Caratteristiche di Alanina, struttura, funzioni, biosintesi

IL alla ragazza (Ala) è uno dei 22 aminoacidi noti che costituiscono la struttura delle proteine ​​di tutti gli organismi, dai batteri agli uomini. Poiché l'organismo può sintetizzare, questo è classificato come un aminoacido non essenziale.

Le proteine ​​hanno una struttura di base o primaria costituita da una catena di aminoacidi chiamata catena polipeptidica, in quelle catene ogni aminoacido è formato da un carbonio centrale chiamato carbonio α.

Struttura chimica dell'amminoacido alanina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Il carbonio α si unisce a quattro gruppi: un gruppo amminico (-nh2), un gruppo carbossilico (-coh), un atomo di idrogeno (-h) e una catena di gruppo o laterale (-r) che identifica ogni aminoacido. Nella catena laterale, i carboni prendono sequenzialmente le lettere ß, γ, Δ e ε.

Gli aminoacidi sono classificati dalla polarità delle loro catene laterali e quindi ci sono aminoacidi polari idrofobici e idrofili che, a loro volta, possono essere neutri, basilari e acidi. L'ialanina è un aminoacido apolare idrofobico ed è l'amminoacido più semplice dopo la glicina e il più abbondante nella maggior parte delle proteine.

L'ialanina può essere formata nel muscolo e trasportata nel fegato, dove viene introdotta sulla via gluconeogena, cioè la via per la formazione di glucosio da sostanze non glucosidiche. L'ialanina può anche essere sintetizzata nel fegato attraverso il catabolismo di triptofano e uracile e può degradare per formare il piruvato.

Partecipa alla sintesi di triptofano, piridossina (vitamina B6) e carne.

È usato come integratore alimentare per migliorare le prestazioni sportive ed è naturalmente trovato nelle carni di mucca, maiale e pesce, nonché nel latte e nei loro derivati ​​e uova. Alcuni legumi, frutta e noci sono anche ricchi di alanina.

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Struttura

In precedenza era stato commentato che l'ialanina, come tutti gli aminoacidi, ha un carbonio α con quattro gruppi uniti ad esso, essendo il gruppo R del gruppo un gruppo metilico (-ch3).

Pertanto, al pH del corpo (circa 7.4) Il carbonio α dell'alanina è collegato a un gruppo di protoni amminici (-nh3+), a un gruppo carbossilico che ha perso un protone (-co-), ad un idrogeno e un gruppo metilico (-Ch3).

La maggior parte degli aminoacidi sono ionizzabili a pH 7.0 e geometricamente possono avere isomeri, che sono noti come enantiomeri, che sono immagini speculatori, come con la mano destra e sinistra.

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Quindi, tutti gli aminoacidi possono essere trovati come "coppie chirali" indicate come D o L (Dextro e Levo, rispettivamente), secondo la posizione degli atomi che circondano il carbonio α.

Tuttavia, alanina, come con la maggior parte degli aminoacidi.

Questo aminoacido può anche essere trovato come β-alanina, in cui il gruppo amminico è attaccato al suo carbonio β, cioè alla prima carbonio della sua catena laterale.

La β-alanina si trova in acido pantotenico (vitamina B5) e in alcuni peptidi naturali. La d-alanina si trova in alcuni polipeptidi che fanno parte delle pareti di alcune cellule batteriche.

Gruppo R (Metilo, CH3)

Il metil della catena laterale alanina è un idrocarburo saturo che dà la caratteristica idrofobica apolare a questo aminoacido. Questa caratteristica di alanina è comune con gli altri aminoacidi di questo gruppo come glicina, valina, leucina e isoleucina.

Gli aminoacidi che compongono il gruppo di alifatici sono aminoacidi chimicamente neutri e svolgono un ruolo molto importante nella formazione e nel mantenimento della struttura tridimensionale delle proteine ​​poiché hanno la tendenza a reagire tra loro escludendo l'acqua.

Questi aminoacidi, incluso l'alanina, contengono lo stesso numero di gruppi ionizzabili con carichi opposti, quindi non hanno carico netto e sono chiamati "Zwitterions ".

Funzioni

Come la maggior parte degli aminoacidi noti, l'Alanina viene utilizzata nella sintesi di peptidi e proteine ​​in generale e partecipa alla creazione della struttura polipeptidica e alla struttura terziaria di alcune proteine.

Un'altra delle funzioni importanti di Alanina è partecipare indirettamente al controllo della glicemia:

Può dare origine al piruvato e viceversa, può anche raggiungere il fegato e diventare glucosio attraverso la gluconeogenesi per essere individuato in circolazione o per essere utilizzato nella sintesi del glicogeno, se necessario.

L'ALANINE partecipa come trasportatore di ammonio dal muscolo al fegato, poiché può essere sintetizzato mediante aminazione dal piruvato, trasportando il fegato e vi è transaminazione mediante transaminazione.

