​​che hanno una conformazione tridimensionale più arrotondata o sferica, quindi possono sembrare un po 'più compatte e irregolari. Queste proteine ​​non partecipano direttamente dalla struttura cellulare, ma hanno un ruolo funzionale fondamentale.

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Esempi di proteine ​​globulari sono proteine ​​con attività enzimatica (enzimi) come emoglobina, che partecipa al trasporto di ossigeno attraverso il sangue e il Immunoglobuline, Quel lavoro nel sistema immunitario dei mammiferi.

Caratteristiche delle proteine ​​globulari

Solubilità

Le proteine ​​globulari sono parzialmente solubili in acqua, aspetto di grande importanza, in quanto sono veramente abbondanti nell'ambiente acquoso del citosol e nel lume dei diversi organelli cellulari in cui esercitano le loro funzioni.

Struttura

Mentre le proteine ​​fibrose sono quasi sempre formate da un tipo ripetitivo di struttura secondaria, le proteine ​​globulari sono più eterogenee, poiché sono caratterizzate dalla presentazione attraverso le loro catene peptidiche diversi tipi di strutture secondarie che si piegano l'un l'altro.

Funzioni

Nel gruppo di proteine ​​globulari ci sono tutti enzimi, una grande quantità di proteine ​​di trasporto, proteine ​​regolatori, proteine ​​motorie e molte altre, quindi è un gruppo molto diversificato, sia dal punto di vista della struttura, delle dimensioni e della funzione.

Conformazione

Così come è vero per le proteine ​​fibrose, tutte le informazioni necessarie per ottenere la piegatura e la conformazione strutturale delle proteine ​​globulari sono determinate dalla sequenza di aminoacidi che, a sua volta, dipende dalle informazioni contenute nei geni che le codificano.

Classificazione

Generalmente queste proteine ​​sono classificate in base alla loro funzione e ogni categoria è anche divisa in molte sottocategorie. Un buon esempio di ciò è la classificazione degli enzimi, che si basa attualmente sul tipo di reazione a cui partecipano.

Struttura delle proteine ​​globulari

Le proteine ​​globulari sono definite come tale grazie alla conformazione nativa delle loro strutture terziarie, in cui le catene di aminoacidi sono ospitate per formare una struttura relativamente sferica, generalmente imbottita con aminoacidi idrofili (che interagiscono con l'acqua) che proteggono un nucleo più idrofobico ( che non interagisce con l'acqua).

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Struttura primaria e secondaria

Come le proteine ​​fibrose, le proteine ​​globulari hanno una struttura primaria formata dalla catena lineare degli aminoacidi che le inventano, che sono sistemate in eliche alfa o fogli beta, dando origine a una struttura secondaria.

Struttura terziaria e quaternaria

La struttura terziaria delle proteine ​​globulari si forma spontaneamente ed è mantenuta dalle interazioni tra le catene di aminoacidi che le costituiscono.

È una conformazione compatta e semi -shell, così compatta che ricorda quella di un cristallo. È determinato dalle interazioni tra le diverse strutture secondarie che possono trovarsi nella stessa catena polipeptidica.

È stato stabilito che le forze che mantengono l'interazione tra queste catene sono generalmente deboli, come le interazioni di van der Waals tra gli aminoacidi più idrofobici (legami apolari) o come ponti idrogeno tra gli aminoacidi più idrofili (collegamenti polari (polari collegamenti).

Inoltre, molte proteine ​​globulari, in particolare quelle grandi, hanno "lobi" o "domini" diversi, che possono avere funzioni diverse all'interno della stessa molecola.

Allo stesso modo, alcune proteine ​​globulari si trovano in natura come grandi complessi proteici, che sono composti da catene polipeptidiche discrete (separate) Subunità, Quindi si dice che siano proteine ​​con strutture quaternarie.

Esempi di proteine ​​globulari

Ci sono molti esempi di proteine ​​globulari, alcuni elementi essenziali per cellulare e altri non così tanto, ma, a che cosa è il caso, la sua struttura è sempre correlata alla sua funzione.

A livello cellulare possiamo parlare, quindi, su alcune delle proteine ​​che partecipano alle vie metaboliche più importanti come:

HExochinasi

Esochinasi

È una proteina globulare relativamente piccola che si trova in quasi tutte le cellule viventi, dove è responsabile della catalizzazione della reazione di fosforilazione dei rifiuti di glucosio nella prima parte della via glicolitica.

SUccinato deidrogenasi

Grande deidrogenasi

È un complesso proteico mitocondriale che consiste in quattro subunità (A-D) e che partecipa sia nel ciclo dell'acido tricarbossilico (ciclo di Krebs) sia nella catena del trasportatore di elettroni, due processi fondamentali per la produzione di energia cellulare sotto forma di ATP.

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Nel corpo umano e in quello di altri animali ci sono anche altre proteine ​​molto importanti come l'emoglobina e le immunoglobuline.

HEmoglobin

Emoglobina

È, come la succinata deidrogenasi, una proteina globulare con struttura quaternaria, poiché è formata da due coppie di diverse subunità, note come catene alfa e catene beta. Questo si trova all'interno dei globuli rossi, dove partecipa al trasporto di ossigeno nei tessuti.

MIoglobin

Struttura di un'immunoglobulina, chiamata anche anticorpo

È anche una proteina globulare che si lega all'ossigeno, ma questa ha solo una struttura terziaria e si trova esclusivamente nelle cellule muscolari scheletriche degli animali vertebrati.

Yonmunoglobuline

Immunoglobulina IgG2

Sono glicoproteine ​​globulari presenti in molti animali, in particolare nei tessuti di sangue, linfa e vascolarizzati, dove esercitano funzionano come membri del sistema immunitario.

Oltre all'emoglobina e al succinato deidrogenasi, queste proteine ​​hanno una struttura quaternaria, poiché sono formate da due coppie di subunità: due catene pesanti e due catene leggere.

Aquaporin

Aquaporin

Un'altra proteina globulare, comune nelle cellule animali e vegetali, è la proteina che forma i canali membranali per il trasporto dell'acqua, meglio conosciuti come Aquaporin.

Le acquaporine sono classificate come proteine ​​globulari, ma sono proteine ​​complete di membrana fissate in strutture quaternarie formate da diverse subunità identiche.

Riferimenti

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