Ciò si verifica in concomitanza con la trasformazione di α-zotoglutarato in glutammato, che può entrare nel ciclo dell'urea e diventare piruvato.

Altre funzioni

Questo aminoacido è indispensabile per la sintesi di triptofano e piridossina. Sebbene sia chimicamente molto reattivo, l'Alanina può avere un riconoscimento del riconoscimento del substrato e della regolazione enzimatica.

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Una delle funzioni della β-alanina è quella del integratore alimentare, in quanto viene utilizzato come aiuto ergogenico dell'esercizio. L'assunzione di β-alanina aumenta la concentrazione di carnosi (un dipéptide formato dalla β-alanina e istidina) nel muscolo scheletrico, agendo come "respingente".

Normalmente, carnoso non contribuisce in modo significativo alla capacità di tampone totale della cellula muscolare e ciò è dovuto alla sua bassa concentrazione. La somministrazione di β-alanina aumenta questa concentrazione e quindi la capacità del tampone, quindi migliora la resistenza diminuendo la fatica.

Biosintesi

La sintesi più importante di alanina nel corpo umano si verifica con un'aminazione riduttiva di acido piruvico. Questa reazione richiede un singolo passaggio enzimatico.

Il piruvato fornisce lo scheletro di carbonio e il glutammato fornisce il gruppo amminico che viene trasferito al piruvato. L'enzima che catalizza questa reazione reversibile è la transaminasi alanina.

Come risultato di questa reazione, vengono prodotti alanina e α-cetoglutarato. L'ialanina può quindi essere presente nella gluconeogenesi, nella glicolisi e nel ciclo di Krebs.

Un'altra fonte di alanina deriva dal degrado del triptofano a acetil-CoA. Su questa rotta, quando gli idrolizzati enzimatici chinureninasi nella quanurenina 3-idrossi si formano antranilato 3-idrossi e alanina. Alanina viene rilasciata e l'antranilato 3-idrossi segue la via metabolica.

Il degrado dell'uracile è un'altra fonte di alanina. In questo caso c'è β-alanina che può seguire diverse vie metaboliche, uno di questi è diventare acetil-CoA.

Degradazione

Processo generale di degrado degli aminoacidi

Gli aminoacidi non sono conservati come carboidrati e grassi, quindi quelli che vengono rilasciati durante la degradazione delle proteine ​​dovrebbero essere riutilizzati per la sintesi di nuove proteine ​​e nucleotidi.

D'altra parte, gli aminoacidi possono essere degradati e i loro scheletri carbonizzati possono essere usati nelle reazioni cataboliche o anaboliche.

Quando gli aminoacidi sono degradati, l'eccesso di ammoniaca azotata, che è una sostanza tossica che deve essere eliminata e il primo passo della degradazione degli aminoacidi è l'eliminazione dell'azoto.

Nei mammiferi, questo degrado si verifica nel fegato; Lì, tutto l'amminoacido che è in eccesso e non può essere utilizzato viene degradato.

Degrado di alanina

La degradazione di alanina si verifica dalla conversione di alanina in piruvato. Questa reazione è catalizzata dalla transaminasi alanina e richiede la presenza di α-zotoglutarato come accettore del gruppo amminico e la successiva formazione del glutammato; È una reazione reversibile.

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Queste reazioni di formazione di alanina dal degrado piruvato e alanina per formare il piruvato fanno parte di un ciclo che coinvolge il muscolo scheletrico e il fegato.

Il fegato porta il glucosio per muscoli e muscoli, attraverso la glicolisi, converte il glucosio in piruvato per generare ATP; Questo piruvato può entrare nella sintesi di alanina, che può essere versato nel torrente circolatorio e ritorna al fegato che lo rende di nuovo piruvato, che entra nella gluconeogenesi per formare il glucosio.

Se necessario, il ciclo viene ripetuto. Nel fegato, la produzione di piruvato dall'alanina genera ioni di ammonio che guardano a glutammina e glutammato e entrano nel ciclo dell'urea. Quindi l'urea viene eliminata dalle urine.

Alanina, glicina, cisteina, serina e treonina sono aminoacidi glicogeni poiché la loro degradazione può dare origine al piruvato, α-zetoglutarato, succinil-CoA, per fumare o ossalacetato, tutti i precursori gluconeogeni della glucosio.

Alimenti ricchi di Alanina

Le principali fonti di aminoacidi sono carni magre, pesce, crostacei, uova e prodotti lattiero -caseari, tuttavia, l'ALANINE si trova anche in molti alimenti di origine vegetale. Esempio di cibi ricchi di Alanina sono:

- Carni come mucca, maiale, pecore, pollo, tacchino, coniglio, pesce; Uova, latte e derivati.

- Frutti secchi come nocciole, noci, castagne, mandorle e arachidi sono fonti di Alanina.

- Coconut, avocado, asparagi, melanzane, manioca o manioca, barbabietole, carote e patate dolci.

- Legumi come mais, fagioli e piselli.

- Cereali come riso, segale, grano, cacao, avena e segale.

Riferimenti

